Back to chapter

5.9:

Белковые связи

JoVE Core
Biologia
This content is Free Access.
JoVE Core Biologia
Introduction to Membrane Proteins

Idiomas

COMPARTILHAR

Белки в плазменной мембране критически важны для нормальной работы клетки, и протеины мембраны попадают в две основные категории. Интегральные белки частично или полностью вставляются в мембрану. Или, в некоторых случаях связаны очень плотно с ещё одним интегральным белком.Периферические белки не пересекают мембрану, а вместо этого связаны с мембраной более слабыми взаимодействиями с интегральными белками. Интегральные белки обычно амфипатические молекулы. Это означает, что они содержат регионы которые гидрофильны, привлекаются к воде.И регионы, которые гидрофобны, водоотталкивающие. Гидрофильные области интегрального белка ориентируются на внешнюю поверхность плазменной мембраны, разворачиваясь головкой либо к цитоплазме в клетке, либо к внеклеточной жидкости снаружи. Гидрофобные области находятся в непосредственной близости с липидными хвостами фосфолипидного двойного слоя.Трансмембранные белки, тип интегрального белка, который охватывает всю плазматическую мембрану, часто играют важную роль при транспортировке молекул или ионов через мембрану. Или в качестве рецепторов, которые запускают сигнальные каскады в клетке. Часть белка, которая проходит через мембрану, может представлять собой одну альфа-спираль, несколько альфа-спиралей, или большой бета-цилиндр, содержащий пору.Некоторые белки также обладают липидной цепью для закрепления мембраны. Периферические белки взаимодействуют с мембраной, связываясь с интегральным белками, или контактируя с другими структурами, которые находятся в мембране. Они часто играют важную роль при передаче сигналов в пределах клетки, таким образом, им нужно легко диссоциировать, чтобы выполнять свои функции.

5.9:

Белковые связи

Клеточная мембрана – или плазматическая мембрана – это постоянно меняющийся ландшафт. Он описывается как жидкая мозаика, так как различные макромолекулы встроены в би-слой фосфолипидов. Среди макромолекул есть белки. Содержание белка варьируется в зависимости от типа клеток. Например, внутренние мембраны митохондрий содержат ~ 76%, а миелин содержит ~ 18% белка. Отдельные клетки содержат много типов мембранных белков – эритроциты содержат более 50 – и разные типы клеток содержат разные наборы мембранных белков.

Мембранные белки имеют широкий диапазон функций. Например, они могут быть каналами или носителями, которые транспортируют вещества, ферменты с метаболической ролью или рецепторы, которые связываются с химическими посредниками.

Как и мембранные липиды, большинство мембранных белков содержат гидрофильные (водолюбивые) и гидрофобные (водобоязненные) области. Гидрофильные области подвергаются воздействию водосодержащего раствора внутри клетки, вне клетки или в обоих случаях. Гидрофобные области обращены к гидрофобным хвостам фосфолипидов внутри бислоя мембраны.

Мембранные белки можно классифицировать по тому, встроены они (интегральные) или связаны с клеточной мембраной (периферические).

Большинство интегральных белков – это трансмембранные белки, которые проходят через оба слоя фосфолипидов, охватывая всю мембрану. Их гидрофильные области простираются с обеих сторон мембраны, обращаясь к цитозоли с одной стороны и внеклеточной жидкости с другой. Их гидрофобные области состоят из спиральных аминокислотных групп (α-спиралей или β-цилиндров). Интегральные монотопные белки прикреплены только к одной стороне мембраны.

Периферические белки не встроены в фосфолипидный бислой и не проникают в его гидрофобное ядро. Вместо этого они временно прикрепляются к внешней или внутренней поверхности мембраны, прикрепляясь к интегральным белкам или фосфолипидам.

Мембранные белки, выходящие за пределы внешней поверхности клетки, часто несут углеводные цепи, образуя гликопротеины. Некоторые гликопротеины облегчают распознавание клетки-клетки, действуя как «идентификационные метки», которые могут распознаваться мембранными белками других клеток.

Leitura Sugerida

  1. Vinothkumar, K.R., Henderson, R. Structures of Membrane Proteins. Quarterly Reviews of Biophysics. 43 (1), 65-158 (2010).
  2. Ferris, S.P., Kodali, V.K., Kaufman, R.J. Glycoprotein Folding and Quality-Control Mechanisms in Protein-Folding Diseases. Disease Models & Mechanisms. 7 (3), 331-341 (2014).
  3. Lomize, A.L, Pogozheva, I.R. Lomize, M.A., Mosberg, H.I. The Role of Hydrophobic Interactions in Positioning of Peripheral Proteins in Membranes. BMC Structural Biology. 7, 44 (2007).