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3.5:

protéines globulaires et fibreuses

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Biologia Molecular
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Globular and Fibrous Proteins

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Les protéines ont évolué pour former des structures quaternaires et des complexes multi-unités quand des molécules plus grandes sont nécessaires à la cellule plutôt que d’avoir des chaînes d’acides aminés plus longues. La plupart des protéines tombent dans l’une des deux catégories, globulaire et fibreuse. Les protéines globulaires sont compactes et leur chaîne d’acides aminés est enroulée en forme de sphéroïde.Leurs structures secondaires sont généralement un mélange d’hélices alpha et de feuillets bêta. La plupart des protéines intracellulaires sont globulaires et hydrosolubles, comme de nombreuses enzymes et facteurs de transcription. Dans ces structures, les acides aminés hydrophobes s’entassent étroitement au milieu de la structure sphéroïde alors que les acides aminés hydrophiles se trouvent sur la surface externe.Les protéines globulaires interagissent entre elles dans une variété de configurations, formant différents types de structures, y compris les filaments ou les complexes multimères. Beaucoup forment des structures quaternaires, une seule unité fonctionnelle composée de plus d’une chaîne d’acides aminés. Par exemple, l’hémoglobine fonctionne comme un tétramère, composé de deux sous-unités alpha et deux sous-unités bêta.Des structures encore plus grandes peuvent être construites quand une protéine globulaire s’associe avec une ou plusieurs protéines supplémentaires. Par exemple, un filament d’actine est formé quand de nombreux monomères d’actine globulaires se rejoignent pour créer de longs brins de protéines hélicoïdales. Contrairement aux protéines globulaires compactes, les protéines fibreuses sont souvent situées dans la matrice extracellulaire fournissent une structure, et forment des formes étendues.Les protéines fibreuses sont généralement composées soit d’hélices alpha soit de feuillets beta, mais rarement un mélange des deux. Elles ont souvent des acides aminés hydrophobes sur leurs surfaces externes qui interagissent avec d’autres monomères pour former des structures plus grandes. Par exemple, le collagène est une protéine fibreuse composée d’une hélice alpha prolongée.Trois hélices s’enroulent les unes autour des autres pour créer une structure appelée superhélice. Les fibrilles de collagène offrent une structure et une flexibilité dans les tissus conjonctifs. La protéine fibroïne est un exemple de protéine fibreuse composée de feuillets beta et est la protéine dans la soie, qui permet aux brins de soie d’être à la fois flexibles et résistants.

3.5:

protéines globulaires et fibreuses

De nombreuses protéines peuvent être classées en deux sous-types distincts : globulaires ou fibreuses. Ces deux types diffèrent de par leurs formes et leurs solubilités.

Les protéines globulaires sont également connues sous le nom de sphéroprotéines et sont généralement de forme approximativement ronde. Elles contiennent un mélange de types d’acides aminés et ont des séquences différentes dans leurs structures primaires. Les protéines globulaires ont de nombreuses fonctions différentes, telles que d’enzymes, de messagers cellulaires et de transporteurs moléculaires. Ces rôles nécessitent souvent que les protéines soient solubles dans l’environnement cellulaire aqueux. Elles sont également sensibles aux changements de leur environnement, tels que le pH et la température.  L’hémoglobine, l’immunoglobuline et la protéine kinase A sont des exemples de protéines globulaires.

Les protéines fibreuses sont soit des protéines longues et étroites, soit s’assemblent pour former des structures longues et minces.  Elles peuvent contenir des unités répétitives et se composent généralement d’hélices alpha ou de feuillets bêta et, dans de rares cas, d’un mélange des deux. Les acides aminés dans la structure primaire consistent souvent en des séquences d’acides aminés répétitives. Le rôle des protéines fibreuses est principalement structurel.  Beaucoup sont situées dans la matrice extracellulaire et sont présentes dans les tissus conjonctifs pour conférer force et mobilité articulaire. Elles ne sont généralement pas solubles dans l’eau; cependant, elles peuvent être solubles dans des acides ou des bases fortes.  Le collagène, la kératine, l’élastine, la soie et la fibrine sont des exemples de protéines fibreuses. 

Leitura Sugerida

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    Paoli, M., Liddington, R., Tame, J., Wilkinson, A., Dodson, G. (1996)  Crystal Structure of T State Haemoglobin with Oxygen Bound at All Four Haems. J Mol Biol 256: 775
  2. 2PDB ID: 3UA0
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  3. (2012) N-Terminal Domain of Bombyx mori Fibroin Mediates the Assembly of Silk in Response to pH Decrease. J Mol Biol 418: 197-207
  4. H.M. Berman, J. Westbrook, Z. Feng, G. Gilliland, T.N. Bhat, H. Weissig, I.N. Shindyalov, P.E. Bourne. (2000) The Protein Data Bank Nucleic Acids Research, 28: 235-242.
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