Enzymremming

Enzymen versnellen reacties door de activeringsenergie van de reactanten te verlagen. De snelheid waarmee het enzym reactanten in producten omzet, wordt de reactiesnelheid genoemd. Verschillende factoren zijn van invloed op de reactiesnelheid, waaronder het aantal beschikbare reactanten. Enzymkinetiek is de studie van hoe een enzym de reactiesnelheid verandert.

Wetenschappers bestuderen doorgaans de enzymkinetiek met een vaste hoeveelheid enzym in de gecontroleerde omgeving van een reageerbuis. Wanneer meer reactant, of substraat, wordt toegevoegd aan een vaste hoeveelheid enzym, neemt de reactiesnelheid toe naarmate het enzym meer product kan maken. Wanneer de reactiesnelheid wordt uitgezet tegen de substraatconcentratie, zorgt het verhogen van het substraat ervoor dat de reactiesnelheid toeneemt. Zodra alle actieve plaatsen van het enzym echter bezet zijn, vlakt de reactiesnelheid af. De substraatconcentratie waarbij de maximale reactiesnelheid wordt bereikt, wordt de V _{max genoemd} . Het aantal aanwezige enzymmoleculen beperkt de V _max. Als de hoeveelheid enzym wordt verhoogd, neemt V _max toe, maar het toevoegen van meer substraat heeft geen effect.

De grafiek van de reactiesnelheid uitgezet tegen de substraatconcentratie kan andere belangrijke kenmerken van de kinetiek van een enzym onthullen. De substraatconcentratie waarbij de reactiesnelheid de helft van de V _max is (dwz ½ V _max ) wordt de Michaelis-constante ( _Km ) genoemd. _Km geeft de affiniteit tussen een enzym en een substraat weer. Enzymen met een lagere _Km hebben minder substraat nodig om V _max te bereiken en hebben daarom een hogere affiniteit voor hun substraat. Veel enzymen hebben een _Km waarde die zeer dicht bij de cellulaire concentratie van het substraat ligt. In de buurt van de _Km waarde kunnen kleine veranderingen in de substraatconcentratie een aanzienlijke invloed hebben op de reactiesnelheid. Dus de kleine veranderingen in de beschikbaarheid van cellulair substraat kunnen de functie van een volledige biologische route beïnvloeden.

Niet alle enzymen produceren de hyperbolisch gevormde substraatsnelheidgrafiek die bekend staat als Michaelis Menten-kinetiek. De kinetiek van Michaelis Menten gaat ervan uit dat het enzym een enkel substraat katalyseert. Enzymen die allosterisch worden gereguleerd, hebben meerdere actieve plaatsen en hebben vormen daarom een sigmoïdvormige grafiek wanneer de reactiesnelheid wordt uitgezet tegen de substraatconcentratie.