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4.9:

L'appareil de Golgi

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Golgi Apparatus

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– [Narrateur] À côté du réticulum endoplasmique, ou RE,dans les cellules eucaryotes, se trouve l’appareil de Golgi,une collection de compartiments liés à la membrane en formede disque, avec deux faces distinctes, cis et trans. Chaque portion contient des enzymeset des protéines de trafic uniques,responsables des modificationset du tri correct des protéines et des lipides. Les amas tubulaires situés le plus près du REconstituent le réseau cis-golgien,où les protéines et les lipides entrent en premier. Les molécules peuvent se déplacerdans les segments du milieu, appelés saccule,en commençant par le saccule cis. Ici, elles subissent une glycosylationet une déglycosylation,l’addition et l’élimination de molécules de sucre. Ensuite, les protéines se déplacent dans les sacculesmédianes et trans,où elles subissent davantage de glycosylation,et aussi de phosphorylation et de sulfatation,ainsi que par l’ajout de groupes phosphate et sulfonique. Ces modifications rendent les protéines fonctionnellesà leur destination finale. Le réseau trans-golgien, le plus éloigné de RE,attribue des étiquettes de destination aux protéines. Par exemple, une étiquette mannose 6-phosphatedirigera les protéines dans les lysosomes pour la digestion. Selon leur étiquette, les vésicules de transportseront expédiées vers des destinations spécifiques. Par exemple, à la membrane plasmiqueou aux vésicules sécrétoires, qui libèrent leur contenude la cellule lorsqu’elles sont déclenchées.

4.9:

L'appareil de Golgi

En sortant du réticulum endoplasmique (RE), les protéines correctement repliées et assemblées sont empaquetées sélectivement dans des vésicules. Ces vésicules sont transportées par des protéines motrices à base de microtubules et fusionnent pour former des grappes tubulaires vésiculaires, arrivant par la suite à l’appareil de Golgi, un organite endomembranaire eucaryote qui présente souvent un aspect distinctif en forme de ruban.

L’appareil de Golgi est une importante station de tri et d’expédition pour les produits du RE. Les vésicules nouvellement arrivées entrent dans la face cis du Golgi — le côté face au RE — et sont transportées par un lot de citernes en forme de crêpes et fermées par une membrane. Chaque citerne contient des compositions uniques d’enzymes et effectue des modifications spécifiques de protéines. Au fur et à mesure que les protéines progressent dans le réseau du Golgi cis, certaines sont phosphorylées et sont soumises à l’élimination de certaines modifications glucidiques qui ont été ajoutées dans le RE. Les protéines passent ensuite dans la citerne médiale, où elles peuvent être glycosylées pour former des glycoprotéines. Après une modification dans la citerne trans, les protéines reçoivent des étiquettes qui définissent leur destination cellulaire.

Selon les étiquettes moléculaires, les protéines sont empaquetées dans des vésicules et transportées à des endroits cellulaires particuliers, y compris le lysosome et la membrane plasmique. Des marqueurs spécifiques sur les membranes de ces vésicules leur permettent de s’amarrer à l’emplacement cellulaire approprié. En outre, les phospholipides membranaires peuvent être modifiés dans le Golgi et le Golgi peut fabriquer et sécréter certains polysaccharides.

Fait intéressant, le Golgi se désassemble et se ré-assemble entièrement pendant la division cellulaire. Auparavant, on pensait que l’appareil de Golgi était comme une structure statique à travers laquelle les protéines se déplaçaient progressivement. Plus récemment, les scientifiques ont commencé à considérer l’ensemble des citernes du Golgi comme des structures dynamiques, progressant de la face cis à la face trans du réseau en tant qu’unité.

Suggested Reading

Huang, Shijiao, and Yanzhuang Wang. "Golgi structure formation, function, and post-translational modifications in mammalian cells." F1000Research 6 (2017). [Source]

Suda, Yasuyuki, Kazuo Kurokawa, and Akihiko Nakano. "Regulation of ER-Golgi transport dynamics by GTPases in budding yeast." Frontiers in Cell and Developmental Biology 5 (2018): 122. [Source]