Quantifying the Binding Interactions Between Cu(II) and Peptide Residues in the Presence and Absence of Chromophores

00:04Introduction
00:59Electronic Absorption Spectroscopy: Direct Titration with Buffer Competition
02:44Electronic Absorption Spectroscopy: Peptide Competition with Chromophoric Ligand
03:56Isothermal Titration Calorimetry
09:00Results: Quantifying the Thermodynamics of Cu(II) Binding to Peptides and Proteins
10:48Conclusion

Summary

자동 번역

Dieser Artikel konzentriert sich auf die Verwendung der elektronischen Absorptionsspektroskopie und der isothermen Titrationskalorimetrie, um die Thermodynamik der Cu(II)-Bindung an Peptide und Proteine zu untersuchen und zu quantifizieren.

Article

Embed

플레이리스트에 추가

Usage Statistics

Automatische Acoustic Verzicht für die serielle Verdünnung von Peptid-Agonisten im Potency Bestimmung Assays

Scaffold Liposomen zu rekonstituieren Lipid-proximalen Protein-Protein-Wechselwirkungen<em> In Vitro</em

Zeitaufgelöste Elektrospray-Ionisations Wasserstoff-Deuterium-Austausch-Massenspektrometrie zur Struktur Protein Studium und Dynamik

Bestimmung der hochaffine Antikörper-Antigen-Bindung Kinetics mit vier Biosensorplattformen

Messprofile biomolekularen DSC mit thermolabilen Liganden schnell zu charakterisieren, Falt- und bindende Wechselwirkungen

Personalisierte Peptidarrays für die Erkennung von HLA Alloantibodies in Organtransplantation

Biochemische und strukturelle Charakterisierung von Kohlenhydrat Transport Substrat-Bindeprotein SP0092

Rab10 Phosphorylierung Erkennung von LRRK2 Aktivität mit SDS-PAGE mit einem Phosphat-Bindung

Erkennung von Waschmittel-Sensitive Interaktionen zwischen Membranproteine

Dissipative Microgravimetry die Bindung Dynamik der Phospholipid-bindende Protein Annexin A2, solide unterstützt Lipid Bilayer mit einem Quarz-Resonator zu studieren

Quantifizierung der Bindungswechselwirkungen zwischen Cu(II)- und Peptidresten in Gegenwart und Abwesenheit von Chromophoren

•

•

•

Chapters