Back to chapter

7.9:

זירחון

JoVE Core
Biologia
É necessária uma assinatura da JoVE para visualizar este conteúdo.  Faça login ou comece sua avaliação gratuita.
JoVE Core Biologia
Phosphorylation

Idiomas

COMPARTILHAR

זרחון, ההוספה של קבוצת פוספט, הוא שינוי חשוב עבור תאים כדי לווסת את תפקוד חלבונים. כאשר מסירים קבוצה פוספט במהלך הידרוליזה של ATP, אנזימים הנקראים פרוטאין קינאז יכולים לזרז את הקישור הקוולנטי של קבוצה זו לשרשראות צדדיות של חומצת אמינו מסוימת בחלבון. כתוצאה מכך, החלבון משנה צורה או מאפשר לחלבונים אחרים להצמד לאזורים שעברו זרחון.שינויים אלה יכולים לשנות את תפקוד החלבון ואולי אף להפעיל או לנטרל אותו לחלוטין. ניתן להסיר את קבוצת הפוספט על-ידי פעילות פרוטאין פוספטאז, אנזימים המזרזים את ביטול הזרחון בחלבונים, ו‫למעשה הופכים את התגובה. על-ידי ויסות זרחון בדרך זו, הפעילות של חלבונים מסוימים ניתנת לשפעול, הפסקה או שינוי הפיכים, בהתאם לנדרש בתא.

7.9:

זירחון

The addition or removal of phosphate groups from proteins is the most common chemical modification that regulates cellular processes. These modifications can affect the structure, activity, stability, and localization of proteins within cells as well as their interactions with other proteins.

During phosphorylation, protein kinases transfer the terminal phosphate group of ATP to specific amino acid side chains of substrate proteins. Serine, threonine, and tyrosine are the most commonly phosphorylated amino acids. Accordingly, protein kinases are classified as serine/threonine kinases, tyrosine kinases, or dual action kinases if they can phosphorylate all three amino acids. Conversely, protein phosphatases catalyze the removal of the phosphate group (dephosphorylation), restoring the original properties of the protein.

Under physiological conditions, phosphorylation and dephosphorylation are tightly regulated to prevent prolonged changes in protein structure and function. Disruption of this balance can cause diseases, including cancer and various neurodegenerative disorders. For instance, a protein called tau is hyperphosphorylated in Alzheimer’s disease (AD). Physiologically, tau regulates the shape, structure, and development of neurons. The tau protein contains over 80 serine, threonine, and tyrosine residues, of which only a fraction is usually phosphorylated. In the brains of patients with AD, tau is abnormally and excessively phosphorylated. This alters the solubility of the protein, forming toxic insoluble aggregates that lead to neuronal death.

Leitura Sugerida

Kyriakis, John M. “In the Beginning, There Was Protein Phosphorylation.” The Journal of Biological Chemistry 289, no. 14 (April 4, 2014): 9460–62. [Source]

Ardito, Fatima, Michele Giuliani, Donatella Perrone, Giuseppe Troiano, and Lorenzo Lo Muzio. “The Crucial Role of Protein Phosphorylation in Cell Signaling and Its Use as Targeted Therapy (Review).” International Journal of Molecular Medicine 40, no. 2 (August 2017): 271–80. [Source]