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Thermodynamics of Membrane Protein Folding Measured by Fluorescence Spectroscopy
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Thermodynamique du repliement des protéines membranaires mesuré par fluorescence Spectroscopie

DOI:
10.3791/2669-v

•

10:09 min

•

April 28, 2011

•

,
1Chemistry and Biochemistry,University of California San Diego – UCSD

Capítulos

  • 00:05Título
  • 00:44Introduction
  • 01:24Preparation of ~50 nm Diameter Small Unilamellar Vesicles (SUVs) for Membrane Protein Folding
  • 03:10Sample Preparation for Initial Fluorescence Unfolding Curve
  • 04:34Measurement of Fluorescence Spectra
  • 05:45Generation of Initial Unfolding Curve and Estimation of Gibbs Free Energy of Membrane Protein Unfolding
  • 08:21Representative Results for the Measurement of Membrane Protein Unfolding
  • 09:22Conclusion

Summary

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Cet article détaille la vidéo la procédure expérimentale pour l'obtention du énergie libre de Gibbs du repliement des protéines membranaires par le tryptophane de fluorescence.

Tags

ThermodynamicsMembrane Protein FoldingFluorescence SpectroscopyGibbs Free EnergyUnfoldingDenaturantIntegral Membrane ProteinE. ColiEquilibrium PopulationsFolded StatesUnfolded StatesDenaturant ConcentrationLipid VesiclesData Analysis ProcedureTemperaturePHFolding EnvironmentsLipidsMicelles

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