5.7:
Intrinsically Disordered Proteins
5.7:
Intrinsically Disordered Proteins
البروتينات المضطربة جوهريًا هي مجموعة من البروتينات التي لا تنثني في هياكل محددة ثلاثية الأبعاد. تسمح مرونتها الهيكلية لها بتكملة البروتينات المرتبة لأداء وظائف لا يمكن الوصول إليها في الهياكل الصلبة. وهي أكثر شيوعاً في حقيقيات النوى من بدائيات النوى وقد تكون إما بروتينات مضطربة جوهرياً بشكل حصري أو بروتينات هجينة، تتكون من مزيج من المناطق المنظمة والمضطربة.يمكن أن يعزى عدم وجود بنية صلبة في هذه البروتينات إلى وفرة بقايا الأحماض الأمينية القطبية والمشحونة وعدد أقل نسبياً من الأحماض الأمينية الكارهة للماء، الترويج لهيكل منظم.
هناك عدة عوامل تؤثر على شكل ومستوى الاضطراب في البروتين، مثل درجة الحموضة ودرجة الحرارة. بالإضافة إلى ذلك، يمكن أن تؤثر البروتينات الأخرى التي ترتبط بها أو ترتبط بها أيضاً على شكلها. يمكن أن يحدث هذا الارتباط من خلال مواقع ربط متعددة ويمكن أن يؤدي إلى طي دائم أو مؤقت لبروتين أو منطقة مضطربة جوهرياً. يتم إجراء التغييرات الهيكلية بسبب ميزات التعرف الجزيئي —باختصار، شظايا تفاعلية قابلة للتفاعل من البروتينات المضطربة التي يمكن أن تمر بسهولة انتقالات من الاضطراب إلى النظام عند الارتباط ببروتينات أخرى بهياكل محددة.
تساهم أيضاً التعديلات اللاحقة للترجمة أثناء أو بعد تخليق البروتين في تكوين البروتينات المضطربة جوهريًا. يمكن أن يشمل ذلك الانقسام الأنزيمي لرابطة الببتيد في البروتين الأصل، وتشكيل روابط ثاني كبريتيد، والتعديلات التساهمية للبروتينات مع جزيئات أو مجموعات كيميائية أخرى.
Suggested Reading
- Uversky, V. N. (2016). Dancing protein clouds: the strange biology and chaotic physics of intrinsically disordered proteins. Journal of Biological Chemistry, 291(13), 6681-6688.