JoVE Journal > Chemistry
Summary
Abstract
Introduction
Protocol
Résultats
Discussion
Divulgations
Acknowledgements
Materials
References
Traduction automatique
Please note that all translations are automatically generated. Click here for the English version.
Chimie

Au-Взаимодействие SLP1 Полимеры и монослоя от<em> Lysinibacillus sphaericus</em> JG-B53 - QCM-D, ИСП-МС и АСМ, как инструменты для биомолекулы металлов исследований

Published: January 19, 2016
doi:
10.3791/53572
, ,
1Helmholtz Institute Freiberg for Resource Technology,Helmholtz-Zentrum Dresden-Rossendorf, 2Institute for Resource Ecology,Helmholtz-Zentrum Dresden-Rossendorf

Summary

To obtain basic information on the sorption and recycling of gold from aqueous systems the interaction of Au(III) and Au(0) nanoparticles on S-layer proteins were investigated. The sorption of protein polymers was investigated by ICP-MS and that of proteinaceous monolayers by QCM-D. Subsequent AFM enables the imaging of the nanostructures.

Abstract

In this publication the gold sorption behavior of surface layer (S-layer) proteins (Slp1) of Lysinibacillus sphaericus JG-B53 is described. These biomolecules arrange in paracrystalline two-dimensional arrays on surfaces, bind metals, and are thus interesting for several biotechnical applications, such as biosorptive materials for the removal or recovery of different elements from the environment and industrial processes. The deposition of Au(0) nanoparticles on S-layers, either by S-layer directed synthesis 1 or adsorption of nanoparticles, opens new possibilities for diverse sensory applications. Although numerous studies have described the biosorptive properties of S-layers 2-5, a deeper understanding of protein-protein and protein-metal interaction still remains challenging. In the following study, inductively coupled mass spectrometry (ICP-MS) was used for the detection of metal sorption by suspended S-layers. This was correlated to measurements of quartz crystal microbalance with dissipation monitoring (QCM-D), which allows the online detection of proteinaceous monolayer formation and metal deposition, and thus, a more detailed understanding on metal binding.

The ICP-MS results indicated that the binding of Au(III) to the suspended S-layer polymers is pH dependent. The maximum binding of Au(III) was obtained at pH 4.0. The QCM-D investigations enabled the detection of Au(III) sorption as well as the deposition of Au(0)-NPs in real-time during the in situ experiments. Further, this method allowed studying the influence of metal binding on the protein lattice stability of Slp1. Structural properties and protein layer stability could be visualized directly after QCM-D experiment using atomic force microscopy (AFM). In conclusion, the combination of these different methods provides a deeper understanding of metal binding by bacterial S-layer proteins in suspension or as monolayers on either bacterial cells or recrystallized surfaces.

Introduction

В связи с увеличением использования золота в течение нескольких приложений, таких как электроника, катализаторы, биосенсоров, или медицинских инструментов, спрос этого драгоценного металла выросла за время последних нескольких лет 6-9. Золото, а также многие другие драгоценные и тяжелые металлы попадают в окружающую среду с помощью промышленных стоков в разбавленных концентрациях, через горнодобывающей деятельности и утилизации отходов 7,8,10, хотя большинство загрязнение окружающей среды тяжелыми металлами или драгоценными это непрерывный процесс в основном обусловлено технической деятельности. Это приводит к значительному вмешательству природных экосистем и потенциально может угрожать здоровью человека 9. Зная эти негативные последствия способствует поиск новых методов для удаления металлов из загрязненных экосистем и улучшения в переработке металлов из промышленных сточных вод. Налаженные физико-химические методы, такие как осаждение или ионного обмена, не так эффективны, особенно в высокийLY разбавляют решения 7,8,11. Биосорбция, либо с живых или мертвых биомассы, является привлекательной альтернативой для очистки сточных вод 10,12. Использование таких биологических материалов может уменьшить потребление токсичных химических веществ. Многие микроорганизмы были описаны накапливать или иммобилизации металлов. Например, клетки Lysinibacillus sphaericus (Л. sphaericus) JG-A12 показали высокие обязательные потенциала на драгоценные металлы, например, Pd (II), Pt (II) Au (III) и другие токсичные металлы, такие как Pb (II) или U (VI), 4,13, клетки Bacillus megaterium для Cr (VI) 14, клетки Saccharomyces CEREVISIAE для Pt (II) и Pd (II) 15, и хлореллы вульгарным для Au (III) и U (VI), 16 17. Связывание предыдущих металлов, таких как Au (III), Pd (II) и Pt (II), также сообщалось для Desulfovibrio desulfuricans 18 и для L. sphaericus JG-B53 19,20. Тем не менее, не альл микробы связать большое количество металлов и их применение в качестве материала сорбционной ограничено 12,21. Кроме того, связывающая способность металла зависит от различных параметров, например, состав ячейки, используется био-компонентов, или окружающей среды и экспериментальных условиях (рН, ионной силы, температуры и т.д.). Изучение отдельных фрагментов клеточной стенки 22,23, как мембранных липидов, белков пептидогликана, или других компонентов, помогает понять процессы комплекс, построенный целых клеток 8,21 связывания металла.

Компоненты клеточных сосредоточены на в этом исследовании, S-слой белков. S-слоя белков являются частями внешней клеточной оболочки многих бактерий и архебактерий, и они составляют около 15 – 20% от общей массы белка этих организмов. В качестве первого интерфейса для окружающей среды, эти клеточные соединения сильно влияют на бактериальные сорбционными свойствами 3. S-слоя белков с молекулярными массами в пределах от сорокадо сотен кДа производятся внутри клетки, но собраны пределами, где они способны образовывать слои на липидные мембраны или полимерных компонентов клеточной стенки. После выделения, почти все S-слой белки имеют внутреннее свойство спонтанно самоорганизуются в суспензии, на границах или на поверхностях, образующих плоские или трубчатые структуры, подобные 3. Толщина белка монослоя зависит от бактерий и находится в пределах диапазона от 5 – 25 нм 24. В общем, образованные белковые структуры S-слой может иметь косой (Р1, Р2), квадрат (Р4), или шестиугольной (P3 и P6) симметрии с постоянной решетки от 2,5 до 35 нм 3,24. Формирование решетки, кажется, во многих случаях в зависимости от двухвалентных катионов и в основном на Ca 2+ 25,26, Рафф, J. и др. S-слой на основе нанокомпозитов для промышленного применения в основе белка Engineered наноструктур. (ред Тияна З. Роща & Aitziber Л. Cortajarena) (Спрингер, 2016 (представлен)). Тем не менее, полное реакция каскад мономера складывания, мономер-мономер взаимодействия, формирование решетки, и роли различных металлов, особенно двухвалентных катионов, таких как Са 2+ и Mg 2+, до сих пор полностью не поняты.

Грамм-положительные штамм L. sphaericus JG-B53 (переименован из Bacillus sphaericus после нового филогенетического классификации) 27 был выделен из уранового отвал "Хаберланд" (Johanngeorgenstadt, Саксония, Германия) 4,28,29. Его функциональное S-слоя белков (SLP1) обладает квадратную решетку, молекулярную массу 116 кДа, 30 и толщину ≈ 10 нм на живые клетки бактерий 31. В предыдущих исследованиях, формирование в пробирке закрытом и стабильного слоя белка с толщиной приблизительно 10 нм было достигнуто менее чем за 10 мин 19. Соответствующее штамма L. sphaericus JG-А12, также изолят от "Хаберланд" кучи, обладает высокой металлические обязательные потенциала и его изолированный белок S-слой показал высокую химическую и механическую стабильность и хорошие темпы сорбции на драгоценные металлы, как Au (III) Pt (II) и Pd (II) 4,32,33. Эта привязка драгоценных металлов является более или менее специфичные для некоторых металлов и зависит от наличия функциональных групп на наружной и внутренней поверхности белка полимера и в его поры, ионной силы и рН. Соответствующие функциональные группы для обработки металлов взаимодействия по белков являются COOH-, NH 2 -, ОН, ПО 4 -, SO 4 – и SO-. В принципе, связывание металлов мощности открыть широкий спектр применений, Рафф, J. и др. S-слой на основе нанокомпозитов для промышленного применения в основе белка Engineered наноструктур. (ред Тияна З. Роща & Aitziber Л. Cortajarena) (Спрингер, 2016 (представлен)). например, как biosorptive компоненты для удаления или восстановлениярастворенных токсичных или ценных металлов, шаблоны для синтеза или определенной осаждения регулярно структурированных металлических наночастиц (NPS) для катализа и других био-инженерии материалов, таких как био-сенсорная слоев 3,5,18,33. Регулярно расположенные массивы NP как Au (0) -NPs могут быть использованы для основных приложений, начиная от молекулярной электроники и биосенсоров, сверхвысоких устройств хранения плотность, и катализаторов для окисления СО-34-37. Разработка таких приложений и смарт-дизайн этих материалов требует глубокого понимания основных металлических обязательных механизмов.

Необходимым условием для развития таких био-материалов на основе является надежным реализация интерфейса слой между биомолекулы и технического поверхности 38,39. Например, полиэлектролиты собран с слой за слоем (LBL) 40,41 техники были использованы в качестве интерфейса слоя для перекристаллизации S-слоя белков 39 </SUP>. Такой интерфейс предлагает относительно легкий путь, чтобы выполнить белка покрытие воспроизводимым и количественно. Выполняя различные эксперименты с и без модификации с клеем промоутеров, это можно сделать заявления относительно покрытия кинетики, стабильность слой и взаимодействие металлов с биомолекул 19,42, Рафф, J. и др. S-слой на основе нанокомпозитов для промышленного применения в основе белка Engineered наноструктур. (ред Тияна З. Роща & Aitziber Л. Cortajarena) (Спрингер, 2016 (представлен)). Тем не менее, сложный механизм адсорбции белка и белка поверхности взаимодействия не изучены. Особенно информация о конформации, ориентации потоков, и плотности покрытия по-прежнему отсутствует.

Пьезокварцевые с мониторингом диссипации (QCM-D) техника привлекла внимание в последние годы в качестве инструмента для изучения адсорбции белка, покрытие кинетики и взаимодействия PROпроцессов на нанометровом масштабе 19,43-45. Этот метод позволяет для детального обнаружения массового адсорбции в режиме реального времени, и может быть использовано в качестве индикатора белка самосборки процесса и сочетания функциональных молекул белка на решетках 19,20,42,46-48. Кроме того, QCM-D измерения открыть возможность для изучения процессов взаимодействия металла с белковым слоем в естественных биологических условиях. В недавнем исследовании, взаимодействие белка S-слоя с выбранными металлов, таких как Eu (III), Аи (III), Pd (II) и Pt (II), был изучен с МККМ-D 19,20. Слой адсорбированный белок может служить в качестве упрощенной модели клеточной стенки грамположительных бактерий. Изучение этого одного компонента может способствовать более глубокому пониманию взаимодействия металл. Тем не менее, исключительно QCM-D эксперименты не позволяют заявления о поверхностных структур и влияния металлов в белок. Другие методы, необходимые для получения такой информации. Один посность для визуализации биологических наноструктур и получения информации о структурных свойств атомно-силовой микроскопии (АСМ).

Целью представленной работы было изучение сорбции золота (Au (III) и Au (0) -NPs) для S-слоя белков, в частности SLP1 Л. sphaericus JG-B53. Эксперименты проводились со взвешенными белков на пакетном масштабе в диапазоне рН от 2,0 – 5,0 с помощью ICP-MS и с иммобилизованными S-слоев с помощью QCM-D. Кроме того, влияние раствора соли металла на устойчивость решетки была исследована с последующими исследованиями АСМ. Сочетание этих методов способствует лучшему пониманию процессов пробирке взаимодействия металл в качестве инструмента для получения дополнительной информации о связывании события на целых бактериальных клеток в отношении конкретных металлических сродства. Это знание не только решающее значение для развития действующих фильтрующих материалов для восстановления металлов для защиты окружающей среды и сохранения реисточники 49, но также для развития массивов высоко упорядоченных металлических наночастиц для различных технических приложений.

Protocol

1. микроорганизма и условий выращивания Примечание:. Все эксперименты были проведены в стерильных условиях Л. sphaericus JG-B53 была получена из крио сохранились культуры 29,30. Передача крио-сохраняется культуры (1,5 мл) под чистом столе до 300 мл стерильной питательн…

Representative Results

Выращивание микроорганизмов и SLP1 Характеристика Записанные данные роста бактерий указывает на конец экспоненциальной фазе роста на уровне около 5 ч. Предыдущие исследования показали, что SLP1 может быть выделен из этой точки ?…

Discussion

В этой работе изучали связывание АС S-слоя белков была исследована с использованием комбинации различных аналитических методов. В частности, связывание Au является очень привлекательным не только для восстановления золота из шахтных вод или технологических решений, но и для строитель?…

Divulgations

The authors have nothing to disclose.

Acknowledgements

Настоящая работа была частично финансируется IGF-проекта «С-Сито" (490 ZBG / 1), финансируемой BMWi и BMBF-проекта "Aptasens" (BMBF / DLR 01RB0805A). Особая благодарность Тобиас Дж Гюнтер для его ценную помощь во время АСМ исследований и Эрик Джонстон В. за чтение рукописи, как носителем английского языка. Кроме того, автор этой статьи хотелось бы поблагодарить Алине Риттер и Sabrina Gurlit (от Института экологии ресурсов для помощи в измерениях ICP-MS), Маня Фогель, Нэнси Унгер, Карен Е. Viacava и группа биотехнологии Гельмгольца-Института Фрайберг для Технология ресурсов.

Materials

equiment and software
Bioreactor, Steam In Place 70L Pilot System Applikon Biotechnology, Netherlands Z6X Including dO2, pH sensors of Applikon Biotechnology and BioXpert software V2
Noninvasive Biomass Monitor BugEye 2100 BugLab, Concord (CA), USA Z9X —
Spectrometer Ultrospec 1000 Amersham Pharmacia Biotech, Great Britain 80-2109-10 Company now GE Healthcare Life Sciences
MiniStar micro centrifuge VWR, Germany 521-2844 For centrifugation of cultivation samples
Research system microscope BX-61 Olympus Germany LLC, Germany 037006 Microscope in combination with imaging software
Cell^P (version 3.1) Olympus Soft Imaging Solutions LLC, Münster, Germany — together with microscope
Powerfuge Pilot Separation System Serie 9010-S Carr Centritech, Florida, USA 9010PLT For biomasse harvesting
T18 basic Ultra Turrax IKA Labortechnik, Germany 431-2601 For flagella removal and sample homogenization
Sorvall Evolution RC Superspeed Centrifuge Thermo Fisher Scientific, USA 728411 Used within protein isolation
Mobile high shear fluid processor, M-110EH-30 Pilot Microfluidics, Massachusetts, USA M110EH30K Used for cell rupture
Alpha 1-4 LSC Freeze dryer Martin Christ Freeze dryers LLC, Osterode, Germany 102041 —
UV-VIS spectrophotometry (NanoDrop 2000c) Thermo Fisher Scientific, USA 91-ND-2000C-L For determination of protein concentration
Mini-PROTEAN vertical electrophoresis chamber Bio-Rad Laboratories GmbH, Munich, Germany 165-3322 For SDS-PAGE
VersaDoc Imaging System 3000 Bio-Rad Laboratories GmbH, Munich, Germany 1708030 Used for imaging of SDS-PAGE gels
ICP-MS Elan 9000 PerkinElmer, Waltham (MA), USA N8120536 For determination of metal concentration
Zetasizer Nano ZS Malvern Instruments, Worcestershire United Kingdom ZEN3600 For determination of nanoparticle size
Q-Sense E4 device  Q-Sense AB, Gothenburg, Sweden QS-E4 ordered via LOT quantum design (software included with E4 platform)
Q-Soft 401 (data recording) Q-Sense AB, Gothenburg, Sweden
Q-Tools 3 (data evaluation and modelling) Q-Sense AB, Gothenburg, Sweden
QCM-D flow modules QFM 401  Q-Sense AB, Gothenburg, Sweden QS-QFM401 ordered via LOT quantum design
QSX 303 SiO2 piezoelectric AT-cut quartz sensors Q-Sense AB, Gothenburg, Sweden QS-QSX303 ordered via LOT quantum design
Ozone cleaning chamber Bioforce Nanoscience, Ames (IA), USA QS-ESA006 ordered via LOT quantum design
Atomic Force Microscope MFP-3D Bio AFM Asylum Research, Santa Barbara (CA), USA MFP-3DBio AFM measurements and imaging software
Asylum Research AFM Software AR Version 120804+1223 Asylum Research, Santa Barbara (CA), USA — imaging software included in Cat. No. MFP-3DBio
Igor Version Pro 6.3.2.3 Software WaveMetrics, Inc., USA — imaging software included in Cat. No. MFP-3DBio
BioHeater Asylum Research, Santa Barbara (CA), USA Bioheater Sample heater for AFM measurements
Biolever mini cantilever,  BL-AC40TS-C2 Olympus Germany LLC, Germany  BL-AC40TS-C2 Prefered cantilever for AFM measurements
WSxM 5.0 Develop 6.5 (2013) Nanotec Electronica S.L. , Spain freeware Software for AFM analysis
Name Company Catalog Number Comments
Detergents and other equiment
Calcium chloride Dihydrate (CaCl2 ∙ 2H2O) Merck KGaA 1.02382 —
acidic acid, 100 %, p.A. CARL ROTH GmbH+CO.KG 3738.5 Danger, flammable and corrosive liquid and vapour. Causes severe skin burns and eye damage.
Antifoam 204 Sigma-Aldrich Co. LLC. A6426 For foam suppression
bromophenol blue, sodium salt Sigma-Aldrich Co. LLC. B5525 —
Coomassie Brilliant Blue R (C45H44N3NaO7S2) CARL ROTH GmbH+CO.KG 3862.1 —
Deoxyribonuclease II from porcine spleen Sigma-Aldrich Co. LLC. D4138 Typ IV , 2,000-6,000 Kunitz units/mg protein
Ethanol, 95% VWR, Germany 20827.467 Danger, flammable
glycerine, p.A. CARL ROTH GmbH+CO.KG 3783.1 —
Gold(III) chloride trihydrate (HAuCl4 ∙ 3H2O) Sigma-Aldrich Co. LLC. 520918 Danger
Guanidine hydrochloride (GuHCl) CARL ROTH GmbH+CO.KG 0037.1 —
Hellmanex III Hellma GmbH & Co. KG 9-307-011-4-507 —
Hydrochloric acid (HCl) (37%) CARL ROTH GmbH+CO.KG 4625.2 Danger; Corrosive, used for pH adjustment
Lysozyme from chicken egg white Sigma-Aldrich Co. LLC. L6876  Lyophilized powder, protein =90 %, =40,000 units/mg protein (Sigma) 
Magnesium chloride Hexahydrate (MgCl2 ∙ 6H2O) Merck KGaA 1.05833 —
Magnetic stirrer with heating,  MR 3000K Heidolph Instruments GmbH & Co.KG, Germany 504.10100.00 Standard stirrer within experiment
NB-Media DM180 Mast Diagnostica GmbH 121800 —
Nitric acid (HNO3) CARL ROTH GmbH+CO.KG HN50.1 Danger; Oxidizing, Corrosing
PageRuler Unstained Protein Ladder ThermoScientific-Pierce 26614 —
Poly(sodium 4-styrenesulfonat) (PSS) Sigma-Aldrich Co. LLC. 243051 Average Mw ~70,000
Polyethylenimine (PEI), branched Sigma-Aldrich Co. LLC. 408727 Warning; Harmful, Irritant, Dangerous for the environment; average Mw ~25,000
Potassium carbonate anhydrous (K2CO3) Sigma-Aldrich Co. LLC. 60108 Warning; Harmful
Ribonuclease A from bovine pancreas  Sigma-Aldrich Co. LLC. R5503 Type I-AS, 50-100 Kunitz units/mg protein 
Sodium azide (NaN3) Merck KGaA 106688 Danger; very toxic and Dangerous for the environment
Sodium chloride (NaCl) CARL ROTH GmbH+CO.KG 3957.2 —
Sodium dodecyl sulfate (SDS) Sigma-Aldrich Co. LLC. L-5750 Danger; toxic
Sodium hydroxide (NaOH) CARL ROTH GmbH+CO.KG 6771.1 Danger; Corrosive, used for pH regulation within cultivation and pH adjustment
Spectra/Por 6, Dialysis membrane, MWCO 50,000  CARL ROTH GmbH+CO.KG 1893.1 —
Sulfuric acid (H2SO4) CARL ROTH GmbH+CO.KG HN52.2 Danger; Corrosive, used for pH regulation within cultivation
Tannic acid (C76H52O46) Sigma-Aldrich Co. LLC. 16201 —
TRIS HCl (C4H11NO3HCl) CARL ROTH GmbH+CO.KG 9090.2 —
Tri-sodium citrate dihydrate (C6H5Na3O7 ∙ 2H2O) CARL ROTH GmbH+CO.KG 3580.2 —
Triton X-100 CARL ROTH GmbH+CO.KG 3051.3 Warning; Harmful, Dangerous for the environment
VIVASPIN 500, 50.000 MWCO Ultrafiltration tubes Sartorius AG VS0132 —
β-mercaptoethanol Sigma-Aldrich Co. LLC. M6250 Danger, toxic
DOWNLOAD MATERIALS LIST

References

  1. Merroun, M. L., Rossberg, A., Hennig, C., Scheinost, A. C., Selenska-Pobell, S. Spectroscopic characterization of gold nanoparticles formed by cells and S-layer protein of Bacillus sphaericus JG-A12. Mater. Sci. Eng. C. 27 (1), 188-192 (2007).
  2. Raff, J., Soltmann, U., Matys, S., Selenska-Pobell, S., Bottcher, H., Pompe, W. Biosorption of uranium and copper by biocers. Chem. Mat. 15 (1), 240-244 (2003).
  3. Sleytr, U. B., Schuster, B., Egelseer, E. M., Pum, D. S-Layers: Principles and Applications. FEMS Microbiol. Rev. , (2014).
  4. Pollmann, K., Raff, J., Merroun, M., Fahmy, K., Selenska-Pobell, S. Metal binding by bacteria from uranium mining waste piles and its technological applications. Biotechnol. Adv. 24 (1), 58-68 (2006).
  5. Raff, J., Selenska-Pobell, S. Toxic avengers. Nucl. Eng. Int. 51, 34-36 (2006).
  6. Tsuruta, T. Biosorption and recycling of gold using various microorganisms. J. Gen. Appl. Microbiol. 50 (4), 221-228 (2004).
  7. Sathishkumar, M., Mahadevan, A., Vijayaraghavan, K., Pavagadhi, S., Balasubramanian, R. Green Recovery of Gold through Biosorption, Biocrystallization, and Crystallization. Ind. Eng. Chem. Res. 49 (16), 7129-7135 (2010).
  8. Das, N. Recovery of precious metals through biosorption – A review. Hydrometallurgy. 103 (1-4), 180-189 (2010).
  9. Volesky, B. Biosorption and me. Water Res. 41 (18), 4017-4029 (2007).
  10. Vilar, V. J. P., Botelho, C. M. S., Boaventura, R. A. R., Atimtay, T. A., Sikdar, S. K. Environmental Friendly Technologies for Wastewater Treatment: Biosorption of Heavy Metals Using Low Cost Materials and Solar Photocatalysis. Security of Industrial Water Supply and Management.NATO Science for Peace and Security Series C-Environmental Security. , 159-173 (2010).
  11. Lovley, D. R., Lloyd, J. R. Microbes with a mettle for bioremediation. Nat. Biotechnol. 18 (6), 600-601 (2000).
  12. Schiewer, S., Volesky, B., Lovely, D. R. . Environmental Microbe-Metal Interactions. , 329-362 (2000).
  13. Raff, J., Berger, S., Selenska-Pobell, S. Uranium binding by S-layer carrying isolates of the genus Bacillus. Annual Report 2006 Institute of Radiochemistry. , (2006).
  14. Srinath, T., Verma, T., Ramteke, P. W., Garg, S. K. Chromium (VI) biosorption and bioaccumulation by chromate resistant bacteria. Chemosphere. 48 (4), 427-435 (2002).
  15. Godlewska-Zylkiewicz, B. Biosorption of platinum and palladium for their separation/preconcentration prior to graphite furnace atomic absorption spectrometric determination. Spectroc. Acta Pt. B-Atom. Spectr. 58 (8), 1531-1540 (2003).
  16. Hosea, M., et al. Accumulation of elemental gold on the alga Chlorella-vulgaris. Inorg. Chim. A-Bioinor. 123 (3), 161-165 (1986).
  17. Vogel, M., et al. Biosorption of U(VI) by the green algae Chlorella vulgaris. in dependence of pH value and cell activity. Sci. Total Environ. 409 (2), 384-395 (2010).
  18. Creamer, N., Baxter-Plant, V., Henderson, J., Potter, M., Macaskie, L. Palladium and gold removal and recovery from precious metal solutions and electronic scrap leachates by Desulfovibrio desulfuricans. Biotechnol Lett. 28 (18), 1475-1484 (2006).
  19. Suhr, M., et al. Investigation of metal sorption behavior of Slp1 from Lysinibacillus sphaericus. JG-B53 – A combined study using QCM-D, ICP-MS and AFM. Biometals. 27 (6), 1337-1349 (2014).
  20. Suhr, M. . Isolierung und Charakterisierung von Zellwandkomponenten der gram-positiven Bakterienstämme Lysinibacillus sphaericus JG-A12 und JG-B53 und deren Wechselwirkungen mit ausgewählten relevanten Metallen und Metalloiden. , (2015).
  21. Spain, A., Alm, E. Implications of Microbial Heavy Metal Tolerance in the Environment. Reviews in Undergraduate Research. 2, 1-6 (2003).
  22. Ledin, M. Accumulation of metals by microorganisms – processes and importance for soil systems. Earth-Sci. Rev. 51 (1-4), 1-31 (2000).
  23. Maruyama, T., et al. Proteins and Protein-Rich Biomass as Environmentally Friendly Adsorbents Selective for Precious Metal Ions. Environ. Sci. Technol. 41 (4), 1359-1364 (2007).
  24. Sara, M., Sleytr, U. B. S-layer proteins. J. Bacteriol. 182 (4), 859-868 (2000).
  25. Baranova, E., et al. SbsB structure and lattice reconstruction unveil Ca2+ triggered S-layer assembly. Nature. 487 (7405), 119-122 (2012).
  26. Teixeira, L. M., et al. Entropically Driven Self-Assembly of Lysinibacillus sphaericus S-Layer Proteins Analyzed Under Various Environmental Conditions. Macromol. Biosci. 10 (2), 147-155 (2010).
  27. Ahmed, I., Yokota, A., Yamazoe, A., Fujiwara, T. Proposal of Lysinibacillus boronitolerans gen. nov. sp. nov., and transfer of Bacillus fusiformis to Lysinibacillus fusiformis comb. nov. and Bacillus sphaericus to Lysinibacillus sphaericus comb. nov. Int. J. Syst. Evol. Microbiol. 57 (5), 1117-1125 (2007).
  28. Panak, P., et al. Bacteria from uranium mining waste pile: interactions with U(VI). J. Alloy. Compd. 271, 262-266 (1998).
  29. Selenska-Pobell, S., Kampf, G., Flemming, K., Radeva, G., Satchanska, G. Bacterial diversity in soil samples from two uranium waste piles as determined by rep-APD, RISA and 16S rDNA retrieval. Antonie Van Leeuwenhoek. 79 (2), 149-161 (2001).
  30. Lederer, F. L., et al. Identification of multiple putative S-layer genes partly expressed by Lysinibacillus sphaericus JG-B53. Microbiology. 159 ( Pt 6), 1097-1108 (2013).
  31. Günther, T. J., Suhr, M., Raff, J., Pollmann, K. Immobilization of microorganisms for AFM studies in liquids. RSC Advances. 4, 51156-51164 (2014).
  32. Fahmy, K., et al. Secondary Structure and Pd(II) Coordination in S-Layer Proteins from Bacillus sphaericus. Studied by Infrared and X-Ray Absorption Spectroscopy. Biophys. J. 91 (3), 996-1007 (2006).
  33. Pollmann, K., Merroun, M., Raff, J., Hennig, C., Selenska-Pobell, S. Manufacturing and characterization of Pd nanoparticles formed on immobilized bacterial cells. Lett. Appl. Microbiol. 43 (1), 39-45 (2006).
  34. Corti, C., Holliday, R. . Gold : science and applications. , (2010).
  35. Daniel, M. C., Astruc, D. Gold nanoparticles: assembly, supramolecular chemistry, quantum-size-related properties, and applications toward biology, catalysis, and nanotechnology. Chem. Rev. 104 (1), 293-346 (2004).
  36. Tang, J., et al. Fabrication of Highly Ordered Gold Nanoparticle Arrays Templated by Crystalline Lattices of Bacterial S-Layer Protein. Chem. Phys. Chem. 9 (16), 2317-2320 (2008).
  37. Haruta, M. Size- and support-dependency in the catalysis of gold. Catal. Today. 36 (1), 153-166 (1997).
  38. Habibi, N., et al. Nanoengineered polymeric S-layers based capsules with targeting activity. Colloids and surfaces. B, Biointerfaces. 88 (1), 366-372 (2011).
  39. Toca-Herrera, J. L., et al. Recrystallization of Bacterial S-Layers on Flat Polyelectrolyte Surfaces and Hollow Polyelectrolyte Capsules. Small. 1 (3), 339-348 (2005).
  40. Decher, G., Lehr, B., Lowack, K., Lvov, Y., Schmitt, J. New nanocomposite films for biosensors – Layer-by-Layer adsorbed films of polyelectrolytes, proteins or DNA. Biosens. Bioelectron. 9 (9-10), 677-684 (1994).
  41. Decher, G., Schmitt, J. Fine-tuning of the film thickness of ultrathin multilayer films composed of consecutively alternating layers of anionic and cationic polyelectrolytes. Progress in Colloid & Polymer Science. 89 Trends in Colloid and Interface Science VI, (1992).
  42. Günther, T. J. . S-Layer als Technologieplattform – Selbstorganisierende Proteine zur Herstellung funktionaler Beschichtungen. , (2015).
  43. Delcea, M., et al. Thermal stability, mechanical properties and water content of bacterial protein layers recrystallized on polyelectrolyte multilayers. Soft Matter. 4 (7), 1414-1421 (2008).
  44. Roach, P., Farrar, D., Perry, C. C. Interpretation of Protein Adsorption: Surface-Induced Conformational Changes. J. Am. Chem. Soc. 127 (22), 8168-8173 (2005).
  45. Zeng, R., Zhang, Y., Tu, M., Zhou, C. R., et al. Protein Adsorption Behaviors on PLLA Surface Studied by Quartz Crystal Microbalance with Dissipation Monitoring (QCM-D). Materials Science Forum. 610-613, 1219-1223 (2009).
  46. Bonroy, K., et al. Realization and Characterization of Porous Gold for Increased Protein Coverage on Acoustic Sensors. Anal. Chem. 76 (15), 4299-4306 (2004).
  47. Pum, D., Toca-Herrera, J. L., Sleytr, U. B. S-layer protein self-assembly. Int. J. Mol. Sci. 14 (2), 2484-2501 (2013).
  48. Weinert, U., et al. S-layer proteins as an immobilization matrix for aptamers on different sensor surfaces. Eng. Life Sci. , (2015).
  49. Umeda, H., et al. Recovery and Concentration of Precious Metals from Strong Acidic Wastewater. Mater. Trans. 52 (7), 1462-1470 (2011).
  50. Engelhardt, H., Saxton, W. O., Baumeister, W. 3-Dimensional structure of the tetragonal surface-layer of Sporosarcina-urea. J. Bacteriol. 168 (1), 309-317 (1986).
  51. Sprott, G. D., Koval, S. F., Schnaitman, C. A. . Methods for general and molecular bacteriology. , 72-103 (1994).
  52. Laemmli, U. K. Cleavage of Structural Proteins during Assembly of Head Bacteriophage T4. Nature. 227 (5259), 680-685 (1970).
  53. Stoscheck, C., Deutscher, M. P. [6] Quantitation of protein. Methods in Enzymology. 182, 50-68 (1990).
  54. Sleytr, U. B., Messner, P., Pum, D. Analysis of Crystalline Bacterial Surface-Layers by Freeze-Etching Metal Shadowing, Negative Staining and Ultra-Thin Sectioning. Method Microbiol. 20, 29-60 (1988).
  55. PerkinElmer. . ICP Mass Spectrometry – The 30-Min to ICP-MS. , (2001).
  56. Mühlpfordt, H. The preparation of colloidal Gold Nanoparticles using tannic-acid as an additional reducing agent. Experientia. 38 (9), 1127-1128 (1982).
  57. Hayat, M. A. . Colloidal Gold – Principles, Methods and Applications. , (1989).
  58. Amendola, V., Meneghetti, M. Size Evaluation of Gold Nanoparticles by UV−vis Spectroscopy. The Journal of Physical Chemistry C. 113 (11), 4277-4285 (2009).
  59. Schurtenberger, P., Newman, M. E., Buffle, J., van Leeuwen, H. P. . Characterization of biological and environmental particles using static and dynamic light scattering in Environmental Particles. 2, 37-115 (1993).
  60. Jain, R., et al. Extracellular Polymeric Substances Govern the Surface Charge of Biogenic Elemental Selenium Nanoparticles. Environmental Science & Technology. 49 (3), 1713-1720 (2015).
  61. Harewood, K., Wolff, J. S. Rapid electrophoretic procedure for detection of SDS-released oncorna-viral RNA using polyacrylamide-agarose gels. Anal. Biochem. 55 (2), 573-581 (1973).
  62. Penfold, J., Staples, E., Tucker, I., Thomas, R. K. Adsorption of mixed anionic and nonionic surfactants at the hydrophilic silicon surface. Langmuir. 18 (15), 5755-5760 (2002).
  63. Krozer, A., Rodahl, M. X-ray photoemission spectroscopy study of UV/ozone oxidation of Au under ultrahigh vacuum conditions. J. Vac. Sci. Technol. A-Vac. Surf. Films. 15 (3), 1704-1709 (1997).
  64. Vig, J. R. UV ozone cleaning of surfaces. J. Vac. Sci. Technol. 3 (3), 1027-1034 (1985).
  65. Sauerbrey, G. Verwendung von Schwingquarzen zur Wägung dünner Schichten und zur Mikrowägung. Zeitschrift Fur Physik. 155 (2), 206-222 (1959).
  66. Q-Sense – Biolin Scientific. . Introduction and QCM-D Theory – Q-Sense Basic Training. , (2006).
  67. Edvardsson, M., Rodahl, M., Kasemo, B., Höök, F. A dual-frequency QCM-D setup operating at elevated oscillation amplitudes. Anal. Chem. 77 (15), 4918-4926 (2005).
  68. Hovgaard, M. B., Dong, M. D., Otzen, D. E., Besenbacher, F. Quartz crystal microbalance studies of multilayer glucagon fibrillation at the solid-liquid interface. Biophys. J. 93 (6), 2162-2169 (2007).
  69. Liu, S. X., Kim, J. T. Application of Kelvin-Voigt Model in Quantifying Whey Protein Adsorption on Polyethersulfone Using QCM-D. Jala. 14 (4), 213-220 (2009).
  70. Reviakine, I., Rossetti, F. F., Morozov, A. N., Textor, M. Investigating the properties of supported vesicular layers on titanium dioxide by quartz crystal microbalance with dissipation measurements. J. Chem. Phys. 122 (20), (2005).
  71. Voinova, M. V., Rodahl, M., Jonson, M., Kasemo, B. Viscoelastic acoustic response of layered polymer films at fluid-solid interfaces: Continuum mechanics approach. Phys. Scr. 59 (5), 391-396 (1999).
  72. Fischer, H., Polikarpov, I., Craievich, A. F. Average protein density is a molecular-weight-dependent function. Protein Sci. 13 (10), 2825-2828 (2004).
  73. Schuster, B., Pum, D., Sleytr, U. B. S-layer stabilized lipid membranes (Review). Biointerphases. 3 (2), FA3-FA11 (2008).
  74. Malmström, J., Agheli, H., Kingshott, P., Sutherland, D. S. Viscoelastic Modeling of Highly Hydrated Laminin Layers at Homogeneous and Nanostructured Surfaces: Quantification of Protein Layer Properties Using QCM-D and SPR. Langmuir. 23 (19), 9760-9768 (2007).
  75. Vörös, J. The Density and Refractive Index of Adsorbing Protein Layers. Biophys. J. 87 (1), 553-561 (2004).
  76. Hillier, A. C., Bard, A. J. ac-mode atomic force microscope imaging in air and solutions with a thermally driven bimetallic cantilever probe. Rev. Sci. Instrum. 68 (5), 2082-2090 (1997).
  77. Horcas, I., et al. WSXM: A software for scanning probe microscopy and a tool for nanotechnology. Rev. Sci. Instrum. 78 (1), 013705 (2007).
  78. Merroun, M. L., Rossberg, A., Scheinost, A. C., Selenska-Pobell, S. XAS characterization of gold nanoclusters formed by cells and S-layer sheets of B. sphaericus JG-A12. Annual Report Forschungszentrum Rossendorf – Institute for Radiochemistry. , (2005).
  79. Jankowski, U., Merroun, M. L., Selenska-Pobell, S., Fahmy, K. S-Layer protein from Lysinibacillus sphaericus. JG-A12 as matrix for Au III sorption and Au-nanoparticle formation. Spectroscopy. 24 (1), 177-181 (2010).
  80. Selenska-Pobell, S., et al. Magnetic Au nanoparticles on archaeal S-Layer ghosts as templates. Nanomater. nanotechnol. 1 (2), 8-16 (2011).
  81. Caruso, F., Furlong, D. N., Kingshott, P. Characterization of ferritin adsorption onto gold. J. Colloid Interface Sci. 186 (1), 129-140 (1997).
  82. Ward, M. D., Buttry, D. A. In situ interfacial mass detection with piezoelectric transducers. Science. 249 (4972), 1000-1007 (1990).
  83. Höök, F., et al. Variations in coupled water, viscoelastic properties, and film thickness of a Mefp-1 protein film during adsorption and cross-linking: A quartz crystal microbalance with dissipation monitoring, ellipsometry, and surface plasmon resonance study. Anal. Chem. 73 (24), 5796-5804 (2001).
  84. Wahl, R. . Reguläre bakterielle Zellhüllenproteine als biomolekulares Templat. , (2003).
  85. Jennings, T., Strouse, G. . Past, present, and future of gold nanoparticles in Bio-Applications of Nanoparticles. , 34-47 (2007).
  86. Beveridge, T., Fyfe, W. Metal fixation by bacterial cell walls. Can. J. Earth Sci. 22 (12), 1893-1898 (1985).

Tags

QCM-DICP-MSAFMSlp1 PolymersLysinibacillus Sphaericus JG-B53Gold SorptionBiomolecule-metal InteractionsSorption ProcessesMetal Removal And RecoveryReal-time MeasurementPolyelectrolyte Layer-by-layerProtein Monomerization
check_url/fr/53572?article_type=t

Play Video
PDF
DOI
DOWNLOAD MATERIALS LIST
Citer Cet Article
Suhr, M., Raff, J., Pollmann, K. Au-Interaction of Slp1 Polymers and Monolayer from Lysinibacillus sphaericus JG-B53 – QCM-D, ICP-MS and AFM as Tools for Biomolecule-metal Studies. J. Vis. Exp. (107), e53572, doi:10.3791/53572 (2016).
Télécharger la Citation
Réimpressions et Autorisations

View Video

✖

To prove you're not a robot, please enter the text in the image below

CAPTCHA Image
Play CAPTCHA Audio
Refresh Image