Summary

고갈 방법을 사용하여 유기 나노 입자를 분산 된 용액에 대한 짧은 펩타이드 흡착 연구

Published: April 11, 2020
doi:

Summary

생체 분자 – 무기 고체 상 상호 작용을 이해하기위한 첫 번째 단계는 흡착 등온을 확립하여 평가 될 수있는 근본적인 물리 화학 상수를 드러내는 것입니다. 액체 상에서 의 흡착은 운동학, 표면 용량, pH 및 경쟁 흡착에 의해 제한되며, 흡착 실험을 설정하기 전에 모두 신중하게 고려해야합니다.

Abstract

무기-유기 상호 작용의 기초는 생명 공학 및 의학에서 활용에 대한 새로운 생물 인터페이스의 발견과 개발에 매우 중요합니다. 최근 연구에 따르면 단백질은 제한된 흡착 부위를 통해 표면과 상호 작용합니다. 아미노산 및 펩티드와 같은 단백질 단편은 복잡한 생물학적 거대분자와 무기 표면 간의 상호 작용 모델링에 사용될 수 있습니다. 지난 3년 동안 등온 적정 열량계(ITC), 표면 플라스몬 공명(SPR), 석영 크리스탈 미세 균형(QCM), 총 내부 반사 형광(TIRF), 감쇠된 총 반사 스펙트럼 분광법(ATR) 등 상호 작용의 물리적 화학 적화학 기초를 측정하기 위해 많은 유효하고 민감한 방법이 개발되었습니다.

흡착 측정을 위한 가장 간단하고 가장 저렴한 기술은 용액 분산 흡착제와의 접촉 후 소르베이트 농도(고갈)의 변화가 계산되고 흡착된 것으로 가정되는 고갈 방법입니다. 고갈 데이터에 기초한 흡착 등온은 모든 기본 물리 화학 데이터를 제공합니다. 그러나 솔루션의 흡착은 비표면적이 높은 운동 제한 및 흡착제로 인해 평형 시간이 길어지므로 거시적 고정 평면 표면에거의 적용되지 않습니다. 또한, 졸의 불안정성, 나노 입자 응집체, 흡착 성 결정체, 나노 입자 크기 분포, 용액의 pH 및 흡착 경쟁과 같은 요인을 고려하면서 펩타이드를 흡착하는 것을 연구해야합니다. 고갈 데이터 등온 구조는 말 그대로 모든 수용성 소르베이트에 대한 포괄적인 물리적 화학 데이터를 제공하지만 고가의 설정이 필요하지 않으므로 가장 접근하기 쉬운 방법론으로 남아 있습니다. 이 기사에서는 무기 산화물에 대한 펩티드 흡착에 대한 실험 적 연구를 위한 기본 프로토콜을 설명하고 공정에 영향을 미치는 모든 중요한 지점을 다룹니다.

Introduction

지난 50 년 동안 무기 표면과 펩티드 사이의 상호 작용은 재료 과학 및 의학에서 높은 중요성으로 인해 많은 관심을 끌었습니다. 생물 의학 연구는 재생 의학, 조직 공학1,,2,,3및 이식4,,5,,6,,7에직접적인 영향을 미치는 생물 무기 표면의 호환성 및 안정성에 초점을 맞추고 있습니다. 센서 및 액추에이터와 같은 현대 생체 반응 장치는 산화물 반도체 표면8,,9,10,,,11,,1012,13에고정된 기능성 단백질을 기반으로 합니다. 단백질 생산을 위한 현대 정제 관행은 수시로 하류 정제 및 분리에 있는 생체 분자 상호 작용 속성에의존합니다 14.

다중 무기 산화물 중에서, 이산화 티타늄은 생물학적으로 관련된기질(15,,16)과조합하여 가장 많이 활용되고 있다. TiO2기반 바이오 인터페이스 분야의 연구는 생물학적 및 구조적 특성을 변경하지 않고 단백질과 펩타이드의 강력하고 구체적인 결합을 확립하는 데 집중되어 있습니다. 궁극적으로, 주요 목적은 높은 안정성과 티타늄 기반의 생명 공학 및 의료 응용 분야의 생성을 앞당길 것이다 향상된 기능성을 가진 생체 분자의 높은 표면 밀도 층(17)이다.

티타늄 및 그 합금은 몇 나노미터 두께의 표면 TiO2 층이 내식성이 있고 많은 생체 내 응용 분야에서 높은 수준의 생체 적합성을 나타내기 때문에 적어도 6 년 동안 수술 용 임플란트 재료로 광범위하게 사용되어 왔다18,,19,,20. 이산화 티타늄은 또한 생물 미네랄화에서 생산되는 무기 기질로 널리 간주되며, 여기서 단백질 및 펩타이드를 동반한 핵형성 및 무기상 성장은 유망한 촉매 및 광학 적특성(21,,22,,23,,24)을가진 물질을 제공할 수 있다.

특히 무기물질과 생체분자의 상호작용의 높은 관련성을 감안할 때, 특히 단백질-TiO2 상호작용은, TiO2에대한 단백질의 흡착의 조작 및 제어를 해결하기 위한 많은 연구가 있었다.2 이러한 연구로 인해 흡착 역학, 표면 커버리지 및 생체 분자 형태와 같은 이러한 상호 작용의 몇 가지 근본적인 특성이 밝혀졌으며, 생체 인터페이스5,,13의추가 발전에 대한 실질적인 지지를 제공합니다.

그러나 단백질 복잡성은 무기 표면과의 단백질 분자 수준 상호 작용에 대한 완전한 결정과 이해에 상당한 제한을 추가합니다. 생체 분자가 제한된 부위를 통해 무기 표면과 상호 작용한다고 가정하면 알려진 구조와 아미노산 서열을 가진 일부 단백질은 구성 요소 펩티드 및 아미노산으로 감소되어 별도로 연구됩니다. 이들 펩타이드 중 일부는 상당한 활성을 입증하여 이전,단백질 분리25,26,,27,,28,,29,,30의필요없이 흡착 연구의 독특한 대상을 만드는 것으로 나타났습니다.

TiO2 또는 기타 무기 표면에 대한 펩티드 흡착의 정량적 특성은 지난 수십 년 동안 생체 분자를 위해 특별히 조정된 물리적 방법을 통해 달성될 수 있습니다. 이러한 방법에는 등온 적정 열량계(ITC), 표면 플라스몬 공명(SPR), 석영 결정 미세균형(QCM), 총 내부 반사 형광(TIRF), 감쇠된 총 반사 분광법(ATR)이 포함되며, 이 모두는 키 열역학 적데이터를 제공하여 흡착 강도를 검출할 수 있도록 합니다. 깁스 자유 에너지, 엔탈피, 엔트로피31.

무기 물질에 대한 생체 분자의 흡착은 두 가지 방법으로 달성될 수 있습니다: 1) ITC뿐만 아니라 고갈 방법은 고정된 거시표면에 결합하는 용액에 분산된 입자를 사용; 2) SPR, QCM, TIRF 및 ATR은 각각 금 코팅 유리 또는 금속 칩, 석영 결정, 황화물 아연 및 PMMA 칩과 같은 무기 재료로 수정된 거시표면을 사용합니다.

등온 적정 열량계(ITC)는 용액 또는 이기종 혼합물의 적정 시 생성되거나 소비되는 열을 측정하는 라벨없는 물리적 방법입니다. 민감한 열량 계열 세포는 100 나노줄의 작은 열 효과를 감지하여 나노 입자 표면에서 흡착 열을 측정 할 수 있습니다. 연속 첨가-적정 동안 소르베이트의 열 거동은 주어진 온도32,,,33,,34,,35, 36에서엔터피, 결합 상수 및 엔트로피를 드러내는 상호작용의 완전한 열역학적 프로파일을 제공한다.35

표면 플라스몬 공명(SPR) 분광법은 연구된 표면에 근접한 매체의 굴절률의 측정에 기초한 표면에 민감한 광학 기술이다. 그것은 가역 흡착 및 흡착 층 두께를 모니터링하기위한 실시간 및 라벨없는 방법입니다. 바인딩 상수는 연관 및 해리 속도에서 계산할 수 있습니다. 상이한 온도에서 수행된 흡착 실험은 활성화 에너지및 순차적으로 다른 열역학적파라미터(37,,38,,39)의온도 의존도에 대한 정보를 제공할 수 있다.

석영 결정 마이크로 밸런스 (QCM) 방법은 흡착 및 탈착 공정 동안 압전 결정의 진동 주파수의 변화를 측정합니다. 결합 상수는 흡착 및 탈착 속도 상수의 비율으로부터 평가될 수 있다. QCM은 상대 질량 측정에 사용되므로 교정25,,27,,40이필요하지 않습니다. QCM은 가스와 액체 모두에서 흡착하는 데 사용됩니다. 액체 기술을 통해 QCM은 다양한 변형표면(41)에대한 증착을 설명하는 분석 도구로 사용될 수 있습니다.

총 내부 반사 형광 (TIRF)은 내부적으로 반사 된 전파와 흥분 흡착 형광의 형광의 측정을 기반으로 민감한 광학 계면 기술이다. 이 방법은 수십 나노미터의 순서로 두께로 표면을 덮는 형광 분자의 검출을 허용하므로 다양한표면42,,43에서거대 분자 흡착의 연구에 사용됩니다. 흡착 및 탈착시 형광 역학의 모니터링에서 흡착 역학 및 따라서 열역학 데이터42,,43을제공한다.

감쇠된 총 반사율(ATR)은 1,600 및 1,525cm-1에서라이신 스펙트럼 밴드를 기반으로 라이신 흡착 등온등을 확립하기 위해 Roddick-Lanzilotta에 의해 사용되었다. 이는 TiO2상에서 펩타이드에 대한 결합 상수가 최초로 내부 적외선방법(44)을사용하여 결정되었다. 이 기술은 폴리리신 펩타이드45 및 산성 아미노산46에대한 흡착 등온등을 확립하는 데 효과적이었다.

상기 언급한 방법과 는 달리, 흡착 파라미터가 여기서 그 단위로 측정되고, 통상의 실험에서 흡착된 생체분자의 양은 표면이 용액에 접촉한 후 의 농도 변화에 의해 측정된다. 흡착 케이스의 대다수에서 소르트염의 농도가 붕괴하기 때문에, 이 방법은 고갈 방법이라고 합니다. 농도 측정은 소르브테의 본질적인 분석 특성에 기초할 수 있거나 라벨링47,,48,,49,,50 또는 이의51,,52 의 유도체화에 기초할 수 있는 검증된 분석 분석이 필요하다.

QCM, SPR, TIRF 또는 ATR을 사용한 흡착 실험에는 흡착 연구에 사용되는 칩과 센서의 특수 표면 준비가 필요합니다. 준비된 표면은 산화물 표면의 불가피한 수화 또는 소르베이트의 화학적 흡수 가능성으로 인해 흡착을 전환할 때 한 번 사용해야 합니다. 고갈 방법에서는 수십 개의 샘플을 실행할 수 있는 반면, 한 번에 하나의 샘플만 ITC, QCM, SPR, TIRF 또는 ATR을 사용하여 실행할 수 있으며, 이 샘플은 온도 조절 용량 및 흡착제 가용성에 의해서만 제한됩니다. 이는 생체 활성 분자의 큰 샘플 배치 또는 라이브러리를 처리할 때 특히 중요합니다. 중요한 것은 고갈 방법은 비용이 많이 드는 장비가 아니라 전적으로 온도 조절장치를 필요로하지 않는다는 것입니다.

그러나, 그것의 명백한 장점에도 불구 하 고 고갈 방법은 성가신 보일 수 있습니다 복잡 한 절차 기능을 필요. 이 문서에서는 고갈 방법을 사용하여 TiO2에 대한 디펩티드 흡착에 대한 포괄적인 물리 화학 적 연구를 수행하는 방법을 제시하고 관련 실험을 수행 할 때 연구원이 직면 할 수있는 문제를 해결합니다.

Protocol

1. 디펩타이드 스톡 솔루션 및 희석제 준비 16 mM 디펩티드 용액의 제조 멸균 폴리머 시험관에 디펩타이드(Ile-His) 0.183 g(재료 표참조)을 넣고 이중 증류수(DDW)로 35 mL로 희석한 후 격렬하게 교반하여 실온(RT)에서 용해합니다.참고 : 교반하는 동안 디펩타이드가 DDW에 용해되지 않으면 디펩티드 용액을 초음파 욕조에 넣고 몇 분 동안 초음파 처리하십시오. 멸균 시?…

Representative Results

나노 결정성 이산화 티타늄에 대한 디펩티드의 흡착은 0-40°C의 온도 범위에서 생체 적합성 조건에서 연구되었다. 이산화 티타늄의 표면에 대한 실험디펩티드 흡착(A, mmol/g)을 이산화티타늄으로 평가하였다. 여기서C0 및 Ce?…

Discussion

등온 시공용 용액의 흡착은 비표면적이 높은 운동 제한 및 흡착제로 인해 평형화에 더 오랜 시간이 필요합니다. 더욱이, 졸의 불안정성을 고려해야, 나노 입자 응집체, 결정성, 나노 입자 크기 분포, 용액의 pH, 흡착에 대한 경쟁은 아미노산을 흡착하는 동안 고려되어야한다. 그러나, 흡착 등온 시공은 고가의 설치를 필요로 하지 않기 때문에 고갈 방법을 이용한 가장 이용 가능한 방법론으로 남아 ?…

Declarações

The authors have nothing to disclose.

Acknowledgements

이 작품은 재정적으로 기초 연구를위한 러시아 재단에 의해 지원되었다 (그랜트 번호 15-03-07834-a).

Materials

2-(N-Morpholino)ethanesulfonic acid TCI Chemicals 4432-31-9 MES, >98%
Acetonitrile Panreac AppliChem HPLC grade
Chromatography vials glass
Dipeptide Ile-His Bachem 4000894
Double-distilled water DDW was obtained on spot
Heating cleaning bath "Ultrasons-HD" J.P. Selecta 3000865 5 L, 40 kHz, 120 Watts
High-performance liquid chromatograph system equipped with a UV−vis detector Shimadzu, LC-20 Prominence HPLC
Isopropanol Sigma-Aldrich (Merck) 67-63-0 99.70%
LabSolutions Lite Shimadzu 223-60410 Software for high-performance liquid chromatography system
Nanocrystalline TiO2 Pure anatase with at least 99% crystallinity. Average particle size 10.62 ± 3.31 nm. Specific surface 131.9 m2/g (BET). See Langmuir 2019, 35, 538−550, for details.
Phenyl isothiocyanate Acros Organics 103-72-0 PITC, 98%
Reversed-phase Zorbax column ZORBAX LC 150×2.5 mm i.d. with a mean particle size of 5 μm
Syringe filter Vladfilter 25 mm, 0.2 μm pore, cellulose acetate
Test sterile polymeric tube polypropylene
Thermostat TC-502 Brookfield Refrigerating/heating circulating bath with the programmable controller for the sample derivatization
Triethylamine Sigma-Aldrich (Merck) 121-44-8 TEA; 99%
Trifluoroacetic acid Panreac AppliChem 163317 TFA, 99%

Referências

  1. Garcia, A. J. Interfaces to Control Cell-Biomaterial Adhesive Interactions. Polymers for Regenerative Medicine. 203, 171-190 (2006).
  2. Mahmood, T. A., et al. Modulation of chondrocyte phenotype for tissue engineering by designing the biologic-polymer carrier interface. Biomacromolecules. 7 (11), 3012-3018 (2006).
  3. Gandavarapu, N. R., Mariner, P. D., Schwartz, M. P., Anseth, K. S. Extracellular matrix protein adsorption to phosphate-functionalized gels from serum promotes osteogenic differentiation of human mesenchymal stem cells. Acta Biomaterialia. 9 (1), 4525-4534 (2013).
  4. Horbett, T. Biological Activity of Adsorbed Proteins. Surfactant Science Series. 110, 393-413 (2010).
  5. Ratner, B. D., Hoffman, A. S., Schoen, F. J., Lemons, J. E. . Biomaterials Science: An Introduction to Materials in Medicine. , (2004).
  6. Jahangir, A. R., et al. Fluorinated surface-modifying macromolecules: Modulating adhesive protein and platelet interactions on a polyether-urethane. Journal of Biomedical Materials Research. 60 (1), 135-147 (2002).
  7. Shen, M., et al. PEO-like plasma polymerized tetraglyme surface interactions with leukocytes and proteins: In vitro and in vivo studies. Journal of Biomaterials Science, Polymer Edition. 13 (4), 367-390 (2002).
  8. Wisniewski, N., Moussy, F., Reichert, W. M. Characterization of implantable biosensor membrane biofouling. Fresenius’ Journal of Analytical Chemistry. 366 (6-7), 611-621 (2000).
  9. Geelhood, S. J., et al. Passivating Protein Coatings for Implantable Glucose Sensors: Evaluation of Protein Retention. Journal of Biomedical Materials Research. Part B, Applied Biomaterials. 81, 251-260 (2007).
  10. Knowles, J. R. Enzyme catalysis: not different, just better. Nature. 350 (6314), 121-124 (1991).
  11. Blankschien, M. D., et al. Light-triggered biocatalysis using thermophilic enzyme – Gold nanoparticle complexes. ACS Nano. 7 (1), 654-663 (2013).
  12. Wu, H., et al. Catechol modification and covalent immobilization of catalase on titania submicrospheres. Journal of Molecular Catalysis B: Enzymatic. 92, 44-50 (2013).
  13. Gray, J. J. The interaction of proteins with solid surfaces. Current Opinion in Structural Biology. 14 (1), 110-115 (2004).
  14. Hlady, V., Buijs, J. Protein adsorption on solid surfaces. Current Opinion in Biotechnology. 7 (1), 72-77 (1996).
  15. Kulkarni, M., et al. Titanium nanostructures for biomedical applications. Nanotechnology. 26 (6), 062002 (2015).
  16. Yin, F. Z., Wu, L., Gui Yang, H., Su, H. Y. Recent progress in biomedical applications of titanium dioxide. Physical Chemistry Chemical Physics. 15 (14), 4844-4858 (2013).
  17. Rezania, A., Johnson, R., Lefkow, A. R., Healy, K. E. Bioactivation of metal oxide surfaces. 1. Surface characterization and cell response. Langmuir. 15 (20), 6931-6939 (1999).
  18. Schenk, R., Brunette, D. M., et al. The Corrosion Properties of Titanium and Titanium Alloys. Titanium in Medicine. , 145-170 (2001).
  19. Bozzini, B., et al. An electrochemical impedance investigation of the behaviour of anodically oxidised titanium in human plasma and cognate fluids, relevant to dental applications. Journal of Materials Science: Materials in Medicine. 19 (11), 3443-3453 (2008).
  20. Popa, M. V., et al. Long-term assessment of the implant titanium material – Artificial saliva interface. Journal of Materials Science: Materials in Medicine. 19 (1), 1-9 (2008).
  21. Kim, J. K., et al. Lysozyme-mediated biomineralization of titanium-tungsten oxide hybrid nanoparticles with high photocatalytic activity. Chemical Communications. 50, 12392-12395 (2014).
  22. Suriyaraj, S. P., Selvakumar, R. Room temperature biosynthesis of crystalline TiO2 nanoparticles using Bacillus licheniformis and studies on the effect of calcination on phase structure and optical properties. RSC Advances. 4, 39619-39624 (2014).
  23. Inoue, I., et al. Thermo-stable carbon nanotube-TiO2 nanocompsite as electron highways in dye-sensitized solar cell produced by bio-nano-process. Nanotechnology. 26 (28), 285601 (2015).
  24. Gardères, J., et al. Self-assembly and photocatalytic activity of branched silicatein/silintaphin filaments decorated with silicatein-synthesized TiO2 nanoparticles. Bioprocess and Biosystems Engineering. 39 (9), 1477-1486 (2016).
  25. Chen, H., Su, X., Neoh, K. G., Choe, W. S. QCM-D analysis of binding mechanism of phage particles displaying a constrained heptapeptide with specific affinity to SiO2 and TiO2. Analytical Chemistry. 78 (14), 4872-4879 (2006).
  26. Iucci, G., et al. Peptides adsorption on TiO2 and Au: Molecular organization investigated by NEXAFS, XPS and IR. Surface Science. 601 (18), 3843-3849 (2007).
  27. Gronewold, T. M. A., Baumgartner, A., Weckmann, A., Knekties, J., Egler, C. Selection process generating peptide aptamers and analysis of their binding to the TiO2 surface of a surface acoustic wave sensor. Acta Biomaterialia. 5 (2), 794-800 (2009).
  28. Gitelman, A., Rapaport, H. Bifunctional designed peptides induce mineralization and binding to TiO2. Langmuir. 30 (16), 4716-4724 (2014).
  29. Tada, S., Timucin, E., Kitajima, T., Sezerman, O. U., Ito, Y. Direct in vitro selection of titanium-binding epidermal growth factor. Biomaterials. 35 (11), 3497-3503 (2014).
  30. Micksch, T., Liebelt, N., Scharnweber, D., Schwenzer, B. Investigation of the peptide adsorption on ZrO2, TiZr, and TiO2 surfaces as a method for surface modification. ACS Applied Materials and Interfaces. 6 (10), 7408-7416 (2014).
  31. Limo, M. J., Perry, C. C., Thyparambil, A. A., Wei, Y., Latour, R. A. Experimental Characterization of Peptide-Surface Interactions. Bio-Inspired Nanotechnology: From Surface Analysis to Applications. , 37-94 (2013).
  32. Draczkowski, P., Matosiuk, D., Jozwiak, K. Isothermal titration calorimetry in membrane protein research. Journal of Pharmaceutical and Biomedical Analysis. 87, 313-325 (2014).
  33. Omanovic-Miklicanin, E., Manfield, I., Wilkins, T. Application of isothermal titration calorimetry in evaluation of protein-nanoparticle interactions. Journal of Thermal Analysis and Calorimetry. 127, 605-613 (2017).
  34. Jing, X., et al. Interaction of peptidomimetics with bilayer membranes: Biophysical characterization and cellular uptake. Langmuir. 28 (11), 5167-5175 (2012).
  35. Mizuguchi, C., et al. Effect of phosphatidylserine and cholesterol on membrane-mediated fibril formation by the N-terminal amyloidogenic fragment of apolipoprotein A-I. Scientific Reports. 8 (1), 5497 (2018).
  36. Bisker, G., et al. Insulin Detection Using a Corona Phase Molecular Recognition Site on Single-Walled Carbon Nanotubes. ACS Sensors. 3 (2), 367-377 (2018).
  37. Singh, N., Husson, S. M. Adsorption thermodynamics of short-chain peptides on charged and uncharged nanothin polymer films. Langmuir. 22 (20), 8443-8451 (2006).
  38. Seker, U. O. S., et al. Thermodynamics of engineered gold binding peptides: Establishing the structure-activity relationships. Biomacromolecules. 15 (7), 2369-2377 (2014).
  39. Beutner, R., Michael, J., Schwenzer, B., Scharnweber, D. Biological nano-functionalization of titanium-based biomaterial surfaces: A flexible toolbox. Journal of the Royal Society Interface. 7 (Suppl 1), S93-S105 (2010).
  40. Sultan, A. M., et al. Aqueous Peptide-TiO2 Interfaces: Isoenergetic Binding via Either Entropically or Enthalpically Driven Mechanisms. ACS Applied Materials and Interfaces. 8 (28), 18620-18630 (2016).
  41. Teichroeb, J. H., Forrest, J. A., Jones, L. W., Chan, J., Dalton, K. Quartz crystal microbalance study of protein adsorption kinetics on poly(2-hydroxyethyl methacrylate). Journal of Colloid and Interface Science. 325 (1), 157-164 (2008).
  42. Lok, B. K., Cheng, Y. L., Robertson, C. R. Protein adsorption on crosslinked polydimethylsiloxane using total internal reflection fluorescence. Journal of Colloid And Interface Science. 91 (1), 104-116 (1983).
  43. Nakanishi, K., Sakiyama, T., Imamura, K. On the Adsorption of Proteins on Solid Surfaces, a Common but Very Complicated Phenomenon. Journal of Bioscience and Bioengineering. 91 (3), 233-244 (2001).
  44. Roddick-Lanzilotta, A. D., Connor, P. A., McQuillan, A. J. An In Situ Infrared Spectroscopic Study of the Adsorption of Lysine to TiO2 from an Aqueous Solution. Langmuir. 14, 6479-6484 (1998).
  45. Roddick-Lanzilotta, A. D., McQuillan, A. J. An in situ infrared spectroscopic investigation of lysine peptide and polylysine adsorption to TiO2 from aqueous solutions. Journal of Colloid and Interface Science. 217 (1), 194-202 (1999).
  46. Roddick-Lanzilotta, A., McQuillan, A. An in situ infrared spectroscopic study of glutamic acid and of aspartic acid adsorbed on TiO2: implications for the biocompatibility of titanium. Journal of Colloid and Interface Science. 227 (1), 48-54 (2000).
  47. Chan, B. M. C., Brash, J. L. Adsorption of fibrinogen on glass: reversibility aspects. Journal of Colloid And Interface Science. 82 (1), 217-225 (1981).
  48. van Enckevort, H. J., Dass, D. V., Langdon, A. G. The adsorption of bovine serum albumin at the stainless-steel/aqueous solution interface. Journal of Colloid And Interface Science. 98 (1), 138-143 (1984).
  49. Arnebrant, T., Nylander, T. Sequential and competitive adsorption of β-lactoglobulin and κ-casein on metal surfaces. Journal of Colloid And Interface Science. 111 (2), 529-533 (1986).
  50. Van Dulm, P., Norde, W. The adsorption of human plasma albumin on solid surfaces, with special attention to the kinetic aspects. Journal of Colloid And Interface Science. 91 (1), 248-255 (1983).
  51. Gonçalves, T. Fluorescent labeling of biomolecules with organic probes. Chemical Reviews. 109 (1), 190-212 (2009).
  52. Roth, K. D. W., Huang, Z. H., Sadagopan, N., Watson, J. T. Charge derivatization of peptides for analysis by mass spectrometry. Mass Spectrometry Reviews. 17 (4), 255-274 (1998).
  53. Heinrikson, R. L., Meredith, S. C. Amino acid analysis by reverse-phase high-performance liquid chromatography: Precolumn derivatization with phenylisothiocyanate. Analytical Biochemistry. 136 (1), 65-74 (1984).
  54. Shchelokov, A., et al. Adsorption of Native Amino Acids on Nanocrystalline TiO2: Physical Chemistry, QSPR, and Theoretical Modeling. Langmuir. 35 (2), 538-550 (2019).
  55. Fair, B. D., Jamieson, A. M. Studies of Protein Adsorption on Polystyrene Latex Surfaces. Journal of Colloid and Interface Science. 77 (2), 525-534 (1980).
  56. Kim, J. C., Lund, D. B. Adsorption behavior of p-lactoglobulin onto stainless steel surfaces. Journal of Food Processing and Preservation. 21 (607), 303-317 (1997).
  57. Kondo, A., Oku, S., Murakami, F., Higashitani, K. Conformational changes in protein molecules upon adsorption on ultrafine particles. Colloids and Surfaces B: Biointerfaces. 1, 197-201 (1993).
  58. Itoh, H., Nagai, T., Saeki, T., Sakiyama, T., Nakanishi, K. Adsorption of Protein onto Stainless Steel Particle Surface and its Desorption Behavior. Developments in Food Engineering. , 811-813 (1994).
  59. Itoh, H., Nagata, A., Toyomasu, T., Sakiyama, T., Nagai, T. Adsorption of β-Lactoglobulin onto the Surface of Stainless Steel Particles. Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry. 59 (9), 1648-1651 (1995).
  60. Mudunkotuwa, I. A., Grassian, V. H. Histidine adsorption on TiO2 nanoparticles: An integrated spectroscopic, thermodynamic, and molecular-based approach toward understanding nano-bio interactions. Langmuir. 30, 8751-8760 (2014).
  61. Pászti, Z., Guczi, L. Amino acid adsorption on hydrophilic TiO2: A sum frequency generation vibrational spectroscopy study. Vibrational Spectroscopy. 50 (1), 48-56 (2009).
  62. Costa, D., Savio, L., Pradier, C. M. Adsorption of Amino Acids and Peptides on Metal and Oxide Surfaces in Water Environment: A Synthetic and Prospective Review. Journal of Physical Chemistry B. 120 (29), 7039-7052 (2016).
  63. Kosmulski, M. The significance of the difference in the point of zero charge between rutile and anatase. Advances in Colloid and Interface Science. 99 (3), 255-264 (2002).
  64. Kandegedara, A., Rorabacher, D. B. Noncomplexing tertiary amines as “better” buffers covering the range of pH 3-11. Temperature dependence of their acid dissociation constants. Analytical Chemistry. 71 (15), 3140-3144 (1999).
  65. Susumu, O., Teruaki, A., Koichi, T. The Adsorption of Basic a-Amino Acids in an Aqeous Solution by Titanium(IV) Oxide. Bulletin of the Chemical Society of Japan. 54, 1595-1599 (1981).
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Korina, E., Naifert, S., Morozov, R., Potemkin, V., Bol’shakov, O. Study of Short Peptide Adsorption on Solution Dispersed Inorganic Nanoparticles Using Depletion Method. J. Vis. Exp. (158), e60526, doi:10.3791/60526 (2020).

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