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형광 단백질에서 프롤린 유사체에 의한 프롤린의 잔기 특이적 교환 : 백본의 "분자 수술"이 폴딩 및 안정성에 미치는 영향
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Residue-Specific Exchange of Proline by Proline Analogs in Fluorescent Proteins: How “Molecular Surgery” of the Backbone Affects Folding and Stability
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형광 단백질에서 프롤린 유사체에 의한 프롤린의 잔기 특이적 교환 : 백본의 "분자 수술"이 폴딩 및 안정성에 미치는 영향

DOI:
10.3791/63320-v

•

10:31 min

•

February 03, 2022

•

, , , ,
1Institute of Chemistry,Technische Universität Berlin, 2Department of Chemistry,University of Manitoba, 3Institute of Physics,Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg

Capítulos

  • 00:04Introduction
  • 01:39Production of Recombinant Wild-Type Fluorescent Proteins and Selective Pressure Incorporation to Produce Fluorescent Proteins with Proline Analogs
  • 04:08Fluorescence Emission of Protein Variants
  • 05:00Denaturation and Refolding of EGFP Variants
  • 06:38Results: Effect of Atomic Substitutions in Variants of GFP
  • 09:17Conclusion

Summary

Tadução automática

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고전적 부위-지시된 돌연변이유발의 한계를 극복하기 위해, 특이적 변형을 갖는 프롤린 유사체를 몇몇 형광 단백질에 혼입시켰다. 우리는 수소를 불소로 대체하거나 프롤린 잔기의 이중 결합에 의한 단일 ( "분자 수술")이 접힘 및 빛과의 상호 작용을 포함한 근본적인 단백질 특성에 어떻게 영향을 미치는지 보여줍니다.

Tags

Keywords: Proline AnalogNon-canonical Amino AcidProtein FoldingProtein StabilityMolecular SurgeryFluorescent ProteinSite-directed MutagenesisRibosomal Protein TranslationProtein EngineeringE. Coli CultureNMM MediumOptical DensityCell SuspensionCentrifugationAmino Acid DepletionAmpicillin

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