L’oxydation des protéines thiols a des implications significatives dans des conditions physiologiques et physiopathologiques normales. Nous décrivons les détails d’une méthode quantitative de protéomique redox, qui utilise la capture assistée par résine, le marquage isobare et la spectrométrie de masse, permettant l’identification et la quantification spécifiques au site des résidus de cystéine oxydés de protéines de manière réversible.

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Protein Complex Affinity Capture à partir de cellules de mammifères Cryomilled

Exemple amélioré Multiplexage de tissus à l'aide combinée Precursor et étiquetage Isotopique isobarique Tagging (cPILOT)

Résoudre les complexes protéiques purifiés par affinité de Blue native PAGE et le profilage de corrélation des protéines

Une approche fondée Spectrométrie liquide tandem chromatographie-masse pour l'analyse des Métabolite<em> Staphylococcus aureus</em

Profilage de Proteome profonde en étiquetage isobare, vaste chromatographie en phase liquide, spectrométrie de masse et Quantification assistée par logiciel

Des cristaux de protéine croissante avec des Dimensions distinctes à l’aide d’automatisé cristallisation couplée avec In Situ diffusion dynamique de la lumière

Échelle du protéome Quantification d’homogénéité à l’échelle de la molécule unique d’étiquetage

Quantification de la dynamique du réseau d'interaction des protéines à l'aide de la co-immunoprécipitation multiplexée

Analyse quantitative du lipidome cellulaire de Saccharomyces Cerevisiae à l’aide de la chromatographie liquide couplée à la spectrométrie de masse tandem

Capture assistée par résine couplée à un étiquetage de masse en tandem isobare pour la quantification multiplexée de l’oxydation des protéines thiols

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