Back to chapter

3.2:

ארגון חלבון

JoVE Core
Biology
A subscription to JoVE is required to view this content.  Sign in or start your free trial.
JoVE Core Biology
Protein Organization

Languages

Share

כאשר חומצות אמינו יוצאות מהריבוזום במהלך התרגום, הן יוצרות את מבנה החלבון הראשוני, רצף סדרתי שיכול להיות באורכים שונים. שרשרת פפטידית זו מוחזקת יחד על-ידי קשרים קוולנטיים בין הקצוות ה‫אמיניים והקרבוקסיליים של שתי חומצות אמינו. עם התארכות הפפטיד נוצרים קשרי מימן, כמה חומצות אמינו נקשרות לחומצות שכנות, מה שגורם לגדיל להתקצר ולהתעקם, וליצור מבנה סלילי שנקרא סליל אלפא.אחרים נקשרים לרוחב והם מכונים משטחי בטא. ביחד, שתי תצורות אלו ידועות כמבנה השניוני של החלבון. אינטראקציות כימיות נוספות לרבות כוחות הידרופוביים, קישור יוני, וגשרים דיסולפידיים, המתרחשות בין קבוצות צדדיות של חומצת אמינו, מגבירות את הקיפול לתוך המבנה השלישוני, צורה כדורית תלת-מימדית המהווה את הצורה הפונקציונלית הסופית עבור חלבונים רבים.אם שתיים או יותר שרשראות פוליפפטידיות מתאחדות ממבנים שלישוניים, נוצר מבנה מורכב יותר, המבנה הרביעוני, לשם אינטראקציות אופטימליות.

3.2:

ארגון חלבון

Overview

Proteins are one of the fundamental building blocks of life that carry out many diverse functions in the cell. Proteins are assembled from amino acids. The sequence of amino acids is known as the primary structure of a protein. Local interactions of individual amino acids cause the linear chain to fold into the secondary structures. Interactions of distant amino acids lead to further folding of the protein—the tertiary structure. The assembly of multiple folded chains (subunits) is known as quaternary protein structure.

The Order of Amino Acids Determines the Primary Structure

Amino acids that are bound together in a chain are called polypeptides. The amino acids are linked by their amino (–NH3) and carboxyl (–COOH) groups which form peptide bonds. The chain of linked carbon and nitrogen atoms is the backbone of the protein, with the amino acid side chains sticking out perpendicularly. The order of amino acid residues in the polypeptide chain is the primary structure.

Hydrogen Bonds among Close Amino Acid Residues Contribute to the Secondary Structure

The amino and carboxyl groups of the protein backbone can form hydrogen bonds. When multiple amino acid residues in close proximity form hydrogen bonds, local structures such as alpha-helices and beta-pleated sheets can form. These are common localized structures, giving rise to the so-called secondary structure of a protein.

The Interactions of Distant Side Chains Determine the Tertiary Structure

The tertiary structure of a protein describes the 3-dimensional arrangement of a protein. To stabilize a tertiary structure, amino acid residues interact that might be far apart within the polypeptide chain. The interactions can be weak and non-covalent (e.g., ionic bonds, hydrophobic interactions or hydrogen bonds) or strong and covalent (e.g., disulfide bridges). All interactions contribute to the shape of the protein and its function.

Multiple Polypeptide Chains Can Form a Single Protein

So far, we considered proteins that are created of a single polypeptide chain. Many proteins consist of subunits, that are each formed of one polypeptide chain. The composition and interaction of multiple protein subunits are known as the quaternary structure.