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Échange spécifique de résidus de proline par des analogues de proline dans des protéines fluorescentes: comment la « chirurgie moléculaire » de l’épine dorsale affecte le repliement et la stabilité
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Capítulos
- 00:04Introduction
- 01:39Production of Recombinant Wild-Type Fluorescent Proteins and Selective Pressure Incorporation to Produce Fluorescent Proteins with Proline Analogs
- 04:08Fluorescence Emission of Protein Variants
- 05:00Denaturation and Refolding of EGFP Variants
- 06:38Results: Effect of Atomic Substitutions in Variants of GFP
- 09:17Conclusion
Pour surmonter les limites de la mutagénèse classique dirigée par site, des analogues de la proline avec des modifications spécifiques ont été incorporés dans plusieurs protéines fluorescentes. Nous montrons comment le remplacement de l’hydrogène par le fluor ou du simple par des liaisons doubles dans les résidus de proline (« chirurgie moléculaire ») affecte les propriétés fondamentales des protéines, y compris leur repliement et leur interaction avec la lumière.
