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Chimie

Au-Interaction des SLP1 Polymères et monocouche de<em> Lysinibacillus sphaericus</em> JG-B53 - QCM-D, ICP-MS et l'AFM comme outils pour les études de biomolécules-métalliques

Published: January 19, 2016
doi:
10.3791/53572
, ,
1Helmholtz Institute Freiberg for Resource Technology,Helmholtz-Zentrum Dresden-Rossendorf, 2Institute for Resource Ecology,Helmholtz-Zentrum Dresden-Rossendorf

Summary

To obtain basic information on the sorption and recycling of gold from aqueous systems the interaction of Au(III) and Au(0) nanoparticles on S-layer proteins were investigated. The sorption of protein polymers was investigated by ICP-MS and that of proteinaceous monolayers by QCM-D. Subsequent AFM enables the imaging of the nanostructures.

Abstract

In this publication the gold sorption behavior of surface layer (S-layer) proteins (Slp1) of Lysinibacillus sphaericus JG-B53 is described. These biomolecules arrange in paracrystalline two-dimensional arrays on surfaces, bind metals, and are thus interesting for several biotechnical applications, such as biosorptive materials for the removal or recovery of different elements from the environment and industrial processes. The deposition of Au(0) nanoparticles on S-layers, either by S-layer directed synthesis 1 or adsorption of nanoparticles, opens new possibilities for diverse sensory applications. Although numerous studies have described the biosorptive properties of S-layers 2-5, a deeper understanding of protein-protein and protein-metal interaction still remains challenging. In the following study, inductively coupled mass spectrometry (ICP-MS) was used for the detection of metal sorption by suspended S-layers. This was correlated to measurements of quartz crystal microbalance with dissipation monitoring (QCM-D), which allows the online detection of proteinaceous monolayer formation and metal deposition, and thus, a more detailed understanding on metal binding.

The ICP-MS results indicated that the binding of Au(III) to the suspended S-layer polymers is pH dependent. The maximum binding of Au(III) was obtained at pH 4.0. The QCM-D investigations enabled the detection of Au(III) sorption as well as the deposition of Au(0)-NPs in real-time during the in situ experiments. Further, this method allowed studying the influence of metal binding on the protein lattice stability of Slp1. Structural properties and protein layer stability could be visualized directly after QCM-D experiment using atomic force microscopy (AFM). In conclusion, the combination of these different methods provides a deeper understanding of metal binding by bacterial S-layer proteins in suspension or as monolayers on either bacterial cells or recrystallized surfaces.

Introduction

En raison de l'utilisation croissante de l'or pour plusieurs applications comme l'électronique, les catalyseurs, les biocapteurs, ou des instruments médicaux, à la demande de ce métal précieux a augmenté au cours du temps de ces dernières années 6-9. Or, ainsi que beaucoup d'autres métaux précieux et lourds sont libérés dans l'environnement par les effluents industriels à des concentrations diluées, à travers des activités minières, et l'élimination des déchets 7,8,10, bien que la plupart contamination de l'environnement par des métaux lourds ou précieux est un processus continu principalement causés par des activités technologiques. Cela conduit à une interférence significative des écosystèmes naturels et pourrait menacer la santé humaine 9. La connaissance de ces résultats négatifs favorise la recherche de nouvelles techniques pour éliminer les métaux provenant des écosystèmes et des améliorations dans le recyclage des métaux contaminés des eaux usées industrielles. Bien établies méthodes physico-chimiques comme la précipitation ou échange d'ions ne sont pas si efficaces, surtout en hauteLy dilué solutions 7,8,11. Biosorption, soit avec la vie ou la biomasse morte, est une alternative intéressante pour le traitement des eaux usées 10,12. L'utilisation de ces matériaux biologiques peut réduire la consommation de produits chimiques toxiques. De nombreux micro-organismes ont été décrits à accumuler ou d'immobiliser les métaux. Par exemple, les cellules de Lysinibacillus sphaericus (L. sphaericus) JG-A12 ont montré des capacités de liaison élevée pour les métaux précieux, par exemple, Pd (II), Pt (II), Au (III), et d'autres métaux toxiques comme le plomb (II) ou U (VI) 4,13, les cellules de Bacillus megaterium pour Cr (VI) 14, les cellules de Saccharomyces cerevisiae de Pt (II) et Pd (II) 15, et Chlorella vulgaire de Au (III) et U (VI) 16 , 17. La liaison des métaux précédents comme Au (III), Pd (II), et Pt (II) a également été rapportée pour Desulfovibrio desulfuricans 18 et L. sphaericus JG-B53 19,20. Néanmoins, pas all microbes lient des quantités élevées de métaux et leur application en tant que matériau de sorption est limitée 12,21. En outre, la capacité de liaison du métal dépend de différents paramètres, par exemple, la composition de la cellule, la bio-composant utilisé, ou de l'environnement et des conditions expérimentales (pH, force ionique, température, etc.). L'étude de fragments de paroi cellulaire isolés 22,23, comme les lipides membranaires, peptidoglycane, des protéines ou d'autres composants, aide à comprendre le processus de cellules entières construites complexes 8,21 liaison du métal.

Les composants de la cellule ont porté sur dans cette étude sont des protéines de la couche S. Les protéines de la couche S sont des parties de l'enveloppe cellulaire externe de nombreuses bactéries et archaebactéries, et ils constituent environ 15 – 20% de la masse totale en protéines de ces organismes. Comme la première interface pour l'environnement, ces composés cellulaires influencent fortement les propriétés de sorption 3 bactériennes. Les protéines de la couche S avec des poids moléculaires allant de quaranteà des centaines de kDa sont produites à l'intérieur de la cellule, mais sont assemblés à l'extérieur où ils sont capables de former des couches sur les membranes lipidiques ou polymériques composants de la paroi cellulaire. Une fois isolé, presque tous de la couche S protéines ont la propriété intrinsèque d'auto assembler spontanément en suspension, au niveau des interfaces, ou sur des surfaces planes ou formant tubulaires structures 3. L'épaisseur de la monocouche de protéine dépend de la bactérie et est dans une plage de 5 à 25 nm 24. En général, les structures des protéines de la couche S formés peuvent avoir une oblique (P1 ou P2), carré (p4), ou hexagonal (p3 ou p6) symétrie avec des constantes de réseau de 2,5 à 35 nm 3,24. La formation du réseau semble être dans de nombreux cas, dépendant des cations divalents et principalement sur ​​Ca2 + 25,26, Raff, J. et al. S-couche de nanocomposites à base pour des applications industrielles à base de protéines dans Engineered nanostructures. (eds Tijana Z. Grove et Aitziber L. Cortajarena) (Springer, 2016 (soumis)). Néanmoins, la cascade de réaction pleine de monomère pliage, l'interaction monomère-monomère, la formation d'un réseau, et le rôle des différents métaux, en particulier des cations bivalents tels que Ca 2+ et Mg 2+, ne sont pas encore pleinement compris.

La souche de bactéries gram-positives L. sphaericus JG-B53 (renommé de Bacillus sphaericus après nouvelle classification phylogénétique) 27 a été isolé à partir de la pile de déchets des mines d'uranium "Haberland" (Johanngeorgenstadt, Saxe, Allemagne) 4,28,29. Son fonctionnelle de la protéine S-couche (SLP1) possède un réseau carré, un poids moléculaire de 116 kDa 30, et une épaisseur de ≈ 10 nm sur 31 cellules bactériennes vivant. Dans des études antérieures, la formation in vitro d'une couche de protéine fermée et stable d'une épaisseur d'environ 10 nm a été obtenue en moins de 10 min 19. La souche liée L. sphaericus JG-A12, également un isolat de la pile "Haberland", possède des capacités de liaison élevés des métaux et de sa protéine isolée de la couche S a montré un bon taux de sorption haute stabilité chimique et mécanique et pour les métaux précieux comme l'Au (III), Pt (II), et Pd (II) 4,32,33. Cette liaison de métaux précieux est plus ou moins spécifique pour certains métaux et dépend de la disponibilité des groupes fonctionnels sur la surface de protéine extérieure et intérieure du polymère et dans ses pores, la force ionique et le pH. Groupes fonctionnels pertinents pour l'interaction de métal par les protéines sont COOH-, NH 2 -, OH-, PO 4 -, SO 4 -, et SO-. En principe, les capacités de liaison métalliques ouvrent un large éventail d'applications, Raff, J. et al. S-couche de nanocomposites à base pour des applications industrielles à base de protéines dans Engineered nanostructures. (eds Tijana Z. Grove et Aitziber L. Cortajarena) (Springer, 2016 (soumis)). par exemple, en tant que composants biosorptive pour l'élimination ou la valorisationde métaux précieux ou toxiques dissoutes, des modèles pour la synthèse ou le dépôt de nanoparticules défini régulièrement structurés métalliques (IP) pour la catalyse, et d'autres matériaux de bio-ingénierie comme couches bio-sensorielle 3,5,18,33. NP tableaux disposés régulièrement comme Au (0) -NPs pourraient être utilisés pour des applications majeures allant de l'électronique moléculaire et les biocapteurs, des dispositifs de stockage ultra-haute densité, et des catalyseurs pour le CO-oxydation 34-37. Le développement de ces applications et la conception intelligente de ces matériaux nécessite une compréhension plus profonde des mécanismes contraignants de métal sous-jacent.

Une condition préalable pour le développement de ces matériaux à base de bio-est de la mise en œuvre fiable d'une couche d'interface entre la biomolécule et la surface technique 38,39. Par exemple, les polyélectrolytes assemblés avec la couche par couche (LBL) 40,41 technique ont été utilisées en tant que couche d'interface pour la recristallisation des protéines de la couche S 39 </sup>. Une telle interface offre une façon relativement facile à réaliser le revêtement de protéine d'une manière reproductible et quantitative. En effectuant des expériences différentes avec et sans modification avec les promoteurs adhésifs, il est possible de faire des déclarations concernant la cinétique de revêtement, la stabilité de la couche, et l'interaction des métaux avec des biomolécules 19,42, Raff, J. et al. S-couche de nanocomposites à base pour des applications industrielles à base de protéines dans Engineered nanostructures. (eds Tijana Z. Grove et Aitziber L. Cortajarena) (Springer, 2016 (soumis)). Cependant, le mécanisme complexe de l'adsorption des protéines et l'interaction protéine-surface soit pas complètement compris. Surtout informations sur la conformation, l'orientation du motif, et les densités de revêtement est toujours manquant.

Microbalance à cristal de quartz avec la surveillance de dissipation (QCM-D) technique a attiré l'attention ces dernières années comme un outil pour l'étude de l'adsorption des protéines, de la cinétique de revêtement, et l'interaction proles processus à l'échelle du nanomètre 19,43-45. Cette technique permet la détection de masse en détail adsorption en temps réel, et peut être utilisé comme un indicateur pour le processus d'auto-assemblage de protéines et de couplage de molécules fonctionnelles sur 19,20,42,46-48 réseaux de protéines. En outre, les mesures QCM-D ouvrent la possibilité d'étudier les processus d'interaction de métal avec la couche protéique dans des conditions biologiques naturelles. Dans une étude récente, l'interaction de la protéine S-couche avec des métaux choisis comme Eu (III), Au (III), Pd (II), et Pt (II) a été étudié avec QCM-D 19,20. La couche de protéine adsorbée peut servir comme un modèle simplifié d'une paroi cellulaire des bactéries gram-positives. L'étude de ce seul composant peut contribuer à une meilleure compréhension de l'interaction de métal. Cependant, uniquement expériences QCM-D ne permettent pas de déclarations concernant les structures et les influences de métaux à la protéine de surface. D'autres techniques sont nécessaires pour obtenir ces informations. Un POSbilité pour l'imagerie bio-nanostructures et l'obtention d'informations sur les propriétés structurelles est la microscopie à force atomique (AFM).

L'objectif de l'étude présentée était d'enquêter sur la sorption de l'or (Au ​​(III) et Au (0) -NPs) aux protéines de la couche S, en particulier SLP1 de L. sphaericus JG-B53. Des expériences ont été faites avec des protéines en suspension sur l'échelle de lots dans une gamme de pH de 2,0 à 5,0 en utilisant l'ICP-MS et S-couches immobilisées en utilisant QCM-D. En outre, l'influence de la solution de sel métallique sur la stabilité du réseau a été étudié par des études ultérieures de la FAM. La combinaison de ces techniques contribue à une meilleure compréhension des processus in vitro dans d'interaction de métal comme un outil pour apprendre plus sur les événements de cellules bactériennes entières concernant les affinités de liaison métalliques spécifiques. Cette connaissance est essentielle non seulement pour le développement de matériaux filtrants applicables pour la récupération des métaux pour la protection de l'environnement et la conservation des re49 sources, mais aussi pour le développement de réseaux de IP métalliques hautement ordonnés pour diverses applications techniques.

Protocol

1. Microorganismes et la culture Conditions Note:. Toutes les expériences ont été effectuées dans des conditions stériles L. sphaericus JG-B53 a été obtenu à partir d'une culture de cryo-conservé 29,30. La culture (1,5 ml) sous le banc propre transfert cryo-conservés jusqu'à 300 ml de bouillon nutritif stérile (NB) médias (3 g / L extrait de viande, 5 g / l de peptone, 10 g / l de NaCl). Ensuite agiter la solution pendant au moins 6 heures à…

Representative Results

La culture de micro-organismes et SLP1 Caractérisation Les données enregistrées de la croissance bactérienne indique la fin de la phase exponentielle de croissance à environ 5 heures. Enquêtes précédentes ont montré que SLP1 peut être isolé à partir de ce moment de la récolte (4,36 g / biomasse humide L (≈ 1,45 g / L (BDW)) avec un rendement maximal 19. Néanmoins, l'optimisation …

Discussion

Dans ce travail étudié la liaison aux protéines de Au S-couche a été étudiée en utilisant une combinaison de différentes méthodes analytiques. En particulier, la fixation de Au est très intéressante, non seulement pour la récupération des eaux de Au miniers ou des solutions de traitement, mais également pour la construction de matériaux, par exemple des surfaces sensorielles. Pour les études de l'UA interaction (Au (III) et Au (0) -NPs) avec sursis et monocouche de SLP1 recristallisé, la pr…

Divulgations

The authors have nothing to disclose.

Acknowledgements

Le présent travail a été partiellement financé par l'IGF-projet "S-Sieve" (490 ZBG / 1) financé par l'BMWi et le BMBF-projet "Aptasens" (BMBF / DLR 01RB0805A). Un merci spécial à Tobias J. Günther pour son aide précieuse pendant les études de l'AFM et à Erik V. Johnstone pour lire le manuscrit comme une langue maternelle anglaise. En outre, l'auteur de cet article tient à remercier Aline Ritter et Sabrina Gurlit (de l'Institut pour l'écologie des ressources de l'aide pour les mesures par ICP-MS), Manja Vogel, Nancy Unger, Karen E. Viacava et de la biotechnologie de groupe de la Helmholtz-Institut Freiberg pour Technology Resource.

Materials

equiment and software
Bioreactor, Steam In Place 70L Pilot System Applikon Biotechnology, Netherlands Z6X Including dO2, pH sensors of Applikon Biotechnology and BioXpert software V2
Noninvasive Biomass Monitor BugEye 2100 BugLab, Concord (CA), USA Z9X —
Spectrometer Ultrospec 1000 Amersham Pharmacia Biotech, Great Britain 80-2109-10 Company now GE Healthcare Life Sciences
MiniStar micro centrifuge VWR, Germany 521-2844 For centrifugation of cultivation samples
Research system microscope BX-61 Olympus Germany LLC, Germany 037006 Microscope in combination with imaging software
Cell^P (version 3.1) Olympus Soft Imaging Solutions LLC, Münster, Germany — together with microscope
Powerfuge Pilot Separation System Serie 9010-S Carr Centritech, Florida, USA 9010PLT For biomasse harvesting
T18 basic Ultra Turrax IKA Labortechnik, Germany 431-2601 For flagella removal and sample homogenization
Sorvall Evolution RC Superspeed Centrifuge Thermo Fisher Scientific, USA 728411 Used within protein isolation
Mobile high shear fluid processor, M-110EH-30 Pilot Microfluidics, Massachusetts, USA M110EH30K Used for cell rupture
Alpha 1-4 LSC Freeze dryer Martin Christ Freeze dryers LLC, Osterode, Germany 102041 —
UV-VIS spectrophotometry (NanoDrop 2000c) Thermo Fisher Scientific, USA 91-ND-2000C-L For determination of protein concentration
Mini-PROTEAN vertical electrophoresis chamber Bio-Rad Laboratories GmbH, Munich, Germany 165-3322 For SDS-PAGE
VersaDoc Imaging System 3000 Bio-Rad Laboratories GmbH, Munich, Germany 1708030 Used for imaging of SDS-PAGE gels
ICP-MS Elan 9000 PerkinElmer, Waltham (MA), USA N8120536 For determination of metal concentration
Zetasizer Nano ZS Malvern Instruments, Worcestershire United Kingdom ZEN3600 For determination of nanoparticle size
Q-Sense E4 device  Q-Sense AB, Gothenburg, Sweden QS-E4 ordered via LOT quantum design (software included with E4 platform)
Q-Soft 401 (data recording) Q-Sense AB, Gothenburg, Sweden
Q-Tools 3 (data evaluation and modelling) Q-Sense AB, Gothenburg, Sweden
QCM-D flow modules QFM 401  Q-Sense AB, Gothenburg, Sweden QS-QFM401 ordered via LOT quantum design
QSX 303 SiO2 piezoelectric AT-cut quartz sensors Q-Sense AB, Gothenburg, Sweden QS-QSX303 ordered via LOT quantum design
Ozone cleaning chamber Bioforce Nanoscience, Ames (IA), USA QS-ESA006 ordered via LOT quantum design
Atomic Force Microscope MFP-3D Bio AFM Asylum Research, Santa Barbara (CA), USA MFP-3DBio AFM measurements and imaging software
Asylum Research AFM Software AR Version 120804+1223 Asylum Research, Santa Barbara (CA), USA — imaging software included in Cat. No. MFP-3DBio
Igor Version Pro 6.3.2.3 Software WaveMetrics, Inc., USA — imaging software included in Cat. No. MFP-3DBio
BioHeater Asylum Research, Santa Barbara (CA), USA Bioheater Sample heater for AFM measurements
Biolever mini cantilever,  BL-AC40TS-C2 Olympus Germany LLC, Germany  BL-AC40TS-C2 Prefered cantilever for AFM measurements
WSxM 5.0 Develop 6.5 (2013) Nanotec Electronica S.L. , Spain freeware Software for AFM analysis
Name Company Catalog Number Comments
Detergents and other equiment
Calcium chloride Dihydrate (CaCl2 ∙ 2H2O) Merck KGaA 1.02382 —
acidic acid, 100 %, p.A. CARL ROTH GmbH+CO.KG 3738.5 Danger, flammable and corrosive liquid and vapour. Causes severe skin burns and eye damage.
Antifoam 204 Sigma-Aldrich Co. LLC. A6426 For foam suppression
bromophenol blue, sodium salt Sigma-Aldrich Co. LLC. B5525 —
Coomassie Brilliant Blue R (C45H44N3NaO7S2) CARL ROTH GmbH+CO.KG 3862.1 —
Deoxyribonuclease II from porcine spleen Sigma-Aldrich Co. LLC. D4138 Typ IV , 2,000-6,000 Kunitz units/mg protein
Ethanol, 95% VWR, Germany 20827.467 Danger, flammable
glycerine, p.A. CARL ROTH GmbH+CO.KG 3783.1 —
Gold(III) chloride trihydrate (HAuCl4 ∙ 3H2O) Sigma-Aldrich Co. LLC. 520918 Danger
Guanidine hydrochloride (GuHCl) CARL ROTH GmbH+CO.KG 0037.1 —
Hellmanex III Hellma GmbH & Co. KG 9-307-011-4-507 —
Hydrochloric acid (HCl) (37%) CARL ROTH GmbH+CO.KG 4625.2 Danger; Corrosive, used for pH adjustment
Lysozyme from chicken egg white Sigma-Aldrich Co. LLC. L6876  Lyophilized powder, protein =90 %, =40,000 units/mg protein (Sigma) 
Magnesium chloride Hexahydrate (MgCl2 ∙ 6H2O) Merck KGaA 1.05833 —
Magnetic stirrer with heating,  MR 3000K Heidolph Instruments GmbH & Co.KG, Germany 504.10100.00 Standard stirrer within experiment
NB-Media DM180 Mast Diagnostica GmbH 121800 —
Nitric acid (HNO3) CARL ROTH GmbH+CO.KG HN50.1 Danger; Oxidizing, Corrosing
PageRuler Unstained Protein Ladder ThermoScientific-Pierce 26614 —
Poly(sodium 4-styrenesulfonat) (PSS) Sigma-Aldrich Co. LLC. 243051 Average Mw ~70,000
Polyethylenimine (PEI), branched Sigma-Aldrich Co. LLC. 408727 Warning; Harmful, Irritant, Dangerous for the environment; average Mw ~25,000
Potassium carbonate anhydrous (K2CO3) Sigma-Aldrich Co. LLC. 60108 Warning; Harmful
Ribonuclease A from bovine pancreas  Sigma-Aldrich Co. LLC. R5503 Type I-AS, 50-100 Kunitz units/mg protein 
Sodium azide (NaN3) Merck KGaA 106688 Danger; very toxic and Dangerous for the environment
Sodium chloride (NaCl) CARL ROTH GmbH+CO.KG 3957.2 —
Sodium dodecyl sulfate (SDS) Sigma-Aldrich Co. LLC. L-5750 Danger; toxic
Sodium hydroxide (NaOH) CARL ROTH GmbH+CO.KG 6771.1 Danger; Corrosive, used for pH regulation within cultivation and pH adjustment
Spectra/Por 6, Dialysis membrane, MWCO 50,000  CARL ROTH GmbH+CO.KG 1893.1 —
Sulfuric acid (H2SO4) CARL ROTH GmbH+CO.KG HN52.2 Danger; Corrosive, used for pH regulation within cultivation
Tannic acid (C76H52O46) Sigma-Aldrich Co. LLC. 16201 —
TRIS HCl (C4H11NO3HCl) CARL ROTH GmbH+CO.KG 9090.2 —
Tri-sodium citrate dihydrate (C6H5Na3O7 ∙ 2H2O) CARL ROTH GmbH+CO.KG 3580.2 —
Triton X-100 CARL ROTH GmbH+CO.KG 3051.3 Warning; Harmful, Dangerous for the environment
VIVASPIN 500, 50.000 MWCO Ultrafiltration tubes Sartorius AG VS0132 —
β-mercaptoethanol Sigma-Aldrich Co. LLC. M6250 Danger, toxic
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References

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Suhr, M., Raff, J., Pollmann, K. Au-Interaction of Slp1 Polymers and Monolayer from Lysinibacillus sphaericus JG-B53 – QCM-D, ICP-MS and AFM as Tools for Biomolecule-metal Studies. J. Vis. Exp. (107), e53572, doi:10.3791/53572 (2016).
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