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24.5:

La afinidad y la avidez

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Affinity and Avidity

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– [Narrador] Durante una respuesta inmunitaria, los anticuerpos atacan y destruyen patógenos extraños al unirse a proteínas específicas en la superficie del patógeno llamado antígenos. Estas interacciones anticuerpo-antígeno son críticas para evitar que el patógeno infecte otras células y para marcar los patógenos para su destrucción. Aquí, el término afinidad se refiere a la fuerza de la interacción entre un solo anticuerpo y un solo epítopo, o una parte de un antígeno. Por ejemplo, un anticuerpo con una alta afinidad por un antígeno específico tendrá una interacción fuerte y estable, evitando la disociación. En contraste, una interacción de baja afinidad se romperá fácilmente. Los distintos grados de afinidad de anticuerpos permiten que el sistema inmunitario optimice su respuesta a un patógeno determinado, como el virus del resfriado común. Por ejemplo, la primera vez que el sistema inmunitario se encuentra con un patógeno, la afinidad de la interacción anticuerpo-antígeno es probablemente baja. Sin embargo, la exposición repetida al mismo antígeno le costará al huésped producir anticuerpos con afinidades crecientes para montar una respuesta inmunitaria más fuerte y más rápida. Algunos anticuerpos pueden unirse simultáneamente a múltiples epítopos antigénicos porque son multivalentes. En este caso, la fuerza acumulada de estas interacciones se denomina avidez. Típicamente, la interacción entre anticuerpos multivalentes y antígenos es de alta avidez pero baja afinidad.

24.5:

La afinidad y la avidez

Visión general

Los anticuerpos se unen a las toxinas o sustancias en la superficie de las células, las bacterias, los virus o los hongos. La sustancia se llama antígeno, y el sitio de unión preciso es el epítopo. La fuerza de la interacción anticuerpo-epítopo se llama afinidad. Cuando un anticuerpo une un antígeno por múltiples epítopos, la fuerza acumulativa de la interacción se denomina avidez. La fuerza de la interacción influye en la respuesta inmune provocada.

El sistema inmune adaptativo aumenta la eficiencia al mejorar la afinidad de los anticuerpos

Por definición, todo a lo que un anticuerpo puede unirse se llama antígeno. Un antígeno puede ser de otro organismo, una partícula extraña como una toxina, un medicamento o un intruso físico (por ejemplo, astilla) o el propio tejido del cuerpo. El punto exacto de contacto donde se une el anticuerpo se denomina epítopo del antígeno. La fuerza con la que un anticuerpo se une a un epítopo se llama su afinidad.

Cuando el cuerpo encuentra un antígeno por primera vez, sólo algunos de los anticuerpos disponibles en el cuerpo se unen al antígeno por casualidad. La afinidad del anticuerpo es probablemente baja. Sin embargo, el sistema inmune adaptativo gana su nombre reaccionando adaptativamente a los antígenos que el organismo encuentra durante su vida útil. Una vez que un antígeno ha sido reconocido por primera vez, un complejo proceso de selección conduce a la producción de anticuerpos con mayor afinidad contra este antígeno específico. Por lo tanto, la afinidad del anticuerpo para un antígeno en particular es mayor cuando se encuentra el mismo antígeno una segunda vez. Como resultado, la respuesta inmunitaria será más fuerte.

Los anticuerpos con afinidad o avidez variable desempeñan diferentes funciones

Algunos anticuerpos, como los IgM, poseen múltiples sitios de unión que reconocen el mismo epítopo. La fuerza de unión acumulativa de un tipo de anticuerpo se denomina avidez. Como regla general, los anticuerpos con alta avidez tienen baja afinidad. Como resultado, la IgM reconoce más fácilmente nuevos antígenos y se puede producir rápidamente, ya que no se somete a un proceso de selección elaborado. De hecho, la IgM está unida a las células B y activa principalmente las células B para producir otras clases de anticuerpos con mayor afinidad contra ese antígeno recién identificado.

Suggested Reading

Lipman, Neil S., Lynn R. Jackson, Laura J. Trudel, and Frances Weis-Garcia. “Monoclonal Versus Polyclonal Antibodies: Distinguishing Characteristics, Applications, and Information Resources.” ILAR Journal 46, no. 3 (January 1, 2005): 258–68. [Source]