Back to chapter

4.7:

Эндоплазматический ретикулум

JoVE Core
Biology
A subscription to JoVE is required to view this content.  Sign in or start your free trial.
JoVE Core Biology
Endoplasmic Reticulum

Languages

Share

эндоплазматический ретикулум, или ER, представляет собой взаимосвязанную серию из мембранных мешочков и трубочек, и является продолжением внешней ядерной мембраны. Одна часть ER, грубый ER, получил своё название от рибосом которые к нему прикреплены. При просмотре в микроскопическом режиме рибосомы придают этой части из ER грубый внешний вид.После связывания, рибосомы высвобождают только что транслированные белки в просвет, пространство, закрытое мембраной ER, где белки проходят структурные модификации, такие как сворачивание в их третичные структуры. Белки также проверяются относительно верной трансляции и свёртывания белками-шаперонами. Если они проходят контроль качества, они упаковываются в пузырьки и высвобождаются к аппарату Гольги.Однако, если они потерпят неудачу, они деградируют в цитозоли, а аминокислоты перерабатываются. Другая часть ER называется гладкий ER, поскольку в нем отсутствуют связанные рибосомы. Этот регион синтезирует углеводы и жиры, которые также упакованы для доставки в аппарат Гольги.В большинстве клеток эукариотов гладкий ER также сохраняет ионы кальция для использования в качестве вторичных мессенджеров. Например, в мышечных клетках, называемых миоцитами, где гладкий ER известен, как саркоплазматический ретикулум, накопленные ионы кальция используется для контрактуры мышц.

4.7:

Эндоплазматический ретикулум

Эндоплазматический ретикулум (ЭР) в эукариотических клетках представляет собой обширную сеть взаимосвязанных мембран с различными функциями, от хранения кальция до синтеза биомолекул. Первичный компонент эндомембранной системы, ЭР производит фосфолипиды, критически важные для мембранной функции во всей клетке. Кроме того, две отдельные области ЭР специализируются на производстве определенных липидов и белков.

Шероховатый ЭР характеризуется наличием на его поверхности микроскопически видимых рибосом. Когда рибосома начинает трансляцию мРНК в цитозоле, присутствие сигнальной последовательности направляет рибосому на поверхность шероховатого ЭР. Рецептор в мембране ЭР распознает эту последовательность и способствует проникновению растущего полипептида в просвет ЭР через трансмембранный белковый комплекс. С помощью шаперонов возникающие белки сворачиваются и претерпевают другие функциональные модификации, включая гликозилирование, образование дисульфидной связи и олигомеризацию. Правильно свернутые и модифицированные белки затем упаковываются в везикулы для отправки в аппарат Гольджи и другие места в клетке. Шапероны идентифицируют неправильно свернутые белки и способствуют разложению в цитозоле протеасомами.

В отсутствие рибосом гладкая ЭПР является клеткой, где происходит синтез липидов и стероидов, клеточная детоксикация, метаболизм углеводов и накопление ионов кальция. Клетки, которые специализируются на секреции гормонов, как правило, в изобилии в гладком ЭР. Точно так же детоксифицирующие клетки печени богаты гладким ЭР. Smooth ЭР также является местом хранения в клетке токсичных ионов кальция; этот накопленный кальций может затем быстро высвобождаться в виде сигнальной молекулы, стимулирующей клеточные функции, включая сокращение мышечных клеток и высвобождение везикул. Накоплению и быстрому обратному захвату ионов кальция в ЭР способствуют резидентные кальций-связывающие белки.

Suggested Reading

Mancias, Joseph D., and Jonathan Goldberg. "Exiting the endoplasmic reticulum." Traffic 6, no. 4 (2005): 278-285. [Source]

Nagai, Kiyoshi, Chris Oubridge, Andreas Kuglstatter, Elena Menichelli, Catherine Isel, and Luca Jovine. "Structure, function and evolution of the signal recognition particle." The EMBO Journal 22, no. 14 (2003): 3479-3485. [Source]

Stathopulos, Peter B., Min-duk Seo, Masahiro Enomoto, Fernando J. Amador, Noboru Ishiyama, and Mitsuhiko Ikura. "Themes and variations in ER/SR calcium release channels: structure and function." Physiology 27, no. 6 (2012): 331-342. [Source