Мы представляем метод очистки, обнаружения и идентификации диглы пептидов, которые происходят из убиквитинаированных белков из сложных биологических образцов. Представленный метод воспроизводим, надежен и превосходит опубликованные методы по уровню глубины анализа убикитиномы.

Article

Embed

ADD TO PLAYLIST

Usage Statistics

Времяразрешенная ионизацией электрораспылением водорода дейтерий Обмен масс-спектрометрии для изучения белка структуры и динамики

Разрешающая Affinity Очищенная Белковые комплексы от Синей Native ПААГ и белка корреляции профилирование

Липидное Выделение капельного для количественной анализа масс-спектрометрии

Простое управление архитектуры в гидрогели на основе белков для приложений культуры клеток

Глубокая протеома профилирование Изобарический маркировки, обширные жидкостная хроматография, масс-спектрометрии и при содействии программного обеспечения количественной оценки

Оптимальная подготовка формалин фиксированной образцы для пептида основан матрицу помогает лазерная десорбция/ионизации масс-спектрометрия визуализации рабочих процессов

Анализ динамических белковых комплексов монтируется на и освобождены от Biolayer интерферометрии биосенсора с использованием масс-спектрометрии и электронной микроскопии

НитропептидНое профилирование и идентификация Иллюстрировано Ангиотензином II

Абсолютная количественная количественная количественная количественная метания белка без клеток путем обратной фазы жидкой хроматографии-масс-спектрометрии

Обнаружение мест убиквитирования белка путем обогащения пептида и масс-спектрометрии

•

•

•

Chapters

Summary

Automatic Translation

Tags