단백질과 단백질 구조

단백질은 살아있는 시스템에서 가장 풍부한 유기 분자 중 하나이며 모든 거대 분자의 가장 다양한 기능을 가지고 있습니다. 단백질은 구조적, 규제, 수축 또는 보호일 수 있습니다. 그들은 운송, 저장 또는 멤브레인에서 봉사 할 수 있습니다; 또는 독소 또는 효소일 수 있습니다. 그들의 구조는 기능과 마찬가지로 매우 다양합니다. 그러나 모두 선형 서열로 배열된 아미노산 폴리머입니다.

단백질의 모양은 기능에 매우 중요합니다. 예를 들어, 효소는 활성 부위에 특정 기판을 결합할 수 있다. 이 활성 부위가 전반적인 단백질 구조의 국소 변화 또는 변화로 인해 변경되는 경우 효소가 기판에 결합할 수 없을 수 있습니다. 단백질이 최종 모양 또는 형성을 얻는 방법을 이해하려면 기본, 이차, 고등 및 쿼터니의 4 가지 수준의 단백질 구조를 이해해야합니다.

기본 구조

폴리펩티드 체인에서 아미노산의 독특한 서열은 주요 구조입니다. 예를 들어, 췌장 호르몬 인슐린은 두 개의 폴리펩티드 사슬, A와 B를 가지고 있으며, 그들은 이황화물 결합에 의해 함께 연결됩니다. A 사슬의 N 단말 아미노산은 글리신; 반면, C 단말 아미노산은 아스파라진입니다.  A 및 B 사슬의 아미노산 서열은 인슐린에 고유합니다.

단백질을 인코딩하는 유전자는 궁극적으로 모든 단백질에 대한 독특한 서열을 결정합니다. 유전자의 코딩 영역의 뉴클레오티드 서열의 변화는 성장하는 폴리펩티드 사슬에 상이한 아미노산을 첨가하여 단백질 구조 및 기능의 변화를 유발할 수 있다. 겸상적혈구 빈혈에서 헤모글로빈 β 체인은 단일 아미노산 대체를 가지며 단백질 구조와 기능의 변화를 일으킵니다. 특히, β 사슬의 헛라인은 아미노산 글루타믹산을 대체한다. 사슬에 있는 1개의 아미노산의 이 변경 때문에, 헤모글로빈 분자는 biconcave, 또는 디스크 모양의 적혈구를 왜곡하는 긴 섬유를 형성하고 혈관을 막히는 초승달 또는 “낫” 모양을 가정하게 합니다. 이것은 이 질병에 의해 영향을 받은 사람들을 위한 호흡 곤란, 현기증, 두통 및 복통과 같은 무수한 심각한 건강 문제로 이끌어 낼 수 있습니다.

보조 구조

일부 지역에서 폴리펩티드의 국소 접는 단백질의 이차 구조를 초래한다. 가장 일반적인 것은 α-나선 및 β-주름 시트 구조입니다. 두 구조물 모두 수소 결합에 의해 모양으로 유지됩니다. 수소 결합은 하나의 아미노산에서 카보닐 그룹의 산소 원자와 체인을 따라 더 멀리 네 개의 아미노산인 또 다른 아미노산 사이의 형성.

알파 나선의 모든 나선형 차례에는 3.6 아미노산 잔류물이 있습니다. 폴리펩티드의 R군(변종 군)은 α-나선사슬에서 튀어나온다. β-플리츠시트에서 폴리펩티드 체인의 백본에 있는 원자 들 사이의 수소 접합은 “플리츠”를 형성합니다. R 그룹은 탄소에 부착되어 플리츠 의 주름 위와 아래확장됩니다. 플리츠 세그먼트는 서로 평행 또는 항평행을 정렬하고, 수소 결합은 펩티드 백본의 카보닐 그룹에서 부분적으로 양성 수소 원자와 부분적으로 부정적인 산소 원자 사이에 형성됩니다. α-나선과 β-플리츠시트 구조는 대부분의 구형 및 섬유질 단백질에 있으며 중요한 구조적 역할을 합니다.

고등 구조

폴리펩타이드의 독특한 3차원 구조는 삼차 구조입니다. 이러한 구조는 부분적으로 폴리펩티드 사슬에서 발생하는 화학적 상호 작용 때문입니다. 주로 R 그룹 간의 상호 작용은 단백질의 복잡한 3차원 삼차 구조를 만듭니다. 관련 아미노산에서 R 군의 특성은 표준 이차 구조에 대해 설명한 수소 결합형성에 중화될 수 있다. 예를 들어, 같은 혐의가 있는 R 그룹은 서로를 격퇴하고, 요금이 부과되지 않는 그룹은 서로에게 끌린다(이온 채권). 단백질 접이식이 일어날 때, 비극성 아미노산의 소수성 R 단은 단백질의 내부에 놓여 있습니다; 반면, 친수성 R 그룹은 외부에 놓여 있습니다. 시스테인 사이드 체인 간의 상호 작용은 산소가 있는 이황화물 연계를 형성하며, 단백질 접기 중에 형성되는 유일한 공유 결합입니다.

이러한 모든 상호 작용, 약하고 강한, 단백질의 최종 3 차원 모양을 결정. 단백질이 3차원 형태를 잃으면 더 이상 작동하지 않을 수 있습니다.

쿼터니 구조

자연에서, 몇몇 단백질은 몇몇 폴리펩티드, 또는 서브유닛에서 형성되고, 이들 하위 단위의 상호작용은 사분의 구조를 형성한다. 하위 단위 간의 약한 상호 작용은 전체 구조를 안정화하는 데 도움이 됩니다. 예를 들어, 인슐린(구형 단백질)은 주로 볼 모양으로 덩어리를 일으키는 수소와 이황화 결합의 조합을 가지고 있습니다. 인슐린은 단일 폴리펩티드로 시작하여 남은 체인을 함께 유지하는 이황화물 연결을 형성한 후 번역 후 수정의 존재에서 일부 내부 서열을 잃는다. 실크 (섬유 단백질)는, 그러나, 다른 사슬 사이 수소 결합의 결과인 β주름 시트 구조물이 있습니다.

이 텍스트는 Openstax, 생물학 2e, 제 3.4 장 : 단백질에서 적응되었습니다.