Back to chapter

3.2:

Eiwit organisatie

JoVE Core
Biologia
É necessária uma assinatura da JoVE para visualizar este conteúdo.  Faça login ou comece sua avaliação gratuita.
JoVE Core Biologia
Protein Organization

Idiomas

COMPARTILHAR

– [Instructeur] Wanneer aminozuren uit het ribosoom komen tijdens translatie, vormen zij de eerste primaire proteïnestructuur. Een keten die van lengte kan variëren, Deze peptideketen wordt samengehouden door covalente bindingen tussen de amine en de carboxyle uiteinden van de twee aminozuren. Naarmate de peptide langer wordt, worden hydrogene bindingen gevormd. Sommige aminozuren binden tot naburige, waardoor de keten korter wordt en gaat krommen, zo wordt een helicoïdale structuur gecreëerd, alfa-helix genoemd. Anderen binden zich lateraal en worden beta-sheets genoemd, samen zijn deze configuraties gekend als de secundaire structuur van de proteïne. Bijkomende chemische interacties, zoals hydrofobische krachten, ionaire binding en disulfidebruggen die gebeuren tussen aminozure zijketens, verhogen het vouwen in tertiaire structuren, een bolvormige 3D-vorm, die de uiteindelijke, functionele vorm voor veel proteïnes is. Als twee of meer polypeptide ketens samenkomen uit tertiaire structuren, wordt een groter complex, een quaternaire structuur gecreëerd voor optimale interacties.

3.2:

Eiwit organisatie

Overzicht

Eiwitten zijn een van de fundamentele bouwstenen van het leven die veel verschillende functies in de cel vervullen. Eiwitten zijn samengesteld uit aminozuren. De volgorde van aminozuren staat bekend als de primaire structuur van een eiwit. Lokale interacties tussen individuele aminozuren zorgen ervoor dat de lineaire keten zich vouwt in een secundaire structuur. Interacties tussen aminozuren die ver van elkaar vandaan zitten, leidt tot meer vouwing van het eiwit – de tertiaire structuur. Het combineren van meerdere gevouwen ketens (subeenheden) staat bekend als de quaternaire eiwitstructuur.

De volgorde van aminozuren bepaalt de primaire structuur

Aminozuren die in een keten aan elkaar gebonden zijn, worden polypeptiden genoemd. De aminozuren zijn met elkaar verbonden door hun amino- (–NH 3 ) en carboxyl- (–COOH) -groepen die peptidebindingen vormen. De ruggengraat van het eiwit word gevormd door de gekoppelde koolstof- en stikstofatomen, en de aminozuurzijketens steken uit naar buiten. De volgorde van de aminozuren in de polypeptideketen staat bekend als de primaire structuur.

Waterstofbindingen tussen dichtsbijzijnde aminozuren dragen bij aan de secundaire structuur

De amino- en carboxylgroepen van het proteïneskelet kunnen waterstofbruggen vormen. Wanneer meerdere aminozuurresiduen die dichtbij elkaar zitten waterstofbruggen vormen, kunnen lokale structuren zoals alfa-helices en beta-platen ontstaan. Dit zijn veel voorkomende gelokaliseerde structuren, die bijdragen tot de zogenaamde secundaire structuur van een eiwit.

De interacties van verre zijketens bepalen de tertiaire structuur

De tertiaire structuur van een eiwit beschrijft de driedimensionale vorming van een eiwit. Om een tertiaire structuur te stabiliseren, interageren aminozuurresiduen binnen de polypeptideketen met elkaar ook al zitten ze ver van elkaar vandaan. Deze interacties kunnen zwak en niet-covalent zijn (bijv. ionische bindingen, hydrofobe interacties of waterstofbindingen) of sterk en covalent (bijv. disulfidebruggen). Alle interacties dragen bij aan de vorm van het eiwit en zijn functie.

Meerdere polypeptideketens kunnen een enkel eiwit vormen

Tot dusver hebben we gekeken naar eiwitten die zijn gemaakt van een enkele polypeptideketen. Veel eiwitten bestaan uit subeenheden, die elk zijn gevormd uit één polypeptideketen. De samenstelling en interactie van meerdere eiwitsubeenheden staan bekend als de quaternaire structuur.