L’ubiquitination est une modification post-traductionnelle critique de la protéine, dont le dérèglement a été impliqué dans de nombreuses maladies humaines. Ce protocole détaille comment l’affichage des phages peut être utilisé pour isoler de nouvelles variantes d’ubiquitine qui peuvent lier et moduler l’activité des ligas E3 qui contrôlent la spécificité, l’efficacité et les modèles d’ubiquitination.

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Bacterial Affichage intérieur-membrane pour le criblage d'une bibliothèque de fragments d'anticorps

Utilisation de Scaffold Liposomes à Reconstituer interactions protéine-protéine Lipid-proximal<em> In vitro</em

Semi-automatique de criblage de bibliothèques d’affichage bactérienne pour Peptide affinité réactif découverte et l’analyse d’isolats qui en résulte

Une méthode de Culture Alternative pour maintenir l’hypométhylation génomique des cellules souches embryonnaires de souris à l’aide de MEK inhibiteur PD0325901 et vitamine C

Microgravimétrie dissipatif pour étudier la dynamique de la liaison des phospholipides Binding Protein annexine A2 de bicouches lipidiques solide soutenu par utilisant un résonateur à Quartz

Utilisation de Phage Display pour développer des modulateurs de variante d’ubiquitine pour les ligas E3

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À l’aide de contenu élevé d’imagerie afin de quantifier l’Engagement de cibles en cellules adhérentes

Seule étape Purification des Complexes macromoléculaires utilisant l’ARN attaché à la biotine et un éditeur de liens Photo-clivables

À l’aide au transfert d’énergie Fluorescence in Vitro pour étudier la dynamique des protéines Complexes à une échelle de temps de milliseconde

Profilage des modifications post-traductions à l'ubiquitine et à l'ubiquitine et identification des modifications importantes

Caractérisation fonctionnelle des ligases d'ubiquitine RING-Type E3 In Vitro et In Planta

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