Complexes protéiques à parties interchangeables

Les complexes protéiques sont composés de nombreuses protéines liées de manière non-covalente, où chaque composant fournit une fonction différente au complexe. Une ou plusieurs de ces protéines individuelles peuvent être remplacées par des variantes étroitement liées pour créer un complexe alternatif qui est fonctionnellement distinct. À mesure qu'un organisme évolue, le gène d'une protéine bénéfique peut se dupliquer dans le génome.

Cette copie dupliquée est libre de subir des mutations sans affecter la fonction de la protéine originale. Ces mutations génèrent des familles de protéines apparentées. C'est l'une des manières pour une cellule de générer un complexe protéique contenant des parties interchangeables.

L'ubiquitine ligase SCF est une protéine multimérique composée de cinq sous-unités. Sa fonction est d'attacher des molécules d'ubiquitine pour cibler les protéines, en les marquant pour la dégradation par les enzymes protéolytiques. Une des sous-unités de la protéine, la boite F, qui est responsable de la liaison à la protéine cible, a plusieurs variants qui sont interchangeables.

Un changement dans cette sous-unité permet au complexe de marquer différentes protéines pour la dégradation. Saccharomyces cerevisiae, communément connu sous le nom de levure de Baker, possède 11 variants des sous-unités boite F, permettant à la ligase de marquer les protéines impliquées dans divers processus cellulaires. Par exemple, la protéine CDC 4 boite-F cible les régulateurs de cycle cellulaire, tels que SIC 1 et FAR 1, qui inhibent les enzymes qui favorisent le cycle cellulaire.

Leur dégradation permet de poursuivre le cycle cellulaire. La variation de la boite F entre les organismes génère des centaines de complexes distincts avec des fonctions similaires mais des cibles différentes.