Measuring Interactions of Globular and Filamentous Proteins by Nuclear Magnetic Resonance Spectroscopy (NMR) and Microscale Thermophoresis (MST)

00:04Title
00:24NMR Experimental Setup
04:25NMR Data Processing
05:47NMR Data Analysis
08:13Results: Vimentin 99-249 (VimRod) Binds Wildtype Envoplakin Plakin Repeat Domain (E-PRD) but not Mutant R1914E E-PRD
09:54Conclusion

Summary

자동 번역

Hier präsentieren wir Ihnen ein Protokoll für die Herstellung und Reinigung von Proteinen, die gekennzeichnet sind mit stabilen Isotopen und anschließende Charakterisierung von Protein-Protein-Wechselwirkungen mit Spektroskopie der Kernspinresonanz (NMR) und MicroScale Thermophorese (MST) Experimente.

Messung der Interaktionen von Kugelsternhaufen und filamentösen Proteinen Kernresonanzspektroskopie (NMR) und Microscale Thermophorese (MST)

•

•

•

Chapters

Summary

자동 번역

Tags

Article

Embed

플레이리스트에 추가

Usage Statistics

Related Videos

Kernresonanzspektroskopie zur Identifizierung von Multiple Phosphorylierungen von intrinsisch ungeordneten Proteinen

Kartierung der Bindungsstelle eines Aptamer auf ATP Mit Micro Thermophorese

Atomarer Skala strukturelle Studien der makromolekularen Versammlungen von Festkörper-NMR-Spektroskopie

Kovalente Immobilisierung von Proteinen für die Einzelmolekül-Spektroskopie Kraft

Vorbereitung von Pilz und Pflanze-Materialien für strukturelle Aufklärung mittels dynamischen atomare Polarisation Festkörper-NMR

Messung von Wechselwirkungen zwischen fluoreszierenden Sonden und Lignin in Pflanzenabschnitten durch sFLIM basierend auf nativer Autofluoreszenz

Einsatz der mikroskaligen Thermophorese zur Messung von Protein-Lipid-Wechselwirkungen

Messung der Nukleotidbindung an intakte, funktionelle Membranproteine in Echtzeit

Entfernung und Ersatz endogener Liganden aus lipidgebundenen Proteinen und Allergenen

NMR-basiertes Fragment-Screening mit minimaler Probe, aber maximalem Automatisierungsmodus

Read Article