Journal
/
/
Definere Hsp33's Redox-regulerede anstandsdame aktivitet og kortlægning konformationelle ændringer på Hsp33 ved hjælp af brint-deuterium Exchange massespektrometri
JoVE Journal
Biochemistry
A subscription to JoVE is required to view this content.  Sign in or start your free trial.
JoVE Journal Biochemistry
Defining Hsp33’s Redox-regulated Chaperone Activity and Mapping Conformational Changes on Hsp33 Using Hydrogen-deuterium Exchange Mass Spectrometry
DOI:

10:24 min

June 07, 2018

, , ,

Chapters

  • 00:04Title
  • 00:44Preparation of Fully Reduced and Fully Oxidized Proteins
  • 02:37Light Scattering Aggregation Assay
  • 05:20Hydrogen-deuterium Exchange Mass Spectrometry (HDX-MS)
  • 08:01Results: Investigation of Hsp33 s Redox-regulated Chaperone Activity and Structure Changes
  • 09:34Conclusion

Summary

Automatic Translation

En af de mest udfordrende stressforhold, at organismer støder på i løbet af deres levetid medfører ophobning af oxidanter. Under oxidative stress afhængige celler stærkt molekylære chaperoner. Vi præsenterer her, metoder, der anvendes til at undersøge den redox-regulerede anti-sammenlægning aktivitet, samt for at overvåge strukturelle ændringer vedrørende den anstandsdame funktion bruger HDX-MS.

Related Videos

Read Article