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Chimica

Au-Interazione di SLP1 Polimeri e monostrato da<em> Lysinibacillus sphaericus</em> JG-B53 - QCM-D, ICP-MS e AFM come strumenti di studi Biomolecule metallo

Published: January 19, 2016
doi:
10.3791/53572
, ,
1Helmholtz Institute Freiberg for Resource Technology,Helmholtz-Zentrum Dresden-Rossendorf, 2Institute for Resource Ecology,Helmholtz-Zentrum Dresden-Rossendorf

Summary

To obtain basic information on the sorption and recycling of gold from aqueous systems the interaction of Au(III) and Au(0) nanoparticles on S-layer proteins were investigated. The sorption of protein polymers was investigated by ICP-MS and that of proteinaceous monolayers by QCM-D. Subsequent AFM enables the imaging of the nanostructures.

Abstract

In this publication the gold sorption behavior of surface layer (S-layer) proteins (Slp1) of Lysinibacillus sphaericus JG-B53 is described. These biomolecules arrange in paracrystalline two-dimensional arrays on surfaces, bind metals, and are thus interesting for several biotechnical applications, such as biosorptive materials for the removal or recovery of different elements from the environment and industrial processes. The deposition of Au(0) nanoparticles on S-layers, either by S-layer directed synthesis 1 or adsorption of nanoparticles, opens new possibilities for diverse sensory applications. Although numerous studies have described the biosorptive properties of S-layers 2-5, a deeper understanding of protein-protein and protein-metal interaction still remains challenging. In the following study, inductively coupled mass spectrometry (ICP-MS) was used for the detection of metal sorption by suspended S-layers. This was correlated to measurements of quartz crystal microbalance with dissipation monitoring (QCM-D), which allows the online detection of proteinaceous monolayer formation and metal deposition, and thus, a more detailed understanding on metal binding.

The ICP-MS results indicated that the binding of Au(III) to the suspended S-layer polymers is pH dependent. The maximum binding of Au(III) was obtained at pH 4.0. The QCM-D investigations enabled the detection of Au(III) sorption as well as the deposition of Au(0)-NPs in real-time during the in situ experiments. Further, this method allowed studying the influence of metal binding on the protein lattice stability of Slp1. Structural properties and protein layer stability could be visualized directly after QCM-D experiment using atomic force microscopy (AFM). In conclusion, the combination of these different methods provides a deeper understanding of metal binding by bacterial S-layer proteins in suspension or as monolayers on either bacterial cells or recrystallized surfaces.

Introduction

A causa della crescente uso di oro per diverse applicazioni come l'elettronica, catalizzatori, biosensori o strumenti medici, la domanda di questo metallo prezioso è cresciuta nel tempo degli ultimi anni 6-9. L'oro così come molti altri metalli preziosi e pesanti vengono rilasciati nell'ambiente tramite scarichi industriali in concentrazioni diluite, attraverso attività minerarie, e lo smaltimento dei rifiuti 7,8,10, anche se la maggior contaminazione ambientale da metalli pesanti o preziosi è un processo in corso principalmente causato da attività tecnologiche. Questo porta ad una interferenza significativa di ecosistemi naturali e potrebbe minacciare la salute umana 9. La conoscenza di questi risultati negativi promuove la ricerca di nuove tecniche per rimuovere i metalli da ecosistemi e miglioramenti contaminati nel riciclaggio dei metalli dalle acque di scarico industriali. Metodi fisico-chimici ben affermati come precipitazione o scambio ionico non sono così efficaci, specialmente in altaly diluito soluzioni 7,8,11. Bioassorbimento, sia con la vita o la biomassa morti, è un'alternativa interessante per trattamento delle acque reflue 10,12. L'uso di tali materiali biologici può ridurre il consumo di prodotti chimici tossici. Molti microrganismi sono stati descritti per la costituzione o immobilizzare metalli. Per esempio, le cellule di Lysinibacillus sphaericus (L. sphaericus) JG-A12 hanno dimostrato elevate capacità di legame per i metalli preziosi, per esempio, Pd (II), Pt (II), Au (III), e altri metalli tossici come Pb (II) o U (VI) 4,13, cellule di Bacillus megaterium per Cr (VI) 14, le cellule di Saccharomyces cerevisiae per Pt (II) e Pd (II) 15, e Chlorella volgare Au (III) e U (VI) 16 , 17. Il legame di metalli precedenti, come Au (III), Pd (II), e Pt (II) è stato riportato anche per Desulfovibrio desulfuricans 18 e per L. sphaericus JG-B53 19,20. Tuttavia, non all microbi legano elevate quantità di metalli e la loro applicazione come materiale sorbitive è limitato 12,21. Inoltre, la capacità di legame del metallo dipende da diversi parametri, ad esempio, la composizione delle cellule, il bio-componente utilizzato, o ambientali e condizioni sperimentali (pH, forza ionica, temperatura etc.). Lo studio di frammenti di parete cellulare isolati 22,23, come lipidi di membrana, peptidoglicano, proteine ​​o altri componenti, aiuta a comprendere il processo di complessi costruiti cellule intere 8,21 vincolante metallo.

I componenti cellulari focalizzati su in questo studio sono proteine ​​S-layer. Proteine ​​S-strato sono parti della busta esterna delle cellule di molti batteri e di archeobatteri, e costituiscono circa il 15 – 20% della massa di proteine ​​totali di questi organismi. Come la prima interfaccia per l'ambiente, questi composti cellulari influenzano fortemente le proprietà di assorbimento batteriche 3. Proteine ​​S-strato con peso molecolare compreso tra quarantaa centinaia di kDa sono prodotti all'interno della cellula, ma sono montati all'esterno dove sono in grado di formare strati sulle membrane lipidiche o componenti della parete cellulare polimerici. Una volta isolato, quasi tutti S-layer proteine ​​hanno la proprietà intrinseca di auto-assemblarsi spontaneamente in sospensione, alle interfacce, o su superfici che formano strutture planari o tube-like 3. Lo spessore del monostrato proteine ​​dipende batteri ed è in un intervallo di 5 – 25 nm 24. In generale, le strutture proteiche S-strato formato può avere un obliquo (P1 o P2), quadrato (P4), o esagonale (p3 o p6) simmetria con costanti reticolari 2,5 a 35 nm 3,24. La formazione reticolare sembra essere in molti casi dipendono cationi bivalenti e principalmente su Ca 2+ 25,26, Raff, J. et al. S-layer a base di nanocompositi per applicazioni industriali a base di proteine ​​Engineered Nanostructures. (a cura di Tijana Z. Grove & Aitziber L. Cortajarena) (Springer, 2016 (presentato)). Tuttavia, la cascata reazione piena di monomero piegatura, interazione monomero-monomero, la formazione di un reticolo, e il ruolo dei diversi metalli, in particolare di cationi bivalenti come Ca 2+ e Mg 2+, non sono ancora del tutto chiaro.

Il ceppo gram-positivi L. sphaericus JG-B53 (rinominato da Bacillus sphaericus dopo nuova classificazione filogenetica) 27 è stato isolato dalla miniera di uranio rifiuti mucchio "Haberland" (Johanngeorgenstadt, Sassonia, Germania) 4,28,29. La sua funzionale proteina S-layer (SLP1) possiede un reticolo quadrato, un peso molecolare di 116 kDa 30, e uno spessore di ≈ 10 nm a vivere cellule batteriche 31. In studi precedenti, la formazione in vitro di uno strato proteico chiuso e stabile con uno spessore di circa 10 nm è stato raggiunto in meno di 10 min 19. Il ceppo correlate L. sphaericus JG-A12, anche un isolato dal mucchio "Haberland", possiede alta metallo capacità di legame e il suo isolato proteina S-layer ha mostrato un buon tasso di assorbimento chimica e stabilità meccanica e per i metalli preziosi come Au (III), Pt (II), e Pd (II) 4,32,33. Questo legame di metalli preziosi è più o meno specifici per alcuni metalli e dipende dalla disponibilità di gruppi funzionali sulla superficie esterna della proteina e interna del polimero e nei suoi pori, forza ionica, e il valore del pH. Gruppi funzionali rilevanti per l'interazione metallo da parte delle proteine ​​sono COOH-, NH 2 -, OH-, PO 4 -, SO 4 – e SO-. In linea di principio, capacità di legame metallo aprono un ampio spettro di applicazioni, Raff, J. et al. S-layer a base di nanocompositi per applicazioni industriali a base di proteine ​​Engineered Nanostructures. (a cura di Tijana Z. Grove & Aitziber L. Cortajarena) (Springer, 2016 (presentato)). ad esempio, come componenti biosorptive per la rimozione o recuperodi metalli tossici o pregiati disciolti, i modelli per sintesi o la deposizione di nanoparticelle definito regolarmente strutturati metalliche (NP) per la catalisi, e altri materiali bio-ingegneria, come bio-sensoriali strati 3,5,18,33. Array NP regolarmente organizzati come Au (0) -NPs potrebbero essere utilizzati per le principali applicazioni che spaziano dall'elettronica molecolare e biosensori, dispositivi di storage ad altissima densità, e catalizzatori per CO-ossidazione 34-37. Lo sviluppo di tali applicazioni e design intelligente di questi materiali richiede una comprensione più profonda dei meccanismi vincolanti metallo sottostante.

Un prerequisito per lo sviluppo di tali materiali bio-based è l'implementazione affidabile di un livello di interfaccia tra la biomolecola e la superficie tecnica 38,39. Ad esempio, polielettroliti assemblati con il layer-by-layer (LBL) 40,41 tecnica sono stati utilizzati come strato di interfaccia per ricristallizzazione proteine ​​S-strato 39 </sup>. Tale interfaccia offre un modo relativamente semplice per eseguire il rivestimento proteico in modo riproducibile e quantitativa. Eseguendo esperimenti diversi con e senza modifiche con i promotori adesive, è possibile fare dichiarazioni riguardanti la cinetica di rivestimento, la stabilità strato, e l'interazione dei metalli con biomolecole 19,42, Raff, J. et al. S-layer a base di nanocompositi per applicazioni industriali a base di proteine ​​Engineered Nanostructures. (a cura di Tijana Z. Grove & Aitziber L. Cortajarena) (Springer, 2016 (presentato)). Tuttavia, il complesso meccanismo di adsorbimento di proteine ​​e interazione proteina-superficie non è completamente noto. Soprattutto informazioni sulla conformazione, l'orientamento del modello, e la densità di rivestimento è ancora mancante.

Cristallo di quarzo microbilancia con il monitoraggio di dissipazione (QCM-D) la tecnica ha attirato l'attenzione negli ultimi anni come uno strumento per lo studio delle proteine, la cinetica di rivestimento, e l'interazione proprocessi su scala nanometrica 19,43-45. Questa tecnica permette di rilevare dettagliata di adsorbimento di massa in tempo reale, e può essere utilizzato come indicatore per il processo di auto-assemblaggio di proteine ​​e di accoppiamento molecole funzionali su reticoli proteine ​​19,20,42,46-48. Inoltre, le misure QCM-D aperta la possibilità di studiare processi di interazione del metallo con lo strato proteico in condizioni biologiche naturali. In un recente studio, l'interazione della proteina S-strato con metalli scelti come Eu (III), Au (III), Pd (II) e Pt (II) è stato studiato con QCM-D 19,20. Lo strato proteina adsorbita può servire come un modello semplificato di una parete cellulare di batteri gram-positivi. Lo studio di questo singolo componente può contribuire a una più profonda comprensione delle interazioni metallo. Tuttavia, esclusivamente QCM-D esperimenti non consentono dichiarazioni riguardanti strutture superficiali e le influenze dei metalli alle proteine. Altre tecniche sono necessarie per ottenere tali informazioni. Una posbilità per immagini bio-nanostrutture e informazioni sulle proprietà strutturali ottenere è la microscopia a forza atomica (AFM).

L'obiettivo dello studio presentato era studiare l'assorbimento di oro (Au (III) e Au (0) -NPs) alle proteine ​​S-strato, in particolare SLP1 di L. sphaericus JG-B53. Gli esperimenti sono stati fatti con proteine ​​sospesi su scala batch in un intervallo di pH di 2,0 – 5,0 mediante ICP-MS e con immobilizzati S livelli utilizzando QCM-D. Inoltre, l'influenza della soluzione di sale di metallo sulla stabilità lattice è stata studiata con successivi studi AFM. La combinazione di queste tecniche contribuisce a una migliore comprensione dei processi di interazione in vitro in metallo come strumento per saperne di più su eventi in cellule batteriche intere riguardanti affinità metalliche specifiche vincolanti. Questa conoscenza non è solo cruciale per lo sviluppo di materiali filtranti applicabili per il recupero di metalli per la tutela dell'ambiente e la conservazione del reFonti 49, ma anche per lo sviluppo di array di NP metalliche altamente ordinati per varie applicazioni tecniche.

Protocol

1. di microrganismi e di coltivazione Condizioni Nota:. Tutti gli esperimenti sono stati fatti in condizioni di sterilità L. sphaericus JG-B53 è stato ottenuto da una cultura crio-conservati 29,30. La cultura (1,5 ml) sotto il banco pulito trasferimento crio-conservati per 300 ml di brodo nutriente sterile (NB) media (3 g / L di estratto di carne, 5 g / l di peptone, 10 g / L di NaCl). Successivamente agitare la soluzione per almeno 6 ore a 30 ° C per ottenere…

Representative Results

Coltivazione di microrganismi e SLP1 Caratterizzazione I dati registrati di crescita batterica indica la fine della fase di crescita esponenziale a circa 5 ore. Studi precedenti hanno dimostrato che SLP1 può essere isolato da questo punto di raccolta (4,36 g / L biomassa umida (≈ 1,45 g / L (BDW)) con una resa massima 19. Tuttavia, l'ottimizzazione della coltivazione utilizzando componenti o …

Discussion

In questo lavoro ha studiato il legame di Au alle proteine ​​S-layer è stata studiata utilizzando una combinazione di diversi metodi di analisi. In particolare, il legame di Au è molto interessante non solo per il recupero di Au da acque minerarie o soluzioni di processo, ma anche per la costruzione di materiali, ad esempio, superfici sensoriali. Per gli studi di interazione Au (Au (III) e Au (0) -NPs) con sospensione e ricristallizzata monostrato di SLP1, la proteina doveva essere isolato. Perta…

Divulgazioni

The authors have nothing to disclose.

Acknowledgements

Il presente lavoro è stato parzialmente finanziato dal IGF-progetto "S-Sieve" (490 ZBG / 1), finanziato dal BMWi e BMBF-progetto "Aptasens" (BMBF / DLR 01RB0805A). Un ringraziamento speciale a Tobias J. Günther per il suo prezioso aiuto durante gli studi AFM e di Erik V. Johnstone per aver letto il manoscritto come un madrelingua inglese. Inoltre, l'autore di questo articolo ringrazia Aline Ritter e Sabrina Gurlit (da Istituto di ecologia delle risorse per l'assistenza nelle misurazioni ICP-MS), Manja Vogel, Nancy Unger, Karen E. Viacava e la biotecnologia del gruppo del Helmholtz-Institut Freiberg per Technology Resource.

Materials

equiment and software
Bioreactor, Steam In Place 70L Pilot System Applikon Biotechnology, Netherlands Z6X Including dO2, pH sensors of Applikon Biotechnology and BioXpert software V2
Noninvasive Biomass Monitor BugEye 2100 BugLab, Concord (CA), USA Z9X —
Spectrometer Ultrospec 1000 Amersham Pharmacia Biotech, Great Britain 80-2109-10 Company now GE Healthcare Life Sciences
MiniStar micro centrifuge VWR, Germany 521-2844 For centrifugation of cultivation samples
Research system microscope BX-61 Olympus Germany LLC, Germany 037006 Microscope in combination with imaging software
Cell^P (version 3.1) Olympus Soft Imaging Solutions LLC, Münster, Germany — together with microscope
Powerfuge Pilot Separation System Serie 9010-S Carr Centritech, Florida, USA 9010PLT For biomasse harvesting
T18 basic Ultra Turrax IKA Labortechnik, Germany 431-2601 For flagella removal and sample homogenization
Sorvall Evolution RC Superspeed Centrifuge Thermo Fisher Scientific, USA 728411 Used within protein isolation
Mobile high shear fluid processor, M-110EH-30 Pilot Microfluidics, Massachusetts, USA M110EH30K Used for cell rupture
Alpha 1-4 LSC Freeze dryer Martin Christ Freeze dryers LLC, Osterode, Germany 102041 —
UV-VIS spectrophotometry (NanoDrop 2000c) Thermo Fisher Scientific, USA 91-ND-2000C-L For determination of protein concentration
Mini-PROTEAN vertical electrophoresis chamber Bio-Rad Laboratories GmbH, Munich, Germany 165-3322 For SDS-PAGE
VersaDoc Imaging System 3000 Bio-Rad Laboratories GmbH, Munich, Germany 1708030 Used for imaging of SDS-PAGE gels
ICP-MS Elan 9000 PerkinElmer, Waltham (MA), USA N8120536 For determination of metal concentration
Zetasizer Nano ZS Malvern Instruments, Worcestershire United Kingdom ZEN3600 For determination of nanoparticle size
Q-Sense E4 device  Q-Sense AB, Gothenburg, Sweden QS-E4 ordered via LOT quantum design (software included with E4 platform)
Q-Soft 401 (data recording) Q-Sense AB, Gothenburg, Sweden
Q-Tools 3 (data evaluation and modelling) Q-Sense AB, Gothenburg, Sweden
QCM-D flow modules QFM 401  Q-Sense AB, Gothenburg, Sweden QS-QFM401 ordered via LOT quantum design
QSX 303 SiO2 piezoelectric AT-cut quartz sensors Q-Sense AB, Gothenburg, Sweden QS-QSX303 ordered via LOT quantum design
Ozone cleaning chamber Bioforce Nanoscience, Ames (IA), USA QS-ESA006 ordered via LOT quantum design
Atomic Force Microscope MFP-3D Bio AFM Asylum Research, Santa Barbara (CA), USA MFP-3DBio AFM measurements and imaging software
Asylum Research AFM Software AR Version 120804+1223 Asylum Research, Santa Barbara (CA), USA — imaging software included in Cat. No. MFP-3DBio
Igor Version Pro 6.3.2.3 Software WaveMetrics, Inc., USA — imaging software included in Cat. No. MFP-3DBio
BioHeater Asylum Research, Santa Barbara (CA), USA Bioheater Sample heater for AFM measurements
Biolever mini cantilever,  BL-AC40TS-C2 Olympus Germany LLC, Germany  BL-AC40TS-C2 Prefered cantilever for AFM measurements
WSxM 5.0 Develop 6.5 (2013) Nanotec Electronica S.L. , Spain freeware Software for AFM analysis
Name Company Catalog Number Comments
Detergents and other equiment
Calcium chloride Dihydrate (CaCl2 ∙ 2H2O) Merck KGaA 1.02382 —
acidic acid, 100 %, p.A. CARL ROTH GmbH+CO.KG 3738.5 Danger, flammable and corrosive liquid and vapour. Causes severe skin burns and eye damage.
Antifoam 204 Sigma-Aldrich Co. LLC. A6426 For foam suppression
bromophenol blue, sodium salt Sigma-Aldrich Co. LLC. B5525 —
Coomassie Brilliant Blue R (C45H44N3NaO7S2) CARL ROTH GmbH+CO.KG 3862.1 —
Deoxyribonuclease II from porcine spleen Sigma-Aldrich Co. LLC. D4138 Typ IV , 2,000-6,000 Kunitz units/mg protein
Ethanol, 95% VWR, Germany 20827.467 Danger, flammable
glycerine, p.A. CARL ROTH GmbH+CO.KG 3783.1 —
Gold(III) chloride trihydrate (HAuCl4 ∙ 3H2O) Sigma-Aldrich Co. LLC. 520918 Danger
Guanidine hydrochloride (GuHCl) CARL ROTH GmbH+CO.KG 0037.1 —
Hellmanex III Hellma GmbH & Co. KG 9-307-011-4-507 —
Hydrochloric acid (HCl) (37%) CARL ROTH GmbH+CO.KG 4625.2 Danger; Corrosive, used for pH adjustment
Lysozyme from chicken egg white Sigma-Aldrich Co. LLC. L6876  Lyophilized powder, protein =90 %, =40,000 units/mg protein (Sigma) 
Magnesium chloride Hexahydrate (MgCl2 ∙ 6H2O) Merck KGaA 1.05833 —
Magnetic stirrer with heating,  MR 3000K Heidolph Instruments GmbH & Co.KG, Germany 504.10100.00 Standard stirrer within experiment
NB-Media DM180 Mast Diagnostica GmbH 121800 —
Nitric acid (HNO3) CARL ROTH GmbH+CO.KG HN50.1 Danger; Oxidizing, Corrosing
PageRuler Unstained Protein Ladder ThermoScientific-Pierce 26614 —
Poly(sodium 4-styrenesulfonat) (PSS) Sigma-Aldrich Co. LLC. 243051 Average Mw ~70,000
Polyethylenimine (PEI), branched Sigma-Aldrich Co. LLC. 408727 Warning; Harmful, Irritant, Dangerous for the environment; average Mw ~25,000
Potassium carbonate anhydrous (K2CO3) Sigma-Aldrich Co. LLC. 60108 Warning; Harmful
Ribonuclease A from bovine pancreas  Sigma-Aldrich Co. LLC. R5503 Type I-AS, 50-100 Kunitz units/mg protein 
Sodium azide (NaN3) Merck KGaA 106688 Danger; very toxic and Dangerous for the environment
Sodium chloride (NaCl) CARL ROTH GmbH+CO.KG 3957.2 —
Sodium dodecyl sulfate (SDS) Sigma-Aldrich Co. LLC. L-5750 Danger; toxic
Sodium hydroxide (NaOH) CARL ROTH GmbH+CO.KG 6771.1 Danger; Corrosive, used for pH regulation within cultivation and pH adjustment
Spectra/Por 6, Dialysis membrane, MWCO 50,000  CARL ROTH GmbH+CO.KG 1893.1 —
Sulfuric acid (H2SO4) CARL ROTH GmbH+CO.KG HN52.2 Danger; Corrosive, used for pH regulation within cultivation
Tannic acid (C76H52O46) Sigma-Aldrich Co. LLC. 16201 —
TRIS HCl (C4H11NO3HCl) CARL ROTH GmbH+CO.KG 9090.2 —
Tri-sodium citrate dihydrate (C6H5Na3O7 ∙ 2H2O) CARL ROTH GmbH+CO.KG 3580.2 —
Triton X-100 CARL ROTH GmbH+CO.KG 3051.3 Warning; Harmful, Dangerous for the environment
VIVASPIN 500, 50.000 MWCO Ultrafiltration tubes Sartorius AG VS0132 —
β-mercaptoethanol Sigma-Aldrich Co. LLC. M6250 Danger, toxic
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Riferimenti

  1. Merroun, M. L., Rossberg, A., Hennig, C., Scheinost, A. C., Selenska-Pobell, S. Spectroscopic characterization of gold nanoparticles formed by cells and S-layer protein of Bacillus sphaericus JG-A12. Mater. Sci. Eng. C. 27 (1), 188-192 (2007).
  2. Raff, J., Soltmann, U., Matys, S., Selenska-Pobell, S., Bottcher, H., Pompe, W. Biosorption of uranium and copper by biocers. Chem. Mat. 15 (1), 240-244 (2003).
  3. Sleytr, U. B., Schuster, B., Egelseer, E. M., Pum, D. S-Layers: Principles and Applications. FEMS Microbiol. Rev. , (2014).
  4. Pollmann, K., Raff, J., Merroun, M., Fahmy, K., Selenska-Pobell, S. Metal binding by bacteria from uranium mining waste piles and its technological applications. Biotechnol. Adv. 24 (1), 58-68 (2006).
  5. Raff, J., Selenska-Pobell, S. Toxic avengers. Nucl. Eng. Int. 51, 34-36 (2006).
  6. Tsuruta, T. Biosorption and recycling of gold using various microorganisms. J. Gen. Appl. Microbiol. 50 (4), 221-228 (2004).
  7. Sathishkumar, M., Mahadevan, A., Vijayaraghavan, K., Pavagadhi, S., Balasubramanian, R. Green Recovery of Gold through Biosorption, Biocrystallization, and Crystallization. Ind. Eng. Chem. Res. 49 (16), 7129-7135 (2010).
  8. Das, N. Recovery of precious metals through biosorption – A review. Hydrometallurgy. 103 (1-4), 180-189 (2010).
  9. Volesky, B. Biosorption and me. Water Res. 41 (18), 4017-4029 (2007).
  10. Vilar, V. J. P., Botelho, C. M. S., Boaventura, R. A. R., Atimtay, T. A., Sikdar, S. K. Environmental Friendly Technologies for Wastewater Treatment: Biosorption of Heavy Metals Using Low Cost Materials and Solar Photocatalysis. Security of Industrial Water Supply and Management.NATO Science for Peace and Security Series C-Environmental Security. , 159-173 (2010).
  11. Lovley, D. R., Lloyd, J. R. Microbes with a mettle for bioremediation. Nat. Biotechnol. 18 (6), 600-601 (2000).
  12. Schiewer, S., Volesky, B., Lovely, D. R. . Environmental Microbe-Metal Interactions. , 329-362 (2000).
  13. Raff, J., Berger, S., Selenska-Pobell, S. Uranium binding by S-layer carrying isolates of the genus Bacillus. Annual Report 2006 Institute of Radiochemistry. , (2006).
  14. Srinath, T., Verma, T., Ramteke, P. W., Garg, S. K. Chromium (VI) biosorption and bioaccumulation by chromate resistant bacteria. Chemosphere. 48 (4), 427-435 (2002).
  15. Godlewska-Zylkiewicz, B. Biosorption of platinum and palladium for their separation/preconcentration prior to graphite furnace atomic absorption spectrometric determination. Spectroc. Acta Pt. B-Atom. Spectr. 58 (8), 1531-1540 (2003).
  16. Hosea, M., et al. Accumulation of elemental gold on the alga Chlorella-vulgaris. Inorg. Chim. A-Bioinor. 123 (3), 161-165 (1986).
  17. Vogel, M., et al. Biosorption of U(VI) by the green algae Chlorella vulgaris. in dependence of pH value and cell activity. Sci. Total Environ. 409 (2), 384-395 (2010).
  18. Creamer, N., Baxter-Plant, V., Henderson, J., Potter, M., Macaskie, L. Palladium and gold removal and recovery from precious metal solutions and electronic scrap leachates by Desulfovibrio desulfuricans. Biotechnol Lett. 28 (18), 1475-1484 (2006).
  19. Suhr, M., et al. Investigation of metal sorption behavior of Slp1 from Lysinibacillus sphaericus. JG-B53 – A combined study using QCM-D, ICP-MS and AFM. Biometals. 27 (6), 1337-1349 (2014).
  20. Suhr, M. . Isolierung und Charakterisierung von Zellwandkomponenten der gram-positiven Bakterienstämme Lysinibacillus sphaericus JG-A12 und JG-B53 und deren Wechselwirkungen mit ausgewählten relevanten Metallen und Metalloiden. , (2015).
  21. Spain, A., Alm, E. Implications of Microbial Heavy Metal Tolerance in the Environment. Reviews in Undergraduate Research. 2, 1-6 (2003).
  22. Ledin, M. Accumulation of metals by microorganisms – processes and importance for soil systems. Earth-Sci. Rev. 51 (1-4), 1-31 (2000).
  23. Maruyama, T., et al. Proteins and Protein-Rich Biomass as Environmentally Friendly Adsorbents Selective for Precious Metal Ions. Environ. Sci. Technol. 41 (4), 1359-1364 (2007).
  24. Sara, M., Sleytr, U. B. S-layer proteins. J. Bacteriol. 182 (4), 859-868 (2000).
  25. Baranova, E., et al. SbsB structure and lattice reconstruction unveil Ca2+ triggered S-layer assembly. Nature. 487 (7405), 119-122 (2012).
  26. Teixeira, L. M., et al. Entropically Driven Self-Assembly of Lysinibacillus sphaericus S-Layer Proteins Analyzed Under Various Environmental Conditions. Macromol. Biosci. 10 (2), 147-155 (2010).
  27. Ahmed, I., Yokota, A., Yamazoe, A., Fujiwara, T. Proposal of Lysinibacillus boronitolerans gen. nov. sp. nov., and transfer of Bacillus fusiformis to Lysinibacillus fusiformis comb. nov. and Bacillus sphaericus to Lysinibacillus sphaericus comb. nov. Int. J. Syst. Evol. Microbiol. 57 (5), 1117-1125 (2007).
  28. Panak, P., et al. Bacteria from uranium mining waste pile: interactions with U(VI). J. Alloy. Compd. 271, 262-266 (1998).
  29. Selenska-Pobell, S., Kampf, G., Flemming, K., Radeva, G., Satchanska, G. Bacterial diversity in soil samples from two uranium waste piles as determined by rep-APD, RISA and 16S rDNA retrieval. Antonie Van Leeuwenhoek. 79 (2), 149-161 (2001).
  30. Lederer, F. L., et al. Identification of multiple putative S-layer genes partly expressed by Lysinibacillus sphaericus JG-B53. Microbiology. 159 ( Pt 6), 1097-1108 (2013).
  31. Günther, T. J., Suhr, M., Raff, J., Pollmann, K. Immobilization of microorganisms for AFM studies in liquids. RSC Advances. 4, 51156-51164 (2014).
  32. Fahmy, K., et al. Secondary Structure and Pd(II) Coordination in S-Layer Proteins from Bacillus sphaericus. Studied by Infrared and X-Ray Absorption Spectroscopy. Biophys. J. 91 (3), 996-1007 (2006).
  33. Pollmann, K., Merroun, M., Raff, J., Hennig, C., Selenska-Pobell, S. Manufacturing and characterization of Pd nanoparticles formed on immobilized bacterial cells. Lett. Appl. Microbiol. 43 (1), 39-45 (2006).
  34. Corti, C., Holliday, R. . Gold : science and applications. , (2010).
  35. Daniel, M. C., Astruc, D. Gold nanoparticles: assembly, supramolecular chemistry, quantum-size-related properties, and applications toward biology, catalysis, and nanotechnology. Chem. Rev. 104 (1), 293-346 (2004).
  36. Tang, J., et al. Fabrication of Highly Ordered Gold Nanoparticle Arrays Templated by Crystalline Lattices of Bacterial S-Layer Protein. Chem. Phys. Chem. 9 (16), 2317-2320 (2008).
  37. Haruta, M. Size- and support-dependency in the catalysis of gold. Catal. Today. 36 (1), 153-166 (1997).
  38. Habibi, N., et al. Nanoengineered polymeric S-layers based capsules with targeting activity. Colloids and surfaces. B, Biointerfaces. 88 (1), 366-372 (2011).
  39. Toca-Herrera, J. L., et al. Recrystallization of Bacterial S-Layers on Flat Polyelectrolyte Surfaces and Hollow Polyelectrolyte Capsules. Small. 1 (3), 339-348 (2005).
  40. Decher, G., Lehr, B., Lowack, K., Lvov, Y., Schmitt, J. New nanocomposite films for biosensors – Layer-by-Layer adsorbed films of polyelectrolytes, proteins or DNA. Biosens. Bioelectron. 9 (9-10), 677-684 (1994).
  41. Decher, G., Schmitt, J. Fine-tuning of the film thickness of ultrathin multilayer films composed of consecutively alternating layers of anionic and cationic polyelectrolytes. Progress in Colloid & Polymer Science. 89 Trends in Colloid and Interface Science VI, (1992).
  42. Günther, T. J. . S-Layer als Technologieplattform – Selbstorganisierende Proteine zur Herstellung funktionaler Beschichtungen. , (2015).
  43. Delcea, M., et al. Thermal stability, mechanical properties and water content of bacterial protein layers recrystallized on polyelectrolyte multilayers. Soft Matter. 4 (7), 1414-1421 (2008).
  44. Roach, P., Farrar, D., Perry, C. C. Interpretation of Protein Adsorption: Surface-Induced Conformational Changes. J. Am. Chem. Soc. 127 (22), 8168-8173 (2005).
  45. Zeng, R., Zhang, Y., Tu, M., Zhou, C. R., et al. Protein Adsorption Behaviors on PLLA Surface Studied by Quartz Crystal Microbalance with Dissipation Monitoring (QCM-D). Materials Science Forum. 610-613, 1219-1223 (2009).
  46. Bonroy, K., et al. Realization and Characterization of Porous Gold for Increased Protein Coverage on Acoustic Sensors. Anal. Chem. 76 (15), 4299-4306 (2004).
  47. Pum, D., Toca-Herrera, J. L., Sleytr, U. B. S-layer protein self-assembly. Int. J. Mol. Sci. 14 (2), 2484-2501 (2013).
  48. Weinert, U., et al. S-layer proteins as an immobilization matrix for aptamers on different sensor surfaces. Eng. Life Sci. , (2015).
  49. Umeda, H., et al. Recovery and Concentration of Precious Metals from Strong Acidic Wastewater. Mater. Trans. 52 (7), 1462-1470 (2011).
  50. Engelhardt, H., Saxton, W. O., Baumeister, W. 3-Dimensional structure of the tetragonal surface-layer of Sporosarcina-urea. J. Bacteriol. 168 (1), 309-317 (1986).
  51. Sprott, G. D., Koval, S. F., Schnaitman, C. A. . Methods for general and molecular bacteriology. , 72-103 (1994).
  52. Laemmli, U. K. Cleavage of Structural Proteins during Assembly of Head Bacteriophage T4. Nature. 227 (5259), 680-685 (1970).
  53. Stoscheck, C., Deutscher, M. P. [6] Quantitation of protein. Methods in Enzymology. 182, 50-68 (1990).
  54. Sleytr, U. B., Messner, P., Pum, D. Analysis of Crystalline Bacterial Surface-Layers by Freeze-Etching Metal Shadowing, Negative Staining and Ultra-Thin Sectioning. Method Microbiol. 20, 29-60 (1988).
  55. PerkinElmer. . ICP Mass Spectrometry – The 30-Min to ICP-MS. , (2001).
  56. Mühlpfordt, H. The preparation of colloidal Gold Nanoparticles using tannic-acid as an additional reducing agent. Experientia. 38 (9), 1127-1128 (1982).
  57. Hayat, M. A. . Colloidal Gold – Principles, Methods and Applications. , (1989).
  58. Amendola, V., Meneghetti, M. Size Evaluation of Gold Nanoparticles by UV−vis Spectroscopy. The Journal of Physical Chemistry C. 113 (11), 4277-4285 (2009).
  59. Schurtenberger, P., Newman, M. E., Buffle, J., van Leeuwen, H. P. . Characterization of biological and environmental particles using static and dynamic light scattering in Environmental Particles. 2, 37-115 (1993).
  60. Jain, R., et al. Extracellular Polymeric Substances Govern the Surface Charge of Biogenic Elemental Selenium Nanoparticles. Environmental Science & Technology. 49 (3), 1713-1720 (2015).
  61. Harewood, K., Wolff, J. S. Rapid electrophoretic procedure for detection of SDS-released oncorna-viral RNA using polyacrylamide-agarose gels. Anal. Biochem. 55 (2), 573-581 (1973).
  62. Penfold, J., Staples, E., Tucker, I., Thomas, R. K. Adsorption of mixed anionic and nonionic surfactants at the hydrophilic silicon surface. Langmuir. 18 (15), 5755-5760 (2002).
  63. Krozer, A., Rodahl, M. X-ray photoemission spectroscopy study of UV/ozone oxidation of Au under ultrahigh vacuum conditions. J. Vac. Sci. Technol. A-Vac. Surf. Films. 15 (3), 1704-1709 (1997).
  64. Vig, J. R. UV ozone cleaning of surfaces. J. Vac. Sci. Technol. 3 (3), 1027-1034 (1985).
  65. Sauerbrey, G. Verwendung von Schwingquarzen zur Wägung dünner Schichten und zur Mikrowägung. Zeitschrift Fur Physik. 155 (2), 206-222 (1959).
  66. Q-Sense – Biolin Scientific. . Introduction and QCM-D Theory – Q-Sense Basic Training. , (2006).
  67. Edvardsson, M., Rodahl, M., Kasemo, B., Höök, F. A dual-frequency QCM-D setup operating at elevated oscillation amplitudes. Anal. Chem. 77 (15), 4918-4926 (2005).
  68. Hovgaard, M. B., Dong, M. D., Otzen, D. E., Besenbacher, F. Quartz crystal microbalance studies of multilayer glucagon fibrillation at the solid-liquid interface. Biophys. J. 93 (6), 2162-2169 (2007).
  69. Liu, S. X., Kim, J. T. Application of Kelvin-Voigt Model in Quantifying Whey Protein Adsorption on Polyethersulfone Using QCM-D. Jala. 14 (4), 213-220 (2009).
  70. Reviakine, I., Rossetti, F. F., Morozov, A. N., Textor, M. Investigating the properties of supported vesicular layers on titanium dioxide by quartz crystal microbalance with dissipation measurements. J. Chem. Phys. 122 (20), (2005).
  71. Voinova, M. V., Rodahl, M., Jonson, M., Kasemo, B. Viscoelastic acoustic response of layered polymer films at fluid-solid interfaces: Continuum mechanics approach. Phys. Scr. 59 (5), 391-396 (1999).
  72. Fischer, H., Polikarpov, I., Craievich, A. F. Average protein density is a molecular-weight-dependent function. Protein Sci. 13 (10), 2825-2828 (2004).
  73. Schuster, B., Pum, D., Sleytr, U. B. S-layer stabilized lipid membranes (Review). Biointerphases. 3 (2), FA3-FA11 (2008).
  74. Malmström, J., Agheli, H., Kingshott, P., Sutherland, D. S. Viscoelastic Modeling of Highly Hydrated Laminin Layers at Homogeneous and Nanostructured Surfaces: Quantification of Protein Layer Properties Using QCM-D and SPR. Langmuir. 23 (19), 9760-9768 (2007).
  75. Vörös, J. The Density and Refractive Index of Adsorbing Protein Layers. Biophys. J. 87 (1), 553-561 (2004).
  76. Hillier, A. C., Bard, A. J. ac-mode atomic force microscope imaging in air and solutions with a thermally driven bimetallic cantilever probe. Rev. Sci. Instrum. 68 (5), 2082-2090 (1997).
  77. Horcas, I., et al. WSXM: A software for scanning probe microscopy and a tool for nanotechnology. Rev. Sci. Instrum. 78 (1), 013705 (2007).
  78. Merroun, M. L., Rossberg, A., Scheinost, A. C., Selenska-Pobell, S. XAS characterization of gold nanoclusters formed by cells and S-layer sheets of B. sphaericus JG-A12. Annual Report Forschungszentrum Rossendorf – Institute for Radiochemistry. , (2005).
  79. Jankowski, U., Merroun, M. L., Selenska-Pobell, S., Fahmy, K. S-Layer protein from Lysinibacillus sphaericus. JG-A12 as matrix for Au III sorption and Au-nanoparticle formation. Spectroscopy. 24 (1), 177-181 (2010).
  80. Selenska-Pobell, S., et al. Magnetic Au nanoparticles on archaeal S-Layer ghosts as templates. Nanomater. nanotechnol. 1 (2), 8-16 (2011).
  81. Caruso, F., Furlong, D. N., Kingshott, P. Characterization of ferritin adsorption onto gold. J. Colloid Interface Sci. 186 (1), 129-140 (1997).
  82. Ward, M. D., Buttry, D. A. In situ interfacial mass detection with piezoelectric transducers. Science. 249 (4972), 1000-1007 (1990).
  83. Höök, F., et al. Variations in coupled water, viscoelastic properties, and film thickness of a Mefp-1 protein film during adsorption and cross-linking: A quartz crystal microbalance with dissipation monitoring, ellipsometry, and surface plasmon resonance study. Anal. Chem. 73 (24), 5796-5804 (2001).
  84. Wahl, R. . Reguläre bakterielle Zellhüllenproteine als biomolekulares Templat. , (2003).
  85. Jennings, T., Strouse, G. . Past, present, and future of gold nanoparticles in Bio-Applications of Nanoparticles. , 34-47 (2007).
  86. Beveridge, T., Fyfe, W. Metal fixation by bacterial cell walls. Can. J. Earth Sci. 22 (12), 1893-1898 (1985).

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Suhr, M., Raff, J., Pollmann, K. Au-Interaction of Slp1 Polymers and Monolayer from Lysinibacillus sphaericus JG-B53 – QCM-D, ICP-MS and AFM as Tools for Biomolecule-metal Studies. J. Vis. Exp. (107), e53572, doi:10.3791/53572 (2016).
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