Journal
/
Bioquímica
/
15 ans N CPMG Relaxation Dispersion for the Investigation of Protein Conformational Dynamics on the μs-ms Timescale
JoVE Journal
Bioquímica
É necessária uma assinatura da JoVE para visualizar este conteúdo.  Faça login ou comece sua avaliação gratuita.
JoVE Journal Bioquímica
15N CPMG Relaxation Dispersion for the Investigation of Protein Conformational Dynamics on the µs-ms Timescale
Please note that all translations are automatically generated. Click here for the English version.

15 ans N CPMG Relaxation Dispersion for the Investigation of Protein Conformational Dynamics on the μs-ms Timescale

DOI:
10.3791/62395-v

•

08:09 min

•

April 19, 2021

•

, ,
1Department of Chemistry,Iowa State University, 2Roy J. Carver Department of Biochemistry, Biophysics and Molecular Biology,Iowa State University

Capítulos

  • 00:04Introduction
  • 01:00Initial Nuclear Magnetic Resonance (NMR) Experiment Setup
  • 02:00Routine NMR Experiment Setup
  • 05:53Results: C-Terminal Domain of Bacterial Enzyme I (EIC) s-ms Dynamics
  • 07:10Conclusion

Summary

Tadução automática

Tadução automática

Ici, une description détaillée du protocole mis en œuvre en laboratoire pour l’acquisition et l’analyse de profils de dispersion de relaxation de 15N par spectroscopie RMN en solution est fournie.

Tags

15N CPMGProtein Conformational DynamicsNMR SpectroscopyBiomolecular StructureHSQCPulse ProgramAcquisition ParametersWater SuppressionRelaxation Dispersion

Article

Embed

ADICIONAR À PLAYLIST

Usage Statistics

Vídeos Relacionados

Utilisation de Scaffold Liposomes à Reconstituer interactions protéine-protéine Lipid-proximal<em> In vitro</em

Résolue en temps d'échange hydrogène Ionisation ElectroSpray-deuterium spectrométrie de masse pour l'étude de la structure des protéines et dynamique

Une méthode Simple pour le criblage à haut débit chimique chez Caenorhabditis Elegans

Définition d’activité réglementée Redox chaperon de Hsp33 et de cartographie des changements conformationnels sur Hsp33 à l’aide de la spectrométrie de masse d’hydrogène deutérium Exchange

Microgravimétrie dissipatif pour étudier la dynamique de la liaison des phospholipides Binding Protein annexine A2 de bicouches lipidiques solide soutenu par utilisant un résonateur à Quartz

À l’aide au transfert d’énergie Fluorescence in Vitro pour étudier la dynamique des protéines Complexes à une échelle de temps de milliseconde

Échelle du protéome Quantification d’homogénéité à l’échelle de la molécule unique d’étiquetage

Visualisation de la dynamique des récepteurs T-Cell de surface à quatre dimensions à l'aide de microscopie à feuilles de lumière en treillis

Examiner la dynamique de l'adhérence cellulaire et la propagation des cellules épithéliales sur la fibronectine pendant le stress oxydatif

Aspects pratiques de la préparation des échantillons et de la configuration des expériences de dispersion de relaxation 1H R1ρ de l’ARN

Read Article