البروتين وبنية البروتين

تعد البروتينات من أكثر الجزيئات العضوية وفرة في الأنظمة الحية ولها مجموعة متنوعة من الوظائف لجميع الجزيئات الكبيرة. قد تكون البروتينات هيكلية أو تنظيمية أو مقلِّصة أو واقية. قد تعمل في النقل أو التخزين أو الأغشية؛ أو قد تكون سموم أو إنزيمات. تختلف هياكلها، مثل وظائفها، بشكل كبير. ومع ذلك، فهي كلها عبارة عن بوليمرات من الأحماض الأمينية مرتبة في تسلسل خطي.

شكل البروتين' مهم لوظيفته. على سبيل المثال، يمكن أن يرتبط الإنزيم بركيزة معينة في موقعه النشط. إذا تم تغيير هذا الموقع النشط بسبب التغيرات المحلية أو التغيرات في بنية البروتين الكلية، فقد يكون الإنزيم غير قادر على الارتباط بالركيزة. لفهم كيفية حصول البروتين على شكله النهائي أو تشكيله، نحتاج إلى فهم المستويات الأربعة لبنية البروتين: الأولية والثانوية والثالثية والرباعية.

الهيكل الأساسي

الأحماض الأمينية' التسلسل الفريد في سلسلة البولي ببتيد هو هيكلها الأساسي. على سبيل المثال، يحتوي هرمون الأنسولين في البنكرياس على سلسلتين من عديد الببتيد، A و B، وهما مرتبطان ببعضهما البعض بواسطة روابط ثاني كبريتيد. الطرف الأميني-N للحمض الأميني من السلسلة A هو الجلايسين. في حين أن الطرف الكربوكسيلي-C للحمض الأميني هو الأسباراجين . تسلسل الأحماض الأمينية في السلاسل A و B يتفرد به الأنسولين.

يحدد الجين الذي يشفر البروتين في النهاية التسلسل الفريد لكل بروتين. قد يؤدي التغيير في تسلسل النوكليوتيدات في منطقة ترميز الجين’ إلى إضافة حمض أميني مختلف إلى سلسلة البولي ببتيد المتنامية، مما يتسبب في تغيير بنية البروتين ووظيفته. في فقر الدم المنجلي، تخضع سلسلة الهيموغلوبين β لاستبدال حمض أميني واحد، مما يتسبب في تغيير في بنية البروتين ووظيفته. على وجه التحديد، يَستبدل الفالين الموجود في سلسلة β الحمض الأميني حمض الغلوتاميك. بسبب هذا التغيير في أحد الأحماض الأمينية في السلسلة، فإن جزيئات الهيموجلوبين تشكل أليافاً طويلة تشوه خلايا الدم الحمراء ذات التجويف المزدوج، أو على شكل قرص، وتتسبب في جعلها تتخذ شكل هلال أو الشكل “المنجلي” الذي بدوره يقوم بسد الأوعية الدموية. وهذا يمكن أن يؤدي إلى عدد لا يحصى من المشاكل الصحية الخطيرة مثل ضيق التنفس والدوخة والصداع وآلام البطن للمصابين بهذا المرض.

الهيكل الثانوي

يؤدي الطي الموضعي لعديد الببتيد في بعض المناطق إلى تكوين البنية الثانوية للبروتين. البنية الأكثر شيوعاً هي α-هيليكس و β-هياكل الأوراق المطوية. كلا الهيكلين مثبتان في شكل روابط هيدروجينية. تتشكل الروابط الهيدروجينية بين ذرة الأكسجين في مجموعة الكربونيل في حمض أميني واحد وحمض أميني آخر يتكون من أربعة أحماض أمينية على طول السلسلة.

كل منعطف هيليكي في ألفا هيليكس يحتوي على 3.6 بقايا من الأحماض الأمينية. تبرز مجموعات R في البولي ببتيدات' (المجموعات المتغايرة) تبرز خارجاً من سلسلة α-هيليكس. في هيكل β-الورقة المطوية، تشكل الرابطة الهيدروجينية بين الذرات على العمود الفقري لسلسلة البولي ببتيد الطيات. مجموعات-R متصلة بالكربون وتمتد أعلى وأسفل طيات الطية. تتم محاذاة الأجزاء المطوية بالتوازي أو مع بعضها البعض، وتتشكل الروابط الهيدروجينية بين ذرة الهيدروجين الموجبة جزئياً في المجموعة الأمينية وذرة الأكسجين السالبة جزئياً في مجموعة الكربونيل التي تشكل العمود الفقري' للببتيد. تتواجد هياكل α-هيليكس وهياكل β-الورقة المطوية في معظم البروتينات المكوّرة والليفية ،وتلعب دوراً هيكلياً مهماً.

إن الهيكل الثلاثي الأبعاد الفريد لمتعدد الببتيد' هو هيكله الثلاثي. يرجع هذا الهيكل جزئياً إلى التفاعلات الكيميائية في العمل على سلسلة البولي ببتيد. في المقام الأول، تخلق التفاعلات بين مجموعات-R بنية ثلاثية الأبعاد معقدة للبروتين. يمكن لطبيعة مجموعات-R في الأحماض الأمينية المعنية أن تتعارض مع تكوين روابط الهيدروجين التي وصفناها للهياكل الثانوية القياسية. على سبيل المثال، مجموعات-R ذات الشحنات المتشابهة تتنافر، وتلك التي تحمل شحنات مختلفة تنجذب إلى بعضها البعض (الروابط الأيونية). عندما يحدث طي للبروتين، فإن مجموعات-R الكارهة للماء للأحماض الأمينية غير القطبية' تبقى في الجزء الداخلي من البروتين'، في حين أن مجموعات-R المحبة للماء تقع في الخارج. تشكل التفاعلات بين سلاسل السيستين الجانبية روابط ثاني كبريتيد في وجود الأكسجين، وهي الرابطة التساهمية الوحيدة التي تتشكل أثناء طي البروتين.

كل هذه التفاعلات، الضعيفة والقوية، تحدد الشكل النهائي ثلاثي الأبعاد للبروتين'. عندما يفقد البروتين شكله ثلاثي الأبعاد، فقد يفقد خاصيته الوظيفية.

الهيكل الرباعي

في الطبيعة، تتكون بعض البروتينات من عدة عديدات ببتيدات، أو وحدات فرعية، ويشكل تفاعل هذه الوحدات الفرعية البنية الرباعية. تساعد التفاعلات الضعيفة بين الوحدات الفرعية على استقرار الهيكل العام. على سبيل المثال، يحتوي الأنسولين (بروتين كروي) على مزيج من روابط الهيدروجين وثاني الكبريتيد التي تجعله يتكتل في الغالب على شكل كرة. يبدأ الأنسولين كبولي ببتيد واحد ويفقد بعض التسلسلات الداخلية في وجود تعديل ما بعد الترجمة بعد تكوين روابط ثاني كبريتيد التي تربط السلاسل المتبقية معاً. ومع ذلك، فإن الحرير (بروتين ليفي) له بنية β-صفائح مطوية ناتجة عن الرابطة الهيدروجينية بين السلاسل المختلفة.

هذا النص مقتبس من Openstax, Biology 2e, Chapter 3.4: Proteins.