Determinare l'affinità di legame (KD) è un aspetto importante della caratterizzazione degli anticorpi radiomarcati (rAb). Tipicamente, l'affinità di legame è rappresentata dalla costante di dissociazione di equilibrio, KD, e può essere calcolata come la concentrazione di anticorpi alla quale metà dei siti di legame anticorpale sono occupati all'equilibrio. Questo metodo può essere generalizzato a qualsiasi anticorpo radiomarcato o ad altre scaffold proteiche e peptidiche. A differenza dei metodi basati sulle cellule, la scelta degli antigeni immobilizzati è particolarmente utile per convalidare le affinità di legame dopo la conservazione a lungo termine degli anticorpi, distinguere le affinità di legame dei bracci della regione legante l'antigene del frammento (Fab) nei costrutti anticorpali bispecifici e determinare se esiste variabilità nell'espressione dell'antigene tra diverse linee cellulari. Questo metodo prevede l'immobilizzazione di una quantità fissa di antigene in pozzetti specificati su una piastra frangibile a 96 pozzetti. Quindi, il legame non specifico è stato bloccato in tutti i pozzetti con albumina sierica bovina (BSA). Successivamente, il rAb è stato aggiunto in un gradiente di concentrazione a tutti i pozzi. È stato scelto un intervallo di concentrazioni per consentire al rAb di raggiungere la saturazione, cioè una concentrazione di anticorpi alla quale tutti gli antigeni sono continuamente legati dal rAb. Nei pozzetti designati senza antigene immobilizzato, è possibile determinare il legame non specifico del rAb. Sottraendo il legame non specifico dal legame totale nei pozzetti con antigene immobilizzato, è possibile determinare il legame specifico del rAb all'antigene. Il KD del rAb è stato calcolato dalla curva di legame di saturazione risultante. Ad esempio, l'affinità di legame è stata determinata utilizzando amivantamab radiomarcato, un anticorpo bispecifico per il recettore del fattore di crescita epidermico (EGFR) e le proteine di transizione mesenchimale-epiteliale citoplasmatica (cMET).