JoVE Journal > Chemistry
Summary
Abstract
Introduction
Protocol
Results
Discussion
Disclosures
Acknowledgements
Materials
References
자동 번역
Please note that all translations are automatically generated. Click here for the English version.
화학

Étude de l’adsorption à court peptide sur la solution dispersées nanoparticules inorganiques en utilisant la méthode d’épuisement

Published: April 11, 2020
doi:
10.3791/60526
, , , ,
1Nanotechnology Education and Research Center,South Ural State University, 2Laboratory of Computational Modelling of Drugs,South Ural State University

Summary

La première étape dans la compréhension de l’interaction de phase solide biomolécule-inorganique est de révéler des constantes physicochimiques fondamentales qui peuvent être évaluées en établissant des isothermes d’adsorption. L’adsorption de la phase liquide est limitée par la cinétique, la capacité de surface, le pH et l’adsorption concurrentielle, qui doivent tous être prudemment considérés avant de définir une expérience d’adsorption.

Abstract

Les principes fondamentaux des interactions inorganiques et biologiques sont d’une importance cruciale dans la découverte et le développement de nouvelles biointerfaces qui peuvent être utilisées en biotechnologie et en médecine. Des études récentes indiquent que les protéines interagissent avec les surfaces par l’intermédiaire de sites d’adsorption limités. Des fragments de protéines tels que les acides aminés et les peptides peuvent être utilisés pour la modélisation d’interaction entre les macromolécules biologiques complexes et les surfaces inorganiques. Au cours des trois dernières décennies, de nombreuses méthodes valides et sensibles ont été développées pour mesurer les principes fondamentaux de la chimie physique de ces interactions : calorimétrie de titration isothermale (ITC), résonance plasmone de surface (SPR), microbalance de cristal de quartz (QCM), fluorescence totale de réflexion interne (TIRF) et spectroscopie totale atténuée de réflectance (ATR).

La technique la plus simple et la plus abordable pour la mesure de l’adsorption est la méthode d’épuisement, où le changement de concentration de sorbate (épuisement) après le contact avec le sorbent dispersé par la solution est calculé et supposé être adsorbed. Les isothermes d’adsorption basés sur les données d’épuisement fournissent toutes les données physicochimiques de base. Cependant, l’adsorption des solutions nécessite des temps d’équilibre plus longs en raison de restrictions cinétiques et de sorbents avec une surface spécifique élevée, ce qui le rend presque inapplicable aux surfaces fixes macroscopiques de plan. En outre, des facteurs tels que l’instabilité du sols, les agrégats de nanoparticules, la cristallinité sorbente, la distribution de la taille des nanoparticules, le pH de la solution et la concurrence pour l’adsorption, devraient être pris en considération lors de l’étude des peptides adsorbing. La construction d’isotherm de données d’épuisement fournit des données complètes de chimie physique pour littéralement chaque sorbate soluble mais reste la méthodologie la plus accessible, car elle ne nécessite pas de configurations coûteuses. Cet article décrit un protocole de base pour l’étude expérimentale de l’adsorption peptide sur l’oxyde inorganique et couvre tous les points critiques qui affectent le processus.

Introduction

Au cours des 50 dernières années, l’interaction entre les surfaces inorganiques et les peptides a attiré beaucoup d’attention en raison de sa grande importance dans la science des matériaux et la médecine. La recherche biomédicale est axée sur la compatibilité et la stabilité des surfaces bioinorganiques, qui ont des implications directes pour la médecine régénérative, l’ingénierie tissulaire1,2,3, et l’implantation4,5,6,7. Les dispositifs bioresponsifs contemporains, tels que les capteurs et les actionneurs, sont basés sur des protéines fonctionnelles immobilisées sur les surfaces semi-supraconductrices d’oxyde8,9,10,11,12,13. Les pratiques modernes de purification de la production de protéines reposent souvent sur des propriétés d’interaction de biomolécule dans la purification et la séparation en aval14.

Parmi les oxydes inorganiques multiples, le dioxyde de titane reste le plus utilisé en combinaison avec des substrats biologiquement pertinents15,16. La recherche dans le domaine des biointerfaces basées sur TiO2s’est concentrée sur l’établissement d’une liaison forte et spécifique des protéines et des peptides sans changer leurs propriétés biologiques et structurelles. En fin de compte, l’objectif principal est une couche de haute densité de surface de biomolécules avec une grande stabilité et une fonctionnalité accrue qui fera progresser la création d’applications biotechnologiques et médicales basées sur le titane17.

Le titane et ses alliages ont été largement utilisés comme un matériau d’implant chirurgical pendant au moins six décennies parce qu’une couche TiO2 de surface avec une épaisseur de quelques nanomètres est résistante à la corrosion et présente un niveau élevé de biocompatibilité dans de nombreuses applications in vivo18,19,20. Le dioxyde de titane est également largement considéré comme un substrat inorganique produit dans la biominéralisation, où la nucléation et la croissance en phase inorganique accompagnées de protéines et de peptides peuvent fournir des matériaux avec des propriétés catalytiques et optiques prometteuses21,22,23,24.

Compte tenu de la grande pertinence de l’interaction entre les matériaux inorganiques et les biomolécules en général et les interactions protéines-TiO2 en particulier, il ya eu beaucoup de recherches pour aborder la manipulation et le contrôle de l’adsorption des protéines sur TiO2. En raison de ces études, certaines propriétés fondamentales de cette interaction ont été révélées, telles que la cinétique adsorption, la couverture de surface, et la conformation de biomolécule, donnant un soutien substantiel pour d’autres progrès dans les biointerfaces5,13.

Cependant, la complexité des protéines ajoute des restrictions considérables sur la détermination et la compréhension complètes de l’interaction moléculaire d’une protéine avec les surfaces inorganiques. En supposant que les biomolécules interagissent avec les surfaces inorganiques à travers des sites limités, certaines protéines avec des structures connues et des séquences d’acides aminés ont été réduites à leurs composants -peptides et acides aminés- qui sont étudiés séparément. Certains de ces peptides ont démontré une activité significative, ce qui en fait un sujet unique d’études adsorption sans avoir besoin de séparation de protéinesprécédentes 25,26,27,28,29,30.

La caractérisation quantitative de l’adsorption peptide sur TiO2 ou d’autres surfaces inorganiques peut être accomplie au moyen de méthodes physiques qui ont été adaptées spécifiquement pour les biomolécules au cours des dernières décennies. Ces méthodes comprennent la calorimétrie de titration isothermale (ITC), la résonance plasmone de surface (SPR), le microbalance cristalline de quartz (QCM), la fluorescence interne totale de réflexion (TIRF), et la spectroscopie totale de réflectance atténuée (ATR), qui permettent la détection de la force d’adsorption en fournissant des données thermodynamiques clés : La constante de liaison, Gibbs énergie libre, enthalpy, et entropy31.

L’adsorption des biomolécules au matériau inorganique peut être accomplie de deux façons : 1) ITC ainsi que la méthode d’épuisement emploient des particules dispersées dans une solution liant aux surfaces macroscopiques fixes ; 2) SPR, QCM, TIRF et ATR utilisent des surfaces macroscopiques modifiées avec du matériau inorganique, comme des copeaux de verre ou de métal enduits d’or, des cristaux de quartz, des cristaux de sulfure de zinc et des puces PMMA, respectivement.

La calorimétrie de titration isothermale (ITC) est une méthode physique sans étiquette qui mesure la chaleur produite ou consommée lors de la titration de solutions ou de mélanges hétérogénées. Les cellules calorimétriques sensibles détectent des effets de chaleur aussi petits que 100 nanojoules, ce qui rend possible la mesure de la chaleur de l’adsorption sur les surfaces nanoparticules. Comportement thermique du sorbate lors de l’addition continue- titration, fournit un profil thermodynamique complet de l’interaction révélant enthalpie, contraignant constant, et l’entropie à une température donnée32,33,34,35,36.

La spectroscopie de résonance de plasmon de surface (SPR) est une technique optique sensible à la surface basée sur la mesure de l’index réfractiv du support à proximité de la surface étudiée. Il s’agit d’une méthode en temps réel et sans étiquette pour surveiller l’adsorption réversible et l’épaisseur de la couche adsorbed. La constante contraignante peut être calculée à partir de l’association et des taux de dissociation. Les expériences d’adsorption réalisées à des températures différentes peuvent fournir des informations sur la dépendance à la température de l’énergie d’activation et séquentiellement d’autres paramètres thermodynamiques37,38,39.

La méthode de microbalance cristal (QCM) de quartz mesure le changement dans la fréquence oscillante des cristaux piézoélectriques pendant les processus d’adsorption et de desorption. La constante de liaison peut être évaluée à partir du rapport des constantes de taux d’adsorption et de desorption. QCM est utilisé pour les mesures de masse relatives et, par conséquent, n’a pas besoin d’étalonnage25,27,40. QCM est utilisé pour l’adsorption à partir de gaz et de liquide. La technique liquide permet à QCM d’être utilisé comme outil d’analyse pour décrire les dépôts sur les surfaces différentes modifiées41.

La fluorescence interne totale de réflexion (TIRF) est une technique interfaciale optique sensible basée sur la mesure de la fluorescence des fluorophores adsorbés excités avec des ondes évanescentes réfléchies en interne. La méthode permet la détection de molécules fluorescentes recouvrant la surface d’épaisseurs de l’ordre de dizaines de nanomètres, c’est pourquoi il est utilisé dans l’étude de l’adsorption macromoléculaire sur diverses surfaces42,43. La surveillance in situ de la dynamique de fluorescence sur l’adsorption et la desorption fournissent la cinétique adsorption et donc les données thermodynamiques42,43.

Roddick-Lanzilotta a utilisé la réflectance totale atténuée (ATR) pour établir des isothermes d’adsorption lysine basés sur les bandes spectrales lysines à 1 600 et 1 525 cm-1. C’est la première fois que la constante de liaison pour un peptide sur TiO2 a été déterminée à l’aide d’une méthode infrarouge in situ44. Cette technique a été efficace dans l’établissement d’isothermes adsorption pour les peptides polylysine45 et acides aminés acides46.

Contrairement aux méthodes susmentionnées, où le paramètre d’adsorption est mesuré in situ, dans une expérience conventionnelle, la quantité de biomolécules adsorbed est mesurée par le changement de concentration après que la surface a contacté la solution. Parce que la concentration d’un sorbate se désintègre dans une grande majorité des cas d’adsorption, cette méthode est appelée méthode d’épuisement. Les mesures de concentration nécessitent un essai analytique validé, qui peut être basé sur une propriété analytique intrinsèque du sorbate ou basé sur l’étiquetage47,48,49,50 ou la dérivatisation51,52 de celui-ci.

Les expériences d’adsorption utilisant QCM, SPR, TIRF ou ATR nécessitent une préparation spéciale de surface des puces et des capteurs utilisés pour les études d’adsorption. Les surfaces préparées doivent être utilisées une fois et nécessitent un changement lors de la commutation de l’adsorbate, en raison de l’hydratation inévitable de la surface d’oxyde ou de la chemisorption possible d’un sorbate. Un seul échantillon à la fois peut être exécuté à l’aide d’ITC, QCM, SPR, TIRF ou ATR, alors que dans la méthode d’épuisement on peut exécuter des dizaines d’échantillons, pour lesquels la quantité n’est limitée que par la capacité du thermostat et la disponibilité sorbente. Ceci est particulièrement important lors du traitement de grands lots d’échantillons ou de bibliothèques de molécules bioactives. Fait important, la méthode d’épuisement ne nécessite pas d’équipement coûteux, mais uniquement un thermostat.

Cependant, malgré ses avantages évidents, la méthode d’épuisement exige des caractéristiques procédurales complexes qui peuvent sembler lourdes. Cet article présente comment effectuer une étude physicochimique complète de l’adsorption dipeptide sur TiO2 en utilisant la méthode d’épuisement et aborde les questions que les chercheurs peuvent faire face lors de l’exécution d’expériences pertinentes.

Protocol

1. Préparation de solutions de stock dipeptide et dilions Préparation d’une solution de dipeptide de 16 mM Placer 0,183 g d’un dipeptide (Ile-His) (voir Tableau des matériaux)dans un tube à essai polymère stérile, diluer à 35 ml avec de l’eau à double distillation (DDW), et dissoudre à température ambiante (RT) sous une agitation vigoureuse.REMARQUE : Si le dipeptide ne se dissout pas dans DDW en remuant, placez la solution de dipeptide dans un bain à ultrasons et s…

Representative Results

L’adsorption d’un dipeptide sur le dioxyde de titane nanocrystalline a été étudiée dans les conditions biocompatibles dans une plage de température de 0 à 40 oC. L’adsorption expérimentale de dipeptide (A, mmol/g) à la surface d’un dioxyde de titane a été évaluée Lorsque C0 et <em…

Discussion

L’adsorption des solutions pour la construction d’isotherm nécessite un temps plus long pour l’équilibre dû aux restrictions cinétiques et aux sorbents avec une surface spécifique élevée. En outre, l’instabilité du sols, les agrégats de nanoparticules, la cristallinité, la distribution de la taille des nanoparticules, le pH de la solution et la concurrence pour l’adsorption devraient être envisagées lors de l’adsorbing des acides aminés. Cependant, la construction d’isotherm adsorption utilisan…

Disclosures

The authors have nothing to disclose.

Acknowledgements

Ce travail a été soutenu financièrement par la Fondation russe pour la recherche fondamentale (Subvention no 15-03-07834-a).

Materials

2-(N-Morpholino)ethanesulfonic acid TCI Chemicals 4432-31-9 MES, >98%
Acetonitrile Panreac AppliChem HPLC grade
Chromatography vials glass
Dipeptide Ile-His Bachem 4000894
Double-distilled water DDW was obtained on spot
Heating cleaning bath "Ultrasons-HD" J.P. Selecta 3000865 5 L, 40 kHz, 120 Watts
High-performance liquid chromatograph system equipped with a UV−vis detector Shimadzu, LC-20 Prominence HPLC
Isopropanol Sigma-Aldrich (Merck) 67-63-0 99.70%
LabSolutions Lite Shimadzu 223-60410 Software for high-performance liquid chromatography system
Nanocrystalline TiO2 Pure anatase with at least 99% crystallinity. Average particle size 10.62 ± 3.31 nm. Specific surface 131.9 m2/g (BET). See Langmuir 2019, 35, 538−550, for details.
Phenyl isothiocyanate Acros Organics 103-72-0 PITC, 98%
Reversed-phase Zorbax column ZORBAX LC 150×2.5 mm i.d. with a mean particle size of 5 μm
Syringe filter Vladfilter 25 mm, 0.2 μm pore, cellulose acetate
Test sterile polymeric tube polypropylene
Thermostat TC-502 Brookfield Refrigerating/heating circulating bath with the programmable controller for the sample derivatization
Triethylamine Sigma-Aldrich (Merck) 121-44-8 TEA; 99%
Trifluoroacetic acid Panreac AppliChem 163317 TFA, 99%
DOWNLOAD MATERIALS LIST

References

  1. Garcia, A. J. Interfaces to Control Cell-Biomaterial Adhesive Interactions. Polymers for Regenerative Medicine. 203, 171-190 (2006).
  2. Mahmood, T. A., et al. Modulation of chondrocyte phenotype for tissue engineering by designing the biologic-polymer carrier interface. Biomacromolecules. 7 (11), 3012-3018 (2006).
  3. Gandavarapu, N. R., Mariner, P. D., Schwartz, M. P., Anseth, K. S. Extracellular matrix protein adsorption to phosphate-functionalized gels from serum promotes osteogenic differentiation of human mesenchymal stem cells. Acta Biomaterialia. 9 (1), 4525-4534 (2013).
  4. Horbett, T. Biological Activity of Adsorbed Proteins. Surfactant Science Series. 110, 393-413 (2010).
  5. Ratner, B. D., Hoffman, A. S., Schoen, F. J., Lemons, J. E. . Biomaterials Science: An Introduction to Materials in Medicine. , (2004).
  6. Jahangir, A. R., et al. Fluorinated surface-modifying macromolecules: Modulating adhesive protein and platelet interactions on a polyether-urethane. Journal of Biomedical Materials Research. 60 (1), 135-147 (2002).
  7. Shen, M., et al. PEO-like plasma polymerized tetraglyme surface interactions with leukocytes and proteins: In vitro and in vivo studies. Journal of Biomaterials Science, Polymer Edition. 13 (4), 367-390 (2002).
  8. Wisniewski, N., Moussy, F., Reichert, W. M. Characterization of implantable biosensor membrane biofouling. Fresenius’ Journal of Analytical Chemistry. 366 (6-7), 611-621 (2000).
  9. Geelhood, S. J., et al. Passivating Protein Coatings for Implantable Glucose Sensors: Evaluation of Protein Retention. Journal of Biomedical Materials Research. Part B, Applied Biomaterials. 81, 251-260 (2007).
  10. Knowles, J. R. Enzyme catalysis: not different, just better. Nature. 350 (6314), 121-124 (1991).
  11. Blankschien, M. D., et al. Light-triggered biocatalysis using thermophilic enzyme – Gold nanoparticle complexes. ACS Nano. 7 (1), 654-663 (2013).
  12. Wu, H., et al. Catechol modification and covalent immobilization of catalase on titania submicrospheres. Journal of Molecular Catalysis B: Enzymatic. 92, 44-50 (2013).
  13. Gray, J. J. The interaction of proteins with solid surfaces. Current Opinion in Structural Biology. 14 (1), 110-115 (2004).
  14. Hlady, V., Buijs, J. Protein adsorption on solid surfaces. Current Opinion in Biotechnology. 7 (1), 72-77 (1996).
  15. Kulkarni, M., et al. Titanium nanostructures for biomedical applications. Nanotechnology. 26 (6), 062002 (2015).
  16. Yin, F. Z., Wu, L., Gui Yang, H., Su, H. Y. Recent progress in biomedical applications of titanium dioxide. Physical Chemistry Chemical Physics. 15 (14), 4844-4858 (2013).
  17. Rezania, A., Johnson, R., Lefkow, A. R., Healy, K. E. Bioactivation of metal oxide surfaces. 1. Surface characterization and cell response. Langmuir. 15 (20), 6931-6939 (1999).
  18. Schenk, R., Brunette, D. M., et al. The Corrosion Properties of Titanium and Titanium Alloys. Titanium in Medicine. , 145-170 (2001).
  19. Bozzini, B., et al. An electrochemical impedance investigation of the behaviour of anodically oxidised titanium in human plasma and cognate fluids, relevant to dental applications. Journal of Materials Science: Materials in Medicine. 19 (11), 3443-3453 (2008).
  20. Popa, M. V., et al. Long-term assessment of the implant titanium material – Artificial saliva interface. Journal of Materials Science: Materials in Medicine. 19 (1), 1-9 (2008).
  21. Kim, J. K., et al. Lysozyme-mediated biomineralization of titanium-tungsten oxide hybrid nanoparticles with high photocatalytic activity. Chemical Communications. 50, 12392-12395 (2014).
  22. Suriyaraj, S. P., Selvakumar, R. Room temperature biosynthesis of crystalline TiO2 nanoparticles using Bacillus licheniformis and studies on the effect of calcination on phase structure and optical properties. RSC Advances. 4, 39619-39624 (2014).
  23. Inoue, I., et al. Thermo-stable carbon nanotube-TiO2 nanocompsite as electron highways in dye-sensitized solar cell produced by bio-nano-process. Nanotechnology. 26 (28), 285601 (2015).
  24. Gardères, J., et al. Self-assembly and photocatalytic activity of branched silicatein/silintaphin filaments decorated with silicatein-synthesized TiO2 nanoparticles. Bioprocess and Biosystems Engineering. 39 (9), 1477-1486 (2016).
  25. Chen, H., Su, X., Neoh, K. G., Choe, W. S. QCM-D analysis of binding mechanism of phage particles displaying a constrained heptapeptide with specific affinity to SiO2 and TiO2. Analytical Chemistry. 78 (14), 4872-4879 (2006).
  26. Iucci, G., et al. Peptides adsorption on TiO2 and Au: Molecular organization investigated by NEXAFS, XPS and IR. Surface Science. 601 (18), 3843-3849 (2007).
  27. Gronewold, T. M. A., Baumgartner, A., Weckmann, A., Knekties, J., Egler, C. Selection process generating peptide aptamers and analysis of their binding to the TiO2 surface of a surface acoustic wave sensor. Acta Biomaterialia. 5 (2), 794-800 (2009).
  28. Gitelman, A., Rapaport, H. Bifunctional designed peptides induce mineralization and binding to TiO2. Langmuir. 30 (16), 4716-4724 (2014).
  29. Tada, S., Timucin, E., Kitajima, T., Sezerman, O. U., Ito, Y. Direct in vitro selection of titanium-binding epidermal growth factor. Biomaterials. 35 (11), 3497-3503 (2014).
  30. Micksch, T., Liebelt, N., Scharnweber, D., Schwenzer, B. Investigation of the peptide adsorption on ZrO2, TiZr, and TiO2 surfaces as a method for surface modification. ACS Applied Materials and Interfaces. 6 (10), 7408-7416 (2014).
  31. Limo, M. J., Perry, C. C., Thyparambil, A. A., Wei, Y., Latour, R. A. Experimental Characterization of Peptide-Surface Interactions. Bio-Inspired Nanotechnology: From Surface Analysis to Applications. , 37-94 (2013).
  32. Draczkowski, P., Matosiuk, D., Jozwiak, K. Isothermal titration calorimetry in membrane protein research. Journal of Pharmaceutical and Biomedical Analysis. 87, 313-325 (2014).
  33. Omanovic-Miklicanin, E., Manfield, I., Wilkins, T. Application of isothermal titration calorimetry in evaluation of protein-nanoparticle interactions. Journal of Thermal Analysis and Calorimetry. 127, 605-613 (2017).
  34. Jing, X., et al. Interaction of peptidomimetics with bilayer membranes: Biophysical characterization and cellular uptake. Langmuir. 28 (11), 5167-5175 (2012).
  35. Mizuguchi, C., et al. Effect of phosphatidylserine and cholesterol on membrane-mediated fibril formation by the N-terminal amyloidogenic fragment of apolipoprotein A-I. Scientific Reports. 8 (1), 5497 (2018).
  36. Bisker, G., et al. Insulin Detection Using a Corona Phase Molecular Recognition Site on Single-Walled Carbon Nanotubes. ACS Sensors. 3 (2), 367-377 (2018).
  37. Singh, N., Husson, S. M. Adsorption thermodynamics of short-chain peptides on charged and uncharged nanothin polymer films. Langmuir. 22 (20), 8443-8451 (2006).
  38. Seker, U. O. S., et al. Thermodynamics of engineered gold binding peptides: Establishing the structure-activity relationships. Biomacromolecules. 15 (7), 2369-2377 (2014).
  39. Beutner, R., Michael, J., Schwenzer, B., Scharnweber, D. Biological nano-functionalization of titanium-based biomaterial surfaces: A flexible toolbox. Journal of the Royal Society Interface. 7 (Suppl 1), S93-S105 (2010).
  40. Sultan, A. M., et al. Aqueous Peptide-TiO2 Interfaces: Isoenergetic Binding via Either Entropically or Enthalpically Driven Mechanisms. ACS Applied Materials and Interfaces. 8 (28), 18620-18630 (2016).
  41. Teichroeb, J. H., Forrest, J. A., Jones, L. W., Chan, J., Dalton, K. Quartz crystal microbalance study of protein adsorption kinetics on poly(2-hydroxyethyl methacrylate). Journal of Colloid and Interface Science. 325 (1), 157-164 (2008).
  42. Lok, B. K., Cheng, Y. L., Robertson, C. R. Protein adsorption on crosslinked polydimethylsiloxane using total internal reflection fluorescence. Journal of Colloid And Interface Science. 91 (1), 104-116 (1983).
  43. Nakanishi, K., Sakiyama, T., Imamura, K. On the Adsorption of Proteins on Solid Surfaces, a Common but Very Complicated Phenomenon. Journal of Bioscience and Bioengineering. 91 (3), 233-244 (2001).
  44. Roddick-Lanzilotta, A. D., Connor, P. A., McQuillan, A. J. An In Situ Infrared Spectroscopic Study of the Adsorption of Lysine to TiO2 from an Aqueous Solution. Langmuir. 14, 6479-6484 (1998).
  45. Roddick-Lanzilotta, A. D., McQuillan, A. J. An in situ infrared spectroscopic investigation of lysine peptide and polylysine adsorption to TiO2 from aqueous solutions. Journal of Colloid and Interface Science. 217 (1), 194-202 (1999).
  46. Roddick-Lanzilotta, A., McQuillan, A. An in situ infrared spectroscopic study of glutamic acid and of aspartic acid adsorbed on TiO2: implications for the biocompatibility of titanium. Journal of Colloid and Interface Science. 227 (1), 48-54 (2000).
  47. Chan, B. M. C., Brash, J. L. Adsorption of fibrinogen on glass: reversibility aspects. Journal of Colloid And Interface Science. 82 (1), 217-225 (1981).
  48. van Enckevort, H. J., Dass, D. V., Langdon, A. G. The adsorption of bovine serum albumin at the stainless-steel/aqueous solution interface. Journal of Colloid And Interface Science. 98 (1), 138-143 (1984).
  49. Arnebrant, T., Nylander, T. Sequential and competitive adsorption of β-lactoglobulin and κ-casein on metal surfaces. Journal of Colloid And Interface Science. 111 (2), 529-533 (1986).
  50. Van Dulm, P., Norde, W. The adsorption of human plasma albumin on solid surfaces, with special attention to the kinetic aspects. Journal of Colloid And Interface Science. 91 (1), 248-255 (1983).
  51. Gonçalves, T. Fluorescent labeling of biomolecules with organic probes. Chemical Reviews. 109 (1), 190-212 (2009).
  52. Roth, K. D. W., Huang, Z. H., Sadagopan, N., Watson, J. T. Charge derivatization of peptides for analysis by mass spectrometry. Mass Spectrometry Reviews. 17 (4), 255-274 (1998).
  53. Heinrikson, R. L., Meredith, S. C. Amino acid analysis by reverse-phase high-performance liquid chromatography: Precolumn derivatization with phenylisothiocyanate. Analytical Biochemistry. 136 (1), 65-74 (1984).
  54. Shchelokov, A., et al. Adsorption of Native Amino Acids on Nanocrystalline TiO2: Physical Chemistry, QSPR, and Theoretical Modeling. Langmuir. 35 (2), 538-550 (2019).
  55. Fair, B. D., Jamieson, A. M. Studies of Protein Adsorption on Polystyrene Latex Surfaces. Journal of Colloid and Interface Science. 77 (2), 525-534 (1980).
  56. Kim, J. C., Lund, D. B. Adsorption behavior of p-lactoglobulin onto stainless steel surfaces. Journal of Food Processing and Preservation. 21 (607), 303-317 (1997).
  57. Kondo, A., Oku, S., Murakami, F., Higashitani, K. Conformational changes in protein molecules upon adsorption on ultrafine particles. Colloids and Surfaces B: Biointerfaces. 1, 197-201 (1993).
  58. Itoh, H., Nagai, T., Saeki, T., Sakiyama, T., Nakanishi, K. Adsorption of Protein onto Stainless Steel Particle Surface and its Desorption Behavior. Developments in Food Engineering. , 811-813 (1994).
  59. Itoh, H., Nagata, A., Toyomasu, T., Sakiyama, T., Nagai, T. Adsorption of β-Lactoglobulin onto the Surface of Stainless Steel Particles. Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry. 59 (9), 1648-1651 (1995).
  60. Mudunkotuwa, I. A., Grassian, V. H. Histidine adsorption on TiO2 nanoparticles: An integrated spectroscopic, thermodynamic, and molecular-based approach toward understanding nano-bio interactions. Langmuir. 30, 8751-8760 (2014).
  61. Pászti, Z., Guczi, L. Amino acid adsorption on hydrophilic TiO2: A sum frequency generation vibrational spectroscopy study. Vibrational Spectroscopy. 50 (1), 48-56 (2009).
  62. Costa, D., Savio, L., Pradier, C. M. Adsorption of Amino Acids and Peptides on Metal and Oxide Surfaces in Water Environment: A Synthetic and Prospective Review. Journal of Physical Chemistry B. 120 (29), 7039-7052 (2016).
  63. Kosmulski, M. The significance of the difference in the point of zero charge between rutile and anatase. Advances in Colloid and Interface Science. 99 (3), 255-264 (2002).
  64. Kandegedara, A., Rorabacher, D. B. Noncomplexing tertiary amines as “better” buffers covering the range of pH 3-11. Temperature dependence of their acid dissociation constants. Analytical Chemistry. 71 (15), 3140-3144 (1999).
  65. Susumu, O., Teruaki, A., Koichi, T. The Adsorption of Basic a-Amino Acids in an Aqeous Solution by Titanium(IV) Oxide. Bulletin of the Chemical Society of Japan. 54, 1595-1599 (1981).

Tags

Peptide AdsorptionInorganic NanoparticlesDepletion MethodAdsorption IsothermsDipeptide AdsorptionTitanium DioxidePH AdjustmentMES BufferSolution PreparationConcentration Dilution
check_url/kr/60526?article_type=t

Play Video
PDF
DOI
DOWNLOAD MATERIALS LIST
Cite This Article
Korina, E., Naifert, S., Morozov, R., Potemkin, V., Bol’shakov, O. Study of Short Peptide Adsorption on Solution Dispersed Inorganic Nanoparticles Using Depletion Method. J. Vis. Exp. (158), e60526, doi:10.3791/60526 (2020).
Download Citation
Reprints and Permissions

View Video

✖

To prove you're not a robot, please enter the text in the image below

CAPTCHA Image
Play CAPTCHA Audio
Refresh Image