Was sind Proteine?

Überblick

Proteine sind Ketten von Aminosäuren, die durch Peptidbindungen verbunden und in einer 3-dimensionalen Struktur gefaltet sind. Die Seitenketten der einzelnen Aminosäurereste bestimmen die Wechselwirkungen zwischen den Aminosäureresten und damit letztendlich auch die Faltung des Proteins. Je nach Länge und Komplexität der Struktur klassifiziert man Ketten von Aminosäureresten als Oligopeptide, Polypeptide oder Proteine.

Die Bausteine der Proteine sind die Seitengruppen der Aminosäurereste

Eine Aminosäure ist ein Molekül, das eine Carboxyl-(COOH) und eine Aminogruppe (–NH₂) enthält, die an das gleiche Kohlenstoffatom gebunden sind. Dieses Kohlenstoffatom bezeichnet man als ⍺-Kohlenstoff. Die Identität der Aminosäure wird durch ihre Seitenkette oder ihren Seitenrest, der oft als R-Gruppe bezeichnet wird, bestimmt. Die einfachste Aminosäure ist Glycin. Die R-Gruppe des Glycins ist ein einzelnes Wasserstoffatom. Andere Aminosäuren tragen komplexere Seitenketten. Die Seitenkette bestimmt dabei die chemischen Eigenschaften der Aminosäure. Sie kann beispielsweise Wasser anziehen oder abstoßen (hydrophil oder hydrophob sein). Des Weiteren kann sie auch eine negative Ladung tragen (sauer sein) oder Wasserstoffbrückenbindungen bilden (polar sein).

Von allen bekannten Aminosäuren werden nur 21 zur Proteinbildung in Eukaryonten verwendet. Der genetische Code kodiert sogar nur 20 davon. Aminosäuren werden mit einem Drei-Buchstaben-Code (z.B. Gly, Val, Pro) oder einem Ein-Buchstaben-Code (z.B. G, V, P) abgekürzt. Die lineare Kette der Aminosäurereste bildet das Rückgrat des Proteins. Die freie Aminogruppe an einem Ende wird als N-Terminus bezeichnet, während die freie Carboxylgruppe am anderen Ende den C-Terminus bildet. Die chemischen Eigenschaften der Seitenketten bestimmen in hohem Maße die Endstruktur des Proteins, da sie miteinander und auch mit polaren Wassermolekülen interagieren.

Um ein Polypeptid zu bilden, werden Aminosäuren durch Peptidbindungen miteinander verbunden. Peptidbindungen werden zwischen der Aminogruppe (–NH₂ Gruppe) einer Aminosäure und der Carboxylgruppe (–COOH) der benachbarten Aminosäure gebildet. Proteine werden durch eine Kondensationsreaktion unter Wasserabspaltung gebildet. Bei der Verknüpfung von zwei Aminosäuren wird jeweils ein Wassermolekül gebildet. Die resultierende kovalente Bindung ist eine Peptidbindung.

Der pH-Wert der Umgebung bestimmt die chemische Funktion der Aminosäuren

Aminosäuren haben sowohl eine basische als auch eine saure Gruppe. Sie können daher als Base (Empfänger von Wasserstoffionen) oder als Säure (Spender von Wasserstoffionen) fungieren. Die chemische Eigenschaft hängt vom pH-Wert des umgebenden Mediums ab. Bei niedrigem pH-Wert (z.B. pH-Wert von 2) sind sowohl die Carboxyl-, als auch die Aminogruppe protoniert (–NH₃,–COOH). So wirkt die Aminosäure als Base. Bei einem alkalischen pH-Wert (z.B. ein pH-Wert von13) sind sowohl die Carboxyl- sowie die Aminogruppen deprotoniert (–NH₂, –COO^–) und die Aminosäure fungiert als Säure. Bei einem neutralen pH-Wert (d.h. in den meisten physiologischen Umgebungen, ~pH7,4) wird die Aminogruppe protoniert (–NH₃) und die Carboxylgruppe deprotoniert (–COO^–). Dadurch entsteht ein Zwitterion, welches ein Molekül mit sowohl positiver als auch negativer Ladung ist. Diese chemischen Eigenschaften bei physiologischem pH-Wert sind wesentlich für die Bildung von Wasserstoffbrückenbindungen, die wiederum zur Bildung komplexerer Proteinstrukturen beitragen.

Die Länge, strukturelle Komplexität und Funktionalität unterscheiden ein Polypeptid von einem Protein

Polypeptide sind Ketten von Aminosäuren. Polypeptide mit weniger als 20 Aminosäuren werden auch als Oligopeptide oder einfach Peptide genannt. Eine Polypeptidkette wird als Protein bezeichnet, wenn sie zu einer dreidimensionalen Struktur gefaltet ist, die es ermöglicht spezifische zelluläre Funktion auszuüben.

Proteine sind die wesentlichen Bausteine des Lebens

Proteine bilden zusammen mit Kohlenhydraten, Nukleinsäuren und Lipiden grundlegende Bausteine des Lebens. Sie weisen eine enorme Vielfalt in ihrer Zusammensetzung und somit auch in ihren Funktionen auf. Einige Funktionen ermöglichen zum Beispiel die Zellstruktur (z.B. in Form von Kollagen), die Bewegung (z.B. Aktin und Myosin in den Muskeln), das Katalysieren von Reaktionen (Enzyme), oder den Transport von Molekülen durch die Zellmembran sowie die Abwehr von Eindringlingen in Wirbeltieren (Antikörper).