Back to chapter

9.6:

Остановка трансляции

JoVE Core
Molecular Biology
A subscription to JoVE is required to view this content.  Sign in or start your free trial.
JoVE Core Molecular Biology
Termination of Translation

Languages

Share

как только мРНК транслирована, рибосоме необходимо отмежеваться от РНК и высвободить новую полипептидную цепь. Трансляция прекращается, когда стоп-кодон UAA, UAG или UGA-обнаружен. Не существует комплементарных тРНК, которые соответствуют стоп-кодонам.Вместо этого, когда стоп-кодон расположен в позиции А рибосомы, это распознается белками, назваемыми факторами релиза-RF1 или RF2. Это связывание заставляет фермент пептидилтрансферазы в рибосоме катализировать добавление молекулы воды вместо амино кислоту к пептидилу тРНК. В результате, в P-сайте аминокислота отделяется от тРНК, высвобождая только что сформированный полипептид в цитоплазму.Далее третий релиз-фактор, RF3, привязанный к GDP, присоединяется к рибосоме. На рибосоме, RF3 заменяет GDP на GTP. Эта замена приводит к изменению конформации у RF3, которая инициирует диссоциацию RF1 и RF2 от рибосомы.Затем, RF3 катализирует GTP-гидролиз, который позволяет рибосомальным субъединицам диссоциировать друг от друга и от мРНК. Разобранные рибосомальные субъединицы, привязанные к инициатору тРНК, теперь могут присоединиться к новой мРНК для очередного раунда трансляции.

9.6:

Остановка трансляции

Большая субъединица рибосомы обладает несколькими важными структурами, необходимыми для трансляции. К ним относятся пептидилтрансферазный центр (ПТЦ), который является местом, где образуется пептидная связь, и большая внутренняя заполненная водой трубка, через которую движется возникающий полипептид. Эта последняя структура называется туннелем выхода пептида, и она начинается в ПТЦ и пронизывает тело большой субъединицы рибосомы. Во время трансляции, когда синтезируется возникающая полипептидная цепь, она проходит через туннель выхода пептида. Затем выходит на стороне, погруженной в растворитель, где пептидная цепь впоследствии сворачивается в белок.

Этот туннель, образованный рибосомной 23S РНК, создает большую гидрофильную поверхность, содержащую крошечные гидрофобные участки. Размеры туннеля (приблизительно 10 нм × 1,5 нм) позволяют разместить растущие неструктурированные полипептидные цепи, а также молекулы растворителя. Внутренняя часть туннеля выхода пептида не комплементарна ни одному пептиду. Следовательно, полипептидная цепь не “прилипает” к стенкам и может легко пройти сквозь них. Как только она достигает места в туннеле выхода, где достаточно пространства, возникающая пептидная цепь начинает сворачиваться и может успешно образовывать некоторые α-спиральные области. Однако большая часть сворачивания белка происходит, когда полипептид выходит из рибосомы.

Suggested Reading

  1. Alberts, Bruce. "Molecular Biology of the Cell." (2016), Pgs 348-349.
  2. Voss, N. R., M. Gerstein, T. A. Steitz, and P. B. Moore. "The geometry of the ribosomal polypeptide exit tunnel." Journal of molecular biology 360, no. 4 (2006): 893-906.
  3. Kudva, Renuka, Pengfei Tian, Fátima Pardo-Avila, Marta Carroni, Robert B. Best, Harris D. Bernstein, and Gunnar Von Heijne. "The shape of the bacterial ribosome exit tunnel affects cotranslational protein folding." Elife 7 (2018): e36326.