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Nucleare spettroscopia di risonanza magnetica per l'identificazione di più di fosforilazioni intrinsecamente disordinati proteine
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Nuclear Magnetic Resonance Spectroscopy for the Identification of Multiple Phosphorylations of Intrinsically Disordered Proteins
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Nucleare spettroscopia di risonanza magnetica per l'identificazione di più di fosforilazioni intrinsecamente disordinati proteine

DOI:
10.3791/55001-v

•

12:47 min

•

December 27, 2016

•

, , , , , , , , , , , ,
1UMR8576, CNRS,Lille University, 2UMR-S1172, INSERM CNRS,Lille University

Chapters

  • 00:05Title
  • 01:15Production of 15N, 13C-Tau
  • 04:18Purification of 15N, 13C-Tau
  • 07:38Acquisition of NMR Spectra
  • 10:28Results: Evaluation of the Purification Procedure of the Recombinant Protein and NMR Spectrum
  • 11:35Conclusion

Summary

Automatic Translation

Automatic Translation

We describe here a method to identify multiple phosphorylations of an intrinsically disordered protein by Nuclear Magnetic Resonance Spectroscopy (NMR), using Tau protein as a case study. Recombinant Tau is isotopically enriched and modified in vitro by a kinase prior to data acquisition and analysis.

Tags

Keywords: Nuclear Magnetic Resonance SpectroscopyIntrinsically Disordered ProteinsTau ProteinPhosphorylationMolecular RegulationDiseaseProtein InteractionProtein StructureProtein FunctionAPtc VirusTherapyProtein InhibitorsBL21 CellsPlasmid DNALuria Bertani MediumAmpicillinM9 MediumIsotope LabelingRecombinant PlasmidOptical Density

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