Back to chapter

21.6:

Aminozuren

JoVE Core
Chemistry
A subscription to JoVE is required to view this content.  Sign in or start your free trial.
JoVE Core Chemistry
Amino acids

Languages

Share

Aminozuren zijn organische verbindingen die voornamelijk bestaan uit koolstof, waterstof, zuurstof en stikstof. Hoewel er honderden aminozuren zijn, zijn er twintig die functioneren als bouwstenen van eiwitten. Deze twintig aminozuren worden vaak aangeduid met hun drie-of éénletterige afkortingen.Alle aminozuren hebben een centrale koolstof, de alfakoolstof, die als een chiraal centrum voor de meeste aminozuren fungeert. Het is gehecht aan een aminogroep, een carboxylgroep, een waterstofatoom en een variabele R-groep. Een chiraal molecuul heeft vier verschillende groepen die rond een bepaald atoom zijn gerangschikt, ook wel het chirale centrum genoemd.Omdat glycine een waterstofatoom als R-groep heeft, heeft het geen vier verschillende groepen en heeft het daarom geen chiraal centrum. Deze vier groepen kunnen twee verschillende configuraties vormen die stereo-isomeren zijn, L-en D-isomeren genoemd. Deze isomeren zijn spiegelbeelden die niet over elkaar heen kunnen worden gelegd.Aminozuren die bij de eiwitsynthese worden gebruikt, zijn altijd L-isomeren. De aminegroep op een aminozuur kan als een base werken en een proton accepteren, wat resulteert in een positieve lading, terwijl de carboxylgroep kan werken als een zuur en een proton kan afstaan, wat resulteert in een negatieve lading. Bij fysiologische pH bestaan aminozuren meestal als dubbel geladen en worden ze zwitterionen genoemd, moleculen met een gelijk aantal positieve en negatieve ladingen.Elk aminozuur heeft een unieke R-groep die verantwoordelijk is voor hun verschillende kenmerken, waaronder hun grootte, oplosbaarheid en lading. Aminozuren worden grofweg ingedeeld in twee categorieën op basis van hun R-groepen:niet-polair en polair. Niet-polaire aminozuren kunnen worden onderverdeeld in alifatisch en aromatisch.Polaire aminozuren kunnen worden onderverdeeld in zuur, basisch en ongeladen bij een neutrale pH. Alifatische groepen zijn enkelvoudig gebonden koolwaterstoffen die bestaan als rechte, vertakte of cyclische ketens. De aminozuren met alifatische R-groepen zijn glycine, het eenvoudigste aminozuur;alanine, valine, leucine en isoleucine, die extreem hydrofoob zijn en met elkaar associëren om stabiele kernstructuren in eiwitten te vormen;methionine, een zwavelhoudend aminozuur;en proline, dat een alifatische ring heeft.Aromatische groepen zijn koolwaterstoffen die bestaan als onverzadigde ringen met afwisselende enkele en dubbele bindingen. De aromatische aminozuren zijn fenylalanine, tyrosine en tryptofaan, die allemaal groot zijn en kunnen deelnemen aan hydrofobe interacties. De zure aminozuren zijn aspartaat en glutamaat.Ze hebben carboxylgroepen die een proton afstaan om negatief geladen te worden. De basisaminozuren zijn lysine, arginine en histidine. Ze hebben aminogroepen aan hun zijketens die een proton accepteren om positief geladen te worden.De polaire ongeladen aminozuren zijn serine, threonine, cysteïne, asparagine en glutamine. Ze zijn hydrofiel en bevatten verschillende polaire functionele groepen:hydroxylgroepen in serine en threonine, een sulfhydrylgroep in cysteïne en amidegroepen in asparagine en glutamine.

21.6:

Aminozuren

Amino acids are the monomers that comprise proteins. Each amino acid has the same fundamental structure, which consists of a central carbon atom, or the alpha (α) carbon, bonded to an amino group (NH2), a carboxyl group (COOH), and to a hydrogen atom. Every amino acid also has another atom or group of atoms bonded to the central atom known as the R group. There are 20 common amino acids present in proteins, each with a different R group. Variation in the amino acid sequence is responsible for the enormous variation in protein structure and function.

Scientists use the name "amino acid" because these acids contain both amino groups and carboxylic acid groups in their basic structure. A single uppercase letter or a three-letter abbreviation represents amino acids. For example, the letter V or the three-letter symbol val represent valine.

 Image1

R groups

The R group (or side chain) is different for every amino acid. The chemical nature of the side chain determines the amino acid's nature (that is, whether it is acidic, basic, polar, or nonpolar). For example, the amino acid glycine has a hydrogen atom as the R group. Amino acids such as valine, methionine, and alanine are nonpolar or hydrophobic in nature, while amino acids such as serine, threonine, and cysteine are polar and have hydrophilic side chains. The side chains of lysine and arginine are positively charged, and therefore these amino acids are also basic amino acids. Proline has an R group that is linked to the amino group, forming a ring-like structure. Proline is an exception to the amino acid's standard structure since its amino group is not separate from the side chain.

This text is adapted from Openstax, Biology 2e, Chapter 3.4: Proteins.