Back to chapter

24.5:

Аффинность и авидность

JoVE Core
Biologia
É necessária uma assinatura da JoVE para visualizar este conteúdo.  Faça login ou comece sua avaliação gratuita.
JoVE Core Biologia
Affinity and Avidity

Idiomas

COMPARTILHAR

Во время иммунного ответа, антитела выбирают и уничтожают инородные патогены через связывание со специфическими белками на поверхности возбудителя, называемыми антигенами. Эти антитело-антигенные взаимодействия являются критическими для предотвращения возбудителя от инфицирования других клеток и для маркировки патогенов для уничтожения. Здесь термин сродство относится к силе взаимодействия между одним антителом и одним эпитопом, или частью антигена.Например, антитела с высоким сродством к специфическому антигену будут иметь сильные и стабильные взаимодействия, предотвращающие диссоциацию. В отличие от этого, взаимодействия с низким сродством легко разваливаются. Различные степени сродства антител позволяет иммунной системе оптимизировать её ответ на данный патоген такой как вирус простуды.Например, первый раз, когда иммунная система сталкивается с патогеном, сродство взаимодействий антитела и антигена возможно, имеет низкий уровень. Однако, повторные экспозиции к тому же антигену приведут к образованию антител у хозяина с ростом степени сродства, чтобы установить более сильную и быструю иммунную реакцию. Некоторые антитела могут связываться одновременно с множеством антигенных эпитопов потому что они мультивалентны.В этом случае суммарная сила из этих взаимодействий называется алчностью”Как правило, взаимодействие между многовалентными антителами и антигенами имеют высокую алчность, но низкое сродство.

24.5:

Аффинность и авидность

Обзор

Антитела связываются с токсинами или веществами на поверхности клеток, бактерий, вирусов или грибов. Вещество называется антигеном, а точный сайт связывания – эпитоп. Сила взаимодействия антитело-эпитоп называется аффинностью. Когда антитело связывает антиген с помощью нескольких эпитопов, совокупная сила взаимодействия называется авидностью. Сила взаимодействия влияет на вызванный иммунный ответ.

Адаптивная иммунная система повышает эффективность за счет улучшения сродства антител

По определению, все, с чем может связываться антитело, называется антигеном. Антиген может происходить из другого организма, чужеродной частицы, такой как токсин, лекарство или физическое вторжение (например, осколок), или из собственной ткани тела. Точная точка контакта, где связывается антитело, называется эпитопом антигена. Сила, с которой антитело связывается с эпитопом, называется его аффинностью.

Когда организм впервые сталкивается с антигеном, только некоторые из имеющихся в организме антител случайно связывают антиген. Аффинность антитела, вероятно, низкая. Однако адаптивная иммунная система получила свое название, адаптивно реагируя на антигены, с которыми организм сталкивается в течение своей жизни. После того, как антиген распознается впервые, сложный процесс отбора приводит к продукции антител с более высоким сродством к этому специфическому антигену. Следовательно, сродство антитела к конкретному антигену выше, когда тот же антиген встречается во второй раз. В результате иммунный ответ будет сильнее.

Антитела с разной аффинностью или авидностью несут разные функции

Некоторые антитела, такие как IgM, обладают несколькими сайтами связывания, которые распознают один и тот же эпитоп. Кумулятивная сила связывания такого антитела называется авидностью. Как показывает практика, антитела с высокой авидностью имеют низкое сродство. В результате IgM легче распознает новые антигены и может быстро вырабатываться, поскольку он не подвергается сложному процессу отбора. Фактически, IgM связан с B-клетками и в первую очередь запускает B-клетки для производства других классов антител с более высоким сродством к этому недавно идентифицированному антигену.

Leitura Sugerida

Lipman, Neil S., Lynn R. Jackson, Laura J. Trudel, and Frances Weis-Garcia. “Monoclonal Versus Polyclonal Antibodies: Distinguishing Characteristics, Applications, and Information Resources.” ILAR Journal 46, no. 3 (January 1, 2005): 258–68. [Source]