حركية الإنزيم

تعمل الإنزيمات على تسريع التفاعلات عن طريق خفض طاقة التنشيط للمواد المتفاعلة. تسمى السرعة التي يحول بها الإنزيم المواد المتفاعلة إلى نواتج معدل التفاعل. هناك عدة عوامل تؤثر على معدل التفاعل ، بما في ذلك عدد المواد المتفاعلة المتاحة. حركية الإنزيم هي دراسة كيف يغير الإنزيم معدل التفاعل.

يدرس العلماء عادةً حركية الإنزيم بكمية ثابتة من الإنزيم في البيئة الخاضعة للتحكم في أنبوب الاختبار. عندما يتم إضافة المزيد من المواد المتفاعلة أو الركيزة إلى كمية ثابتة من الإنزيم ، يزداد معدل التفاعل حيث يمكن للإنزيم إنتاج المزيد من المنتج. نتيجة لذلك ، عندما يتم رسم معدل التفاعل مقابل تركيز الركيزة ، فإن زيادة الركيزة تزيد من معدل التفاعل. ومع ذلك ، بمجرد احتلال جميع المواقع النشطة للإنزيم ، فإن معدل التفاعل يهدأ. يسمى تركيز الركيزة التي يقوم بالوصول إلى الحد الأقصى لمعدل التفاعل V_max. عدد جزيئات الإنزيم الحالية يحد من V_max. في حالة زيادة كمية الإنزيم ، يزيد V_max ، ولكن إضافة المزيد من الركيزة ليس له أي تأثير.

يمكن أن يكشف الرسم البياني لمعدل التفاعل مقابل تركيز الركيزة عن خصائص مهمة أخرى لحركية الإنزيم. يسمى تركيز الركيزة الذي يكون عنده معدل التفاعل في منتصف الطريق إلى V_max (أي ، ١/٢ V_max) ثابت ميكايليس (K_m). K_m هو تمثيل للقابلية بين الإنزيم والركيزة. الإنزيمات ذات K_m الأقل تحتاج كمية أقل من الركيزة للوصول إلى V_max وبالتالي يكون لها تقارب أعلى مع الركيزة الخاصة بها. ومن المثير للاهتمام ، بالنسبة للعديد من الإنزيمات ، أن قيمة K_m قريبة جداً من التركيز الخلوي للركيزة. بالقرب من K_m ، يمكن أن تؤثر التغييرات الطفيفة في تركيز الركيزة بشكل كبير على معدل التفاعل ، لذلك يمكن أن تؤثر التغييرات الصغيرة في توفر الركيزة الخلوية على وظيفة المسار البيولوجي بأكمله.

لا تنتج جميع الإنزيمات الرسم البياني لمعدل الركيزة على شكل زائدي والمعروف باسم حركية ميكايليس مينتين. تفترض حركية ميكايليس مينتين أن الإنزيم يحفز ركيزة واحدة. تحتوي الإنزيمات التي يتم تنظيمها بشكل تفارغي على مواقع نشطة متعددة وتميل إلى إنتاج رسم بياني على شكل سيني عندما يتم رسم معدل التفاعل مقابل تركيز الركيزة.